data_2BUK
# 
_entry.id   2BUK 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.020 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  2BUK      
PDBE EBI-24496 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2005-08-18 2005-06-14 ? 2BUK 0 
2 2009-02-24 ?          ? 2BUK 1 
3 2012-01-11 ?          ? 2BUK 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 VERSN  ? 
3 REMARK ? 
3 VERSN  ? 
3 MTRIX1 ? 
3 MTRIX2 ? 
3 MTRIX3 ? 
# 
_pdbx_database_PDB_obs_spr.id               SPRSDE 
_pdbx_database_PDB_obs_spr.date             2005-08-18 
_pdbx_database_PDB_obs_spr.pdb_id           2BUK 
_pdbx_database_PDB_obs_spr.replace_pdb_id   2STV 
# 
_pdbx_database_status.status_code    REL 
_pdbx_database_status.entry_id       2BUK 
_pdbx_database_status.deposit_site   PDBE 
_pdbx_database_status.process_site   PDBE 
_pdbx_database_status.SG_entry       . 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Jones, T.A.' 1 
'Liljas, L.'  2 
# 
loop_
_citation.id 
_citation.title 
_citation.journal_abbrev 
_citation.journal_volume 
_citation.page_first 
_citation.page_last 
_citation.year 
_citation.journal_id_ASTM 
_citation.country 
_citation.journal_id_ISSN 
_citation.journal_id_CSD 
_citation.book_publisher 
_citation.pdbx_database_id_PubMed 
_citation.pdbx_database_id_DOI 
primary 'Structure of Satellite Tobacco Necrosis Virus After Crystallographic Refinement at 2.5 A Resolution.' J.Mol.Biol. 177 735 
? 1984 JMOBAK UK 0022-2836 0070 ? 6481804 '10.1016/0022-2836(84)90047-0' 
1       'Crystallographic Refinement of Macromolecules Having Non-Crystallographic Symmetry'                   
'Acta Crystallogr.,Sect.A' 40  50  ? 1984 ACACEQ DK 0108-7673 0621 ? ?       ?                              
2       'Structure of Satellite Tobacco Necrosis Virus at 3.0 Angstroms Resolution'                            J.Mol.Biol. 159 93  
? 1982 JMOBAK UK 0022-2836 0070 ? 7131560 '10.1016/0022-2836(82)90033-X' 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Jones, T.A.'    1  
primary 'Liljas, L.'     2  
1       'Jones, T.A.'    3  
1       'Liljas, L.'     4  
2       'Liljas, L.'     5  
2       'Unge, T.'       6  
2       'Jones, T.A.'    7  
2       'Fridborg, K.'   8  
2       'Lovgren, S.'    9  
2       'Skoglund, U.'   10 
2       'Strandberg, B.' 11 
# 
_cell.entry_id           2BUK 
_cell.length_a           317.270 
_cell.length_b           304.030 
_cell.length_c           184.600 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         94.36 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              240 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         2BUK 
_symmetry.space_group_name_H-M             'C 1 2 1' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
1 polymer     nat 'COAT PROTEIN' 21739.785 1   ? 
2 non-polymer syn 'CALCIUM ION'  40.080    3   ? 
3 water       nat water          18.015    158 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 'SATELLITE TOBACCO NECROSIS VIRUS 1' 
2 ?                                    
3 ?                                    
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAKQQNNRRKSATMRAVKRMINTHLEHKRFALINSGNTNATAGTVQNLSNGIIQGDDINQRSGDQVRIVSHKLHVRGTAI
TVSQTFRFIWFRDNMNRGTTPTVLEVLNTANFMSQYNPITLQQKRFTILKDVTLNCSLTGESIKDRIINLPGQLVNYNGA
TAVAASNGPGAIFMLQIGDSLVGLWDSSYEAVYTDA
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAKQQNNRRKSATMRAVKRMINTHLEHKRFALINSGNTNATAGTVQNLSNGIIQGDDINQRSGDQVRIVSHKLHVRGTAI
TVSQTFRFIWFRDNMNRGTTPTVLEVLNTANFMSQYNPITLQQKRFTILKDVTLNCSLTGESIKDRIINLPGQLVNYNGA
TAVAASNGPGAIFMLQIGDSLVGLWDSSYEAVYTDA
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   LYS n 
1 4   GLN n 
1 5   GLN n 
1 6   ASN n 
1 7   ASN n 
1 8   ARG n 
1 9   ARG n 
1 10  LYS n 
1 11  SER n 
1 12  ALA n 
1 13  THR n 
1 14  MET n 
1 15  ARG n 
1 16  ALA n 
1 17  VAL n 
1 18  LYS n 
1 19  ARG n 
1 20  MET n 
1 21  ILE n 
1 22  ASN n 
1 23  THR n 
1 24  HIS n 
1 25  LEU n 
1 26  GLU n 
1 27  HIS n 
1 28  LYS n 
1 29  ARG n 
1 30  PHE n 
1 31  ALA n 
1 32  LEU n 
1 33  ILE n 
1 34  ASN n 
1 35  SER n 
1 36  GLY n 
1 37  ASN n 
1 38  THR n 
1 39  ASN n 
1 40  ALA n 
1 41  THR n 
1 42  ALA n 
1 43  GLY n 
1 44  THR n 
1 45  VAL n 
1 46  GLN n 
1 47  ASN n 
1 48  LEU n 
1 49  SER n 
1 50  ASN n 
1 51  GLY n 
1 52  ILE n 
1 53  ILE n 
1 54  GLN n 
1 55  GLY n 
1 56  ASP n 
1 57  ASP n 
1 58  ILE n 
1 59  ASN n 
1 60  GLN n 
1 61  ARG n 
1 62  SER n 
1 63  GLY n 
1 64  ASP n 
1 65  GLN n 
1 66  VAL n 
1 67  ARG n 
1 68  ILE n 
1 69  VAL n 
1 70  SER n 
1 71  HIS n 
1 72  LYS n 
1 73  LEU n 
1 74  HIS n 
1 75  VAL n 
1 76  ARG n 
1 77  GLY n 
1 78  THR n 
1 79  ALA n 
1 80  ILE n 
1 81  THR n 
1 82  VAL n 
1 83  SER n 
1 84  GLN n 
1 85  THR n 
1 86  PHE n 
1 87  ARG n 
1 88  PHE n 
1 89  ILE n 
1 90  TRP n 
1 91  PHE n 
1 92  ARG n 
1 93  ASP n 
1 94  ASN n 
1 95  MET n 
1 96  ASN n 
1 97  ARG n 
1 98  GLY n 
1 99  THR n 
1 100 THR n 
1 101 PRO n 
1 102 THR n 
1 103 VAL n 
1 104 LEU n 
1 105 GLU n 
1 106 VAL n 
1 107 LEU n 
1 108 ASN n 
1 109 THR n 
1 110 ALA n 
1 111 ASN n 
1 112 PHE n 
1 113 MET n 
1 114 SER n 
1 115 GLN n 
1 116 TYR n 
1 117 ASN n 
1 118 PRO n 
1 119 ILE n 
1 120 THR n 
1 121 LEU n 
1 122 GLN n 
1 123 GLN n 
1 124 LYS n 
1 125 ARG n 
1 126 PHE n 
1 127 THR n 
1 128 ILE n 
1 129 LEU n 
1 130 LYS n 
1 131 ASP n 
1 132 VAL n 
1 133 THR n 
1 134 LEU n 
1 135 ASN n 
1 136 CYS n 
1 137 SER n 
1 138 LEU n 
1 139 THR n 
1 140 GLY n 
1 141 GLU n 
1 142 SER n 
1 143 ILE n 
1 144 LYS n 
1 145 ASP n 
1 146 ARG n 
1 147 ILE n 
1 148 ILE n 
1 149 ASN n 
1 150 LEU n 
1 151 PRO n 
1 152 GLY n 
1 153 GLN n 
1 154 LEU n 
1 155 VAL n 
1 156 ASN n 
1 157 TYR n 
1 158 ASN n 
1 159 GLY n 
1 160 ALA n 
1 161 THR n 
1 162 ALA n 
1 163 VAL n 
1 164 ALA n 
1 165 ALA n 
1 166 SER n 
1 167 ASN n 
1 168 GLY n 
1 169 PRO n 
1 170 GLY n 
1 171 ALA n 
1 172 ILE n 
1 173 PHE n 
1 174 MET n 
1 175 LEU n 
1 176 GLN n 
1 177 ILE n 
1 178 GLY n 
1 179 ASP n 
1 180 SER n 
1 181 LEU n 
1 182 VAL n 
1 183 GLY n 
1 184 LEU n 
1 185 TRP n 
1 186 ASP n 
1 187 SER n 
1 188 SER n 
1 189 TYR n 
1 190 GLU n 
1 191 ALA n 
1 192 VAL n 
1 193 TYR n 
1 194 THR n 
1 195 ASP n 
1 196 ALA n 
# 
_entity_src_nat.entity_id                  1 
_entity_src_nat.common_name                ? 
_entity_src_nat.pdbx_organism_scientific   'TOBACCO NECROSIS VIRUS' 
_entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id      12054 
_entity_src_nat.genus                      ? 
_entity_src_nat.species                    ? 
_entity_src_nat.strain                     ? 
_entity_src_nat.tissue                     ? 
_entity_src_nat.tissue_fraction            ? 
_entity_src_nat.pdbx_secretion             ? 
_entity_src_nat.pdbx_fragment              ? 
_entity_src_nat.pdbx_variant               ? 
_entity_src_nat.pdbx_cell_line             ? 
_entity_src_nat.pdbx_atcc                  ? 
_entity_src_nat.pdbx_cellular_location     ? 
_entity_src_nat.pdbx_organ                 ? 
_entity_src_nat.pdbx_organelle             ? 
_entity_src_nat.pdbx_cell                  ? 
_entity_src_nat.pdbx_plasmid_name          ? 
_entity_src_nat.pdbx_plasmid_details       ? 
_entity_src_nat.details                    ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    COAT_STNV1 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   ? 
_struct_ref.pdbx_align_begin           ? 
_struct_ref.biol_id                    . 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P03606 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              2BUK 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 1 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 196 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             P03606 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  1 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code    ? 
_struct_ref_seq.db_align_end                  196 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code    ? 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       0 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       195 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
CA  NON-POLYMER         . 'CALCIUM ION'   ? 'CA 2'           40.080  
HOH NON-POLYMER         . WATER           ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          2BUK 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   100 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      ? 
_exptl_crystal.density_percent_sol   ? 
_exptl_crystal.description           NONE 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           292 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               FILM 
_diffrn_detector.type                   ? 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1981-01-01 
_diffrn_detector.details                'BENT MIRRORS' 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.5418 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      'ROTATING ANODE' 
_diffrn_source.type                        'ELLIOT GX6' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             1.5418 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.entry_id                     2BUK 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   . 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             24.73 
_reflns.d_resolution_high            2.45 
_reflns.number_obs                   503000 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         76.0 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.14 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              1.6 
# 
_computing.entry_id                           2BUK 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             FILME 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             'PURDUE DATA PROCESSING PACKAGE' 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 ? 
_computing.structure_refinement               FRODO 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.pdbx_refine_id                           'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.entry_id                                 2BUK 
_refine.pdbx_diffrn_id                           1 
_refine.pdbx_TLS_residual_ADP_flag               ? 
_refine.ls_number_reflns_obs                     485000 
_refine.ls_number_reflns_all                     ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                          ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                          0.000 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF                ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF           ? 
_refine.ls_d_res_low                             7.50 
_refine.ls_d_res_high                            2.45 
_refine.ls_percent_reflns_obs                    ? 
_refine.ls_R_factor_obs                          ? 
_refine.ls_R_factor_all                          ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                       0.273 
_refine.ls_R_factor_R_free                       ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error                 ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details         ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free                 ? 
_refine.ls_number_reflns_R_free                  ? 
_refine.ls_number_parameters                     ? 
_refine.ls_number_restraints                     ? 
_refine.occupancy_min                            ? 
_refine.occupancy_max                            ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc               ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free          ? 
_refine.B_iso_mean                               ? 
_refine.aniso_B[1][1]                            ? 
_refine.aniso_B[2][2]                            ? 
_refine.aniso_B[3][3]                            ? 
_refine.aniso_B[1][2]                            ? 
_refine.aniso_B[1][3]                            ? 
_refine.aniso_B[2][3]                            ? 
_refine.solvent_model_details                    ? 
_refine.solvent_model_param_ksol                 ? 
_refine.solvent_model_param_bsol                 ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii             ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii             ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii             ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method               ? 
_refine.details                                  ? 
_refine.pdbx_starting_model                      ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct          OTHER 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model             ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values       ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case     ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details            ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                       ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                  ? 
_refine.overall_SU_ML                            ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error                 ? 
_refine.overall_SU_B                             ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI             ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Cruickshank_DPI   ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_Blow_DPI               ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Blow_DPI          ? 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        1427 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         3 
_refine_hist.number_atoms_solvent             158 
_refine_hist.number_atoms_total               1588 
_refine_hist.d_res_high                       2.45 
_refine_hist.d_res_low                        7.50 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
o_bond_d                0.016 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_bond_d_na             ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_bond_d_prot           ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_angle_d               ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_angle_d_na            ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_angle_d_prot          ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_angle_deg             2.40  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_angle_deg_na          ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_angle_deg_prot        ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_dihedral_angle_d      29.70 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_dihedral_angle_d_na   ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_dihedral_angle_d_prot ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_improper_angle_d      2.06  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_improper_angle_d_na   ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_improper_angle_d_prot ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_mcbond_it             ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_mcangle_it            ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_scbond_it             ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
o_scangle_it            ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
# 
loop_
_struct_ncs_oper.id 
_struct_ncs_oper.code 
_struct_ncs_oper.details 
_struct_ncs_oper.matrix[1][1] 
_struct_ncs_oper.matrix[1][2] 
_struct_ncs_oper.matrix[1][3] 
_struct_ncs_oper.matrix[2][1] 
_struct_ncs_oper.matrix[2][2] 
_struct_ncs_oper.matrix[2][3] 
_struct_ncs_oper.matrix[3][1] 
_struct_ncs_oper.matrix[3][2] 
_struct_ncs_oper.matrix[3][3] 
_struct_ncs_oper.vector[1] 
_struct_ncs_oper.vector[2] 
_struct_ncs_oper.vector[3] 
1  given    ? 1.000000  0.000000  0.000000  0.000000  1.000000  0.000000  0.000000  0.000000  1.000000  0.00000   0.00000   
0.00000   
2  generate ? 0.600223  0.189076  0.777164  -0.719961 0.550976  0.421997  -0.348409 -0.812820 0.466836  -6.37893  33.78484  
50.49749  
3  generate ? -0.046631 -0.414030 0.909068  -0.975846 -0.175560 -0.130014 0.213426  -0.893173 -0.395843 35.42500  78.30184  
48.83300  
4  generate ? -0.046631 -0.975846 0.213426  -0.414030 -0.175560 -0.893173 0.909068  -0.130014 -0.395843 67.64018  72.03002  
-2.69320  
5  generate ? 0.600223  -0.719961 -0.348409 0.189076  0.550976  -0.812820 0.777164  0.421997  0.466836  45.74632  23.63682  
-32.87365 
6  generate ? -0.889091 -0.241159 0.389049  -0.241159 -0.475628 -0.845944 0.389049  -0.845944 0.364719  121.90811 57.03826  
0.60297   
7  generate ? -0.495576 -0.617205 -0.611115 0.492419  0.379943  -0.783050 0.715491  -0.688985 0.115633  139.07806 -0.21044  
-12.04143 
8  generate ? 0.359826  0.062960  -0.930893 0.294838  0.938922  0.177469  0.885209  -0.338321 0.319286  90.52733  -30.05729 
-34.04358 
9  generate ? 0.494978  0.859372  -0.128361 -0.560851 0.428820  0.708209  0.663659  -0.278557 0.694236  43.35137  8.74506   
-34.99726 
10 generate ? -0.276895 0.671416  0.687408  -0.892115 -0.445420 0.075705  0.357015  -0.592285 0.722315  62.74576  62.57307  
-13.58452 
11 generate ? 0.457914  -0.507275 -0.730060 -0.507275 -0.823496 0.254021  -0.730060 0.254021  -0.634418 73.96140  25.81012  
129.76542 
12 generate ? 0.894428  0.400491  -0.199013 0.199904  -0.756113 -0.623162 -0.400047 0.517590  -0.756348 17.03601  14.05174  
110.96798 
13 generate ? 0.317855  0.551537  0.771217  0.881474  0.127715  -0.454634 -0.349244 0.824315  -0.445571 14.81143  -44.23672 
92.81286  
14 generate ? -0.475000 -0.262878 0.839804  0.595529  0.606569  0.526706  -0.647858 0.750313  -0.131569 70.36194  -68.50260 
100.38982 
15 generate ? -0.388439 -0.917259 -0.088036 -0.262765 0.018688  0.964679  -0.883215 0.397852  -0.248283 106.91863 -25.21127 
123.22776 
16 generate ? -0.568823 0.748434  0.341010  0.748434  0.299124  0.591922  0.341010  0.591922  -0.730301 100.41051 -82.84841 
54.87161  
17 generate ? -0.999074 0.027638  0.032964  0.027638  -0.174805 0.984215  0.032964  0.984215  0.173880  146.54486 -47.62617 
35.81597  
18 generate ? -0.631051 -0.200467 -0.749392 -0.200467 -0.891077 0.407179  -0.749392 0.407179  0.522128  155.51626 -4.00786  
77.63773  
19 generate ? 0.026652  0.379352  -0.924869 0.379352  -0.859828 -0.341742 -0.924869 -0.341742 -0.166824 114.92653 -12.27251 
122.54065 
20 generate ? 0.065111  0.965804  -0.250963 0.965804  -0.124244 -0.227564 -0.250963 -0.227564 -0.940868 80.86930  -60.99864 
108.47042 
21 generate ? 0.706825  0.380410  0.596395  -0.385319 -0.499995 0.775587  0.593235  -0.778006 -0.206830 -5.90357  -7.37689  
11.94737  
22 generate ? -0.057417 -0.141521 0.988269  -0.141521 -0.978752 -0.148380 0.988269  -0.148380 0.036169  32.55616  17.35396  
-28.56605 
23 generate ? -0.276895 -0.892115 0.357015  0.671416  -0.445420 -0.592285 0.687408  0.075705  0.722315  78.04624  -22.30310 
-38.05672 
24 generate ? 0.351703  -0.834077 -0.424995 0.930042  0.362953  0.057335  0.106432  -0.415428 0.903378  67.70092  -71.54336 
-3.40886  
25 generate ? 0.959675  -0.047613 -0.277050 0.276944  0.329224  0.902726  0.048230  -0.943051 0.329135  15.81708  -62.31845 
27.49537  
26 generate ? -0.488144 -0.855907 0.170701  0.764903  -0.325368 0.555931  -0.420284 0.401944  0.813512  102.32166 -82.40153 
39.76672  
27 generate ? 0.263751  -0.702630 -0.660869 0.499673  -0.486517 0.716679  -0.825083 -0.519243 0.222766  85.13880  -70.20019 
97.10762  
28 generate ? 0.894428  0.199904  -0.400047 0.400491  -0.756113 0.517590  -0.199013 -0.623162 -0.756348 26.34592  -53.63399 
96.07735  
29 generate ? 0.532313  0.604423  0.592719  0.604423  -0.761584 0.233799  0.592719  0.233799  -0.770728 7.19279   -55.59686 
38.09970  
30 generate ? -0.322164 -0.048104 0.945461  0.829642  -0.495369 0.257495  0.455966  0.867350  0.199499  54.14838  -73.37618 
3.29782   
31 generate ? -0.304711 -0.520324 -0.797756 -0.489032 0.804222  -0.337750 0.817312  0.287212  -0.499510 133.58404 51.86382  
8.90405   
32 generate ? 0.469663  0.304132  -0.828806 -0.754862 0.625172  -0.198353 0.457821  0.718793  0.523198  77.66405  65.09830  
-11.83013 
33 generate ? 0.351703  0.930042  0.106432  -0.834077 0.362953  -0.415428 -0.424995 0.057335  0.903378  43.09053  81.01855  
35.95397  
34 generate ? -0.495576 0.492419  0.715491  -0.617205 0.379943  -0.688985 -0.611115 -0.783050 0.115633  77.64291  77.62332  
86.22034  
35 generate ? -0.901262 -0.403956 0.156673  -0.403956 0.652662  -0.640978 0.156673  -0.640978 -0.751400 133.57097 59.60470  
69.50257  
36 generate ? 0.086030  0.995821  0.030660  0.109448  0.021141  -0.993768 -0.990263 0.088850  -0.107172 66.27789  37.91457  
124.62187 
37 generate ? -0.675997 0.540018  0.501406  0.396710  0.840096  -0.369946 -0.621007 -0.051170 -0.782133 100.92100 -12.25210 
128.52856 
38 generate ? -0.969235 -0.237830 -0.063400 -0.237830 0.838580  0.490123  -0.063400 0.490123  -0.869345 148.79732 -5.08148  
91.26540  
39 generate ? -0.388439 -0.262765 -0.883215 -0.917259 0.018688  0.397852  -0.088036 0.964679  -0.248283 143.74340 49.51688  
64.32881  
40 generate ? 0.263751  0.499673  -0.825083 -0.702630 -0.486517 -0.519243 -0.660869 0.716679  0.222766  92.74358  76.08990  
84.94425  
41 generate ? 0.706825  -0.385319 0.593235  0.380410  -0.499995 -0.778006 0.596395  0.775587  -0.206830 -5.75726  7.85249   
11.71335  
42 generate ? 0.494978  -0.560851 0.663659  0.859372  0.428820  -0.278557 -0.128361 0.708209  0.694236  6.67292   -50.75371 
23.66766  
43 generate ? 0.469663  -0.754862 0.457821  0.304132  0.625172  0.718793  -0.828806 -0.198353 0.523198  18.08033  -55.81439 
83.47036  
44 generate ? 0.665865  -0.699235 0.260183  -0.517986 -0.182290 0.835739  -0.536949 -0.691261 -0.483575 12.70032  -0.33584  
108.47615 
45 generate ? 0.812439  -0.470844 0.343874  -0.470844 -0.877682 -0.089333 0.343874  -0.089333 -0.934757 -2.03212  39.01245  
64.12788  
46 generate ? -0.304711 -0.489032 0.817312  -0.520324 0.804222  0.287212  -0.797756 -0.337750 -0.499510 58.79026  25.23957  
128.53210 
47 generate ? -0.115569 -0.991386 -0.061630 -0.991386 0.111274  0.069083  -0.061630 0.069083  -0.995705 85.48430  70.23268  
96.98609  
48 generate ? 0.665865  -0.517986 -0.536949 -0.699235 -0.182290 -0.691261 0.260183  0.835739  -0.483575 49.61551  83.80458  
49.43258  
49 generate ? 0.959675  0.276944  0.048230  -0.047613 0.329224  -0.943051 -0.277050 0.902726  0.329135  0.75334   47.19938  
51.58891  
50 generate ? 0.359826  0.294838  0.885209  0.062960  0.938922  -0.338321 -0.930893 0.177469  0.319286  6.42364   11.00421  
100.47511 
51 generate ? 0.086030  0.109448  -0.990263 0.995821  0.021141  0.088850  0.030660  -0.993768 -0.107172 113.55681 -77.87507 
49.00213  
52 generate ? 0.317855  0.881474  -0.349244 0.551537  0.127715  0.824315  0.771217  -0.454634 -0.445571 66.69993  -79.02640 
9.82037   
53 generate ? -0.322164 0.829642  0.455966  -0.048104 -0.495369 0.867350  0.945461  0.257495  0.199499  76.81691  -36.60392 
-32.95910 
54 generate ? -0.949542 0.025581  0.312593  0.025581  -0.987031 0.158481  0.312593  0.158481  0.936573  129.92641 -9.23406  
-20.21650 
55 generate ? -0.697265 -0.419523 -0.581225 0.670762  -0.667809 -0.322659 -0.252785 -0.614842 0.747040  152.63292 -34.74104 
30.43832  
56 generate ? -0.488144 0.764903  -0.420284 -0.855907 -0.325368 0.401944  0.170701  0.555931  0.813512  129.69021 44.78298  
-4.00758  
57 generate ? -0.697265 0.670762  -0.252785 -0.419523 -0.667809 -0.614842 -0.581225 -0.322659 0.747040  137.42286 59.54741  
54.76589  
58 generate ? -0.813364 0.443206  -0.376838 0.443206  0.052487  -0.894882 -0.376838 -0.894882 -0.239123 151.76727 8.61369   
85.29616  
59 generate ? -0.675997 0.396710  -0.621007 0.540018  0.840096  -0.051170 0.501406  -0.369946 -0.782133 152.89994 -37.62950 
45.39144  
60 generate ? -0.475000 0.595529  -0.647858 -0.262878 0.606569  0.750313  0.839804  0.526706  -0.131569 139.25557 -15.27565 
-9.80131  
# 
_struct.entry_id                  2BUK 
_struct.title                     'SATELLITE TOBACCO NECROSIS VIRUS' 
_struct.pdbx_descriptor           'COAT PROTEIN' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        2BUK 
_struct_keywords.pdbx_keywords   VIRUS 
_struct_keywords.text            'VIRUS, CAPSID, TOBACCO NECROSIS SATELLITE VIRUS, VIRUS/VIRAL PROTEIN, ICOSAHEDRAL VIRUS' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 1 THR A 13  ? THR A 23  ? THR A 12  THR A 22  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2 2 THR A 102 ? LEU A 107 ? THR A 101 LEU A 106 1 ? 6  
HELX_P HELX_P3 3 ASN A 117 ? GLN A 123 ? ASN A 116 GLN A 122 1 ? 7  
HELX_P HELX_P4 4 VAL A 163 ? SER A 166 ? VAL A 162 SER A 165 5 ? 4  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
metalc1 metalc ? B CA . CA ? ? ? 1_555 E HOH .   O   ? ? A CA 1196 A HOH 2009 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.542 ? 
metalc2 metalc ? B CA . CA ? ? ? 1_555 A GLU 26  OE2 ? ? A CA 1196 A GLU 25   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.150 ? 
metalc3 metalc ? B CA . CA ? ? ? 1_555 E HOH .   O   ? ? A CA 1196 A HOH 2007 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.324 ? 
metalc4 metalc ? C CA . CA ? ? ? 1_555 A ASP 56  OD1 ? ? A CA 1197 A ASP 55   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 3.006 ? 
metalc5 metalc ? C CA . CA ? ? ? 1_555 A ASP 56  OD2 ? ? A CA 1197 A ASP 55   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.487 ? 
metalc6 metalc ? C CA . CA ? ? ? 1_555 E HOH .   O   ? ? A CA 1197 A HOH 2055 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.103 ? 
metalc7 metalc ? D CA . CA ? ? ? 1_555 E HOH .   O   ? ? A CA 1198 A HOH 2123 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.421 ? 
metalc8 metalc ? D CA . CA ? ? ? 1_555 E HOH .   O   ? ? A CA 1198 A HOH 2122 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.615 ? 
metalc9 metalc ? D CA . CA ? ? ? 1_555 A THR 139 O   ? ? A CA 1198 A THR 138  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.133 ? 
# 
_struct_conn_type.id          metalc 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA ? 4 ? 
AB ? 4 ? 
AC ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA 1 2 ? anti-parallel 
AA 2 3 ? anti-parallel 
AA 3 4 ? anti-parallel 
AB 1 2 ? anti-parallel 
AB 2 3 ? anti-parallel 
AB 3 4 ? anti-parallel 
AC 1 2 ? anti-parallel 
AC 2 3 ? anti-parallel 
AC 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA 1 HIS A 27  ? THR A 38  ? ? HIS A 26  THR A 37  
AA 2 LEU A 184 ? THR A 194 ? ? LEU A 183 THR A 193 
AA 3 GLN A 65  ? THR A 78  ? ? GLN A 64  THR A 77  
AA 4 LEU A 154 ? ASN A 156 ? ? LEU A 153 ASN A 155 
AB 1 HIS A 27  ? THR A 38  ? ? HIS A 26  THR A 37  
AB 2 LEU A 184 ? THR A 194 ? ? LEU A 183 THR A 193 
AB 3 GLN A 65  ? THR A 78  ? ? GLN A 64  THR A 77  
AB 4 ILE A 143 ? PRO A 151 ? ? ILE A 142 PRO A 150 
AC 1 THR A 44  ? ASN A 47  ? ? THR A 43  ASN A 46  
AC 2 ALA A 171 ? GLY A 178 ? ? ALA A 170 GLY A 177 
AC 3 GLN A 84  ? ASP A 93  ? ? GLN A 83  ASP A 92  
AC 4 PHE A 126 ? CYS A 136 ? ? PHE A 125 CYS A 135 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA 1 2 N ASN A 37  ? N ASN A 36  O TRP A 185 ? O TRP A 184 
AA 2 3 N THR A 194 ? N THR A 193 O ARG A 67  ? O ARG A 66  
AA 3 4 N VAL A 66  ? N VAL A 65  O VAL A 155 ? O VAL A 154 
AB 1 2 N ASN A 37  ? N ASN A 36  O TRP A 185 ? O TRP A 184 
AB 2 3 N THR A 194 ? N THR A 193 O ARG A 67  ? O ARG A 66  
AB 3 4 N GLY A 77  ? N GLY A 76  O LYS A 144 ? O LYS A 143 
AC 1 2 N GLN A 46  ? N GLN A 45  O MET A 174 ? O MET A 173 
AC 2 3 N ILE A 177 ? N ILE A 176 O ARG A 87  ? O ARG A 86  
AC 3 4 N ARG A 92  ? N ARG A 91  O THR A 127 ? O THR A 126 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA A 1196' SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA A 1197' SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA A 1198' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1 AC1 3 GLU A 26  ? GLU A 25   . . 1_555 ? 
2 AC1 3 HOH E .   ? HOH A 2007 . . 1_555 ? 
3 AC1 3 HOH E .   ? HOH A 2009 . . 1_555 ? 
4 AC2 2 ASP A 56  ? ASP A 55   . . 1_555 ? 
5 AC2 2 HOH E .   ? HOH A 2055 . . 1_555 ? 
6 AC3 3 THR A 139 ? THR A 138  . . 1_555 ? 
7 AC3 3 HOH E .   ? HOH A 2122 . . 1_555 ? 
8 AC3 3 HOH E .   ? HOH A 2123 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          2BUK 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    2BUK 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.003152 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000240 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.003289 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005433 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
CA 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . THR A 1 13  ? 67.946 33.337 16.826  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 12   THR A N   1 
ATOM   2    C  CA  . THR A 1 13  ? 66.915 34.315 17.328  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 12   THR A CA  1 
ATOM   3    C  C   . THR A 1 13  ? 66.570 35.274 16.204  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 12   THR A C   1 
ATOM   4    O  O   . THR A 1 13  ? 66.803 36.487 16.305  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 12   THR A O   1 
ATOM   5    C  CB  . THR A 1 13  ? 67.518 35.046 18.502  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 12   THR A CB  1 
ATOM   6    O  OG1 . THR A 1 13  ? 66.587 35.986 19.020  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 12   THR A OG1 1 
ATOM   7    C  CG2 . THR A 1 13  ? 68.790 35.815 18.139  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 12   THR A CG2 1 
ATOM   8    N  N   . MET A 1 14  ? 66.002 34.684 15.140  1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 13   MET A N   1 
ATOM   9    C  CA  . MET A 1 14  ? 65.641 35.451 13.882  1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 13   MET A CA  1 
ATOM   10   C  C   . MET A 1 14  ? 64.509 36.438 14.049  1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 13   MET A C   1 
ATOM   11   O  O   . MET A 1 14  ? 64.222 37.242 13.151  1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 13   MET A O   1 
ATOM   12   C  CB  . MET A 1 14  ? 65.134 34.499 12.528  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 13   MET A CB  1 
ATOM   13   C  CG  . MET A 1 14  ? 64.734 35.183 11.118  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 13   MET A CG  1 
ATOM   14   S  SD  . MET A 1 14  ? 64.160 34.185 9.729   1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 13   MET A SD  1 
ATOM   15   C  CE  . MET A 1 14  ? 63.807 35.229 8.332   1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 13   MET A CE  1 
ATOM   16   N  N   . ARG A 1 15  ? 63.810 36.459 15.148  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 14   ARG A N   1 
ATOM   17   C  CA  . ARG A 1 15  ? 62.716 37.444 15.257  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 14   ARG A CA  1 
ATOM   18   C  C   . ARG A 1 15  ? 63.265 38.810 15.654  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 14   ARG A C   1 
ATOM   19   O  O   . ARG A 1 15  ? 62.901 39.839 15.065  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 14   ARG A O   1 
ATOM   20   C  CB  . ARG A 1 15  ? 61.689 37.045 16.311  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A CB  1 
ATOM   21   C  CG  . ARG A 1 15  ? 60.631 38.133 16.542  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A CG  1 
ATOM   22   C  CD  . ARG A 1 15  ? 59.369 37.597 17.221  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A CD  1 
ATOM   23   N  NE  . ARG A 1 15  ? 58.263 38.563 17.245  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A NE  1 
ATOM   24   C  CZ  . ARG A 1 15  ? 57.174 38.429 18.016  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A CZ  1 
ATOM   25   N  NH1 . ARG A 1 15  ? 57.031 37.375 18.831  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A NH1 1 
ATOM   26   N  NH2 . ARG A 1 15  ? 56.162 39.306 18.042  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A NH2 1 
ATOM   27   N  N   . ALA A 1 16  ? 64.123 38.761 16.648  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A N   1 
ATOM   28   C  CA  . ALA A 1 16  ? 64.770 39.952 17.215  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A CA  1 
ATOM   29   C  C   . ALA A 1 16  ? 65.600 40.678 16.156  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A C   1 
ATOM   30   O  O   . ALA A 1 16  ? 65.356 41.854 15.848  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A O   1 
ATOM   31   C  CB  . ALA A 1 16  ? 65.694 39.549 18.365  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 15   ALA A CB  1 
ATOM   32   N  N   . VAL A 1 17  ? 66.558 39.945 15.637  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A N   1 
ATOM   33   C  CA  . VAL A 1 17  ? 67.488 40.454 14.619  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CA  1 
ATOM   34   C  C   . VAL A 1 17  ? 66.766 41.221 13.530  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A C   1 
ATOM   35   O  O   . VAL A 1 17  ? 67.269 42.234 13.021  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A O   1 
ATOM   36   C  CB  . VAL A 1 17  ? 68.230 39.301 13.940  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CB  1 
ATOM   37   C  CG1 . VAL A 1 17  ? 67.290 38.303 13.261  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CG1 1 
ATOM   38   C  CG2 . VAL A 1 17  ? 69.194 39.770 12.848  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 16   VAL A CG2 1 
ATOM   39   N  N   . LYS A 1 18  ? 65.596 40.765 13.171  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A N   1 
ATOM   40   C  CA  . LYS A 1 18  ? 64.841 41.408 12.092  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CA  1 
ATOM   41   C  C   . LYS A 1 18  ? 64.349 42.794 12.477  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A C   1 
ATOM   42   O  O   . LYS A 1 18  ? 63.958 43.594 11.615  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A O   1 
ATOM   43   C  CB  . LYS A 1 18  ? 63.609 40.609 11.659  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CB  1 
ATOM   44   C  CG  . LYS A 1 18  ? 62.898 41.155 10.405  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CG  1 
ATOM   45   C  CD  . LYS A 1 18  ? 61.562 40.426 10.111  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CD  1 
ATOM   46   C  CE  . LYS A 1 18  ? 60.727 41.082 9.003   1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A CE  1 
ATOM   47   N  NZ  . LYS A 1 18  ? 59.436 40.415 8.784   1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A NZ  1 
ATOM   48   N  N   . ARG A 1 19  ? 64.368 43.083 13.753  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 18   ARG A N   1 
ATOM   49   C  CA  . ARG A 1 19  ? 63.902 44.388 14.238  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 18   ARG A CA  1 
ATOM   50   C  C   . ARG A 1 19  ? 65.071 45.332 14.503  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 18   ARG A C   1 
ATOM   51   O  O   . ARG A 1 19  ? 64.941 46.560 14.381  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 18   ARG A O   1 
ATOM   52   C  CB  . ARG A 1 19  ? 63.123 44.232 15.536  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 18   ARG A CB  1 
ATOM   53   C  CG  . ARG A 1 19  ? 62.682 45.571 16.128  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A CG  1 
ATOM   54   C  CD  . ARG A 1 19  ? 61.454 45.438 17.029  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A CD  1 
ATOM   55   N  NE  . ARG A 1 19  ? 60.940 46.730 17.499  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A NE  1 
ATOM   56   C  CZ  . ARG A 1 19  ? 60.079 46.862 18.516  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A CZ  1 
ATOM   57   N  NH1 . ARG A 1 19  ? 59.625 45.791 19.181  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A NH1 1 
ATOM   58   N  NH2 . ARG A 1 19  ? 59.606 48.040 18.949  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 18   ARG A NH2 1 
ATOM   59   N  N   . MET A 1 20  ? 66.208 44.774 14.866  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 19   MET A N   1 
ATOM   60   C  CA  . MET A 1 20  ? 67.394 45.603 15.101  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 19   MET A CA  1 
ATOM   61   C  C   . MET A 1 20  ? 67.804 46.180 13.753  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 19   MET A C   1 
ATOM   62   O  O   . MET A 1 20  ? 68.374 47.277 13.675  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 19   MET A O   1 
ATOM   63   C  CB  . MET A 1 20  ? 68.546 44.779 15.690  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 19   MET A CB  1 
ATOM   64   C  CG  . MET A 1 20  ? 69.772 45.635 16.040  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 19   MET A CG  1 
ATOM   65   S  SD  . MET A 1 20  ? 70.895 44.833 17.168  1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 19   MET A SD  1 
ATOM   66   C  CE  . MET A 1 20  ? 72.250 45.922 17.554  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 19   MET A CE  1 
ATOM   67   N  N   . ILE A 1 21  ? 67.477 45.389 12.749  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 20   ILE A N   1 
ATOM   68   C  CA  . ILE A 1 21  ? 67.753 45.704 11.349  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 20   ILE A CA  1 
ATOM   69   C  C   . ILE A 1 21  ? 66.847 46.807 10.835  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 20   ILE A C   1 
ATOM   70   O  O   . ILE A 1 21  ? 67.303 47.748 10.167  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 20   ILE A O   1 
ATOM   71   C  CB  . ILE A 1 21  ? 67.489 44.491 10.443  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 20   ILE A CB  1 
ATOM   72   C  CG1 . ILE A 1 21  ? 68.669 43.524 10.340  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 20   ILE A CG1 1 
ATOM   73   C  CG2 . ILE A 1 21  ? 67.163 44.883 9.000   1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 20   ILE A CG2 1 
ATOM   74   C  CD1 . ILE A 1 21  ? 68.350 42.278 9.511   1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 20   ILE A CD1 1 
ATOM   75   N  N   . ASN A 1 22  ? 65.587 46.662 11.157  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 21   ASN A N   1 
ATOM   76   C  CA  . ASN A 1 22  ? 64.555 47.587 10.680  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 21   ASN A CA  1 
ATOM   77   C  C   . ASN A 1 22  ? 64.515 48.911 11.444  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 21   ASN A C   1 
ATOM   78   O  O   . ASN A 1 22  ? 63.893 49.885 10.999  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 21   ASN A O   1 
ATOM   79   C  CB  . ASN A 1 22  ? 63.187 46.933 10.781  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 21   ASN A CB  1 
ATOM   80   C  CG  . ASN A 1 22  ? 62.779 46.270 9.464   1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 21   ASN A CG  1 
ATOM   81   O  OD1 . ASN A 1 22  ? 62.552 46.959 8.472   1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 21   ASN A OD1 1 
ATOM   82   N  ND2 . ASN A 1 22  ? 62.672 44.956 9.393   1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 21   ASN A ND2 1 
ATOM   83   N  N   . THR A 1 23  ? 65.165 48.970 12.582  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 22   THR A N   1 
ATOM   84   C  CA  . THR A 1 23  ? 65.186 50.217 13.362  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 22   THR A CA  1 
ATOM   85   C  C   . THR A 1 23  ? 66.369 51.074 12.898  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 22   THR A C   1 
ATOM   86   O  O   . THR A 1 23  ? 66.622 52.160 13.441  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 22   THR A O   1 
ATOM   87   C  CB  . THR A 1 23  ? 65.320 49.917 14.857  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 22   THR A CB  1 
ATOM   88   O  OG1 . THR A 1 23  ? 65.289 51.127 15.599  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 22   THR A OG1 1 
ATOM   89   C  CG2 . THR A 1 23  ? 66.624 49.197 15.208  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 22   THR A CG2 1 
ATOM   90   N  N   . HIS A 1 24  ? 67.052 50.542 11.896  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A N   1 
ATOM   91   C  CA  . HIS A 1 24  ? 68.225 51.194 11.288  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A CA  1 
ATOM   92   C  C   . HIS A 1 24  ? 67.885 51.708 9.892   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A C   1 
ATOM   93   O  O   . HIS A 1 24  ? 68.548 52.613 9.366   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A O   1 
ATOM   94   C  CB  . HIS A 1 24  ? 69.387 50.208 11.167  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A CB  1 
ATOM   95   C  CG  . HIS A 1 24  ? 70.249 50.151 12.427  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A CG  1 
ATOM   96   N  ND1 . HIS A 1 24  ? 70.071 49.165 13.390  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A ND1 1 
ATOM   97   C  CD2 . HIS A 1 24  ? 71.269 50.936 12.869  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A CD2 1 
ATOM   98   C  CE1 . HIS A 1 24  ? 70.950 49.369 14.354  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A CE1 1 
ATOM   99   N  NE2 . HIS A 1 24  ? 71.673 50.421 14.059  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A NE2 1 
ATOM   100  N  N   . LEU A 1 25  ? 66.861 51.119 9.319   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A N   1 
ATOM   101  C  CA  . LEU A 1 25  ? 66.398 51.501 7.982   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CA  1 
ATOM   102  C  C   . LEU A 1 25  ? 65.281 52.526 8.099   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A C   1 
ATOM   103  O  O   . LEU A 1 25  ? 64.373 52.391 8.932   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A O   1 
ATOM   104  C  CB  . LEU A 1 25  ? 65.857 50.283 7.229   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CB  1 
ATOM   105  C  CG  . LEU A 1 25  ? 66.789 49.074 7.282   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CG  1 
ATOM   106  C  CD1 . LEU A 1 25  ? 66.305 47.908 6.417   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD1 1 
ATOM   107  C  CD2 . LEU A 1 25  ? 68.206 49.389 6.799   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD2 1 
ATOM   108  N  N   . GLU A 1 26  ? 65.378 53.531 7.256   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A N   1 
ATOM   109  C  CA  . GLU A 1 26  ? 64.383 54.600 7.219   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CA  1 
ATOM   110  C  C   . GLU A 1 26  ? 63.122 54.091 6.538   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A C   1 
ATOM   111  O  O   . GLU A 1 26  ? 63.178 53.506 5.446   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A O   1 
ATOM   112  C  CB  . GLU A 1 26  ? 64.893 55.814 6.443   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CB  1 
ATOM   113  C  CG  . GLU A 1 26  ? 63.774 56.815 6.132   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CG  1 
ATOM   114  C  CD  . GLU A 1 26  ? 64.290 58.185 5.688   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A CD  1 
ATOM   115  O  OE1 . GLU A 1 26  ? 63.458 59.139 5.444   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A OE1 1 
ATOM   116  O  OE2 . GLU A 1 26  ? 65.558 58.386 5.556   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 25   GLU A OE2 1 
ATOM   117  N  N   . HIS A 1 27  ? 62.026 54.336 7.212   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 26   HIS A N   1 
ATOM   118  C  CA  . HIS A 1 27  ? 60.706 53.940 6.731   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 26   HIS A CA  1 
ATOM   119  C  C   . HIS A 1 27  ? 60.053 55.129 6.021   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 26   HIS A C   1 
ATOM   120  O  O   . HIS A 1 27  ? 59.285 55.892 6.627   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 26   HIS A O   1 
ATOM   121  C  CB  . HIS A 1 27  ? 59.845 53.488 7.913   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 26   HIS A CB  1 
ATOM   122  C  CG  . HIS A 1 27  ? 60.250 52.108 8.442   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 26   HIS A CG  1 
ATOM   123  N  ND1 . HIS A 1 27  ? 59.317 51.098 8.667   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 26   HIS A ND1 1 
ATOM   124  C  CD2 . HIS A 1 27  ? 61.460 51.584 8.780   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 26   HIS A CD2 1 
ATOM   125  C  CE1 . HIS A 1 27  ? 59.959 50.034 9.116   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 26   HIS A CE1 1 
ATOM   126  N  NE2 . HIS A 1 27  ? 61.237 50.308 9.190   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 26   HIS A NE2 1 
ATOM   127  N  N   . LYS A 1 28  ? 60.387 55.244 4.744   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A N   1 
ATOM   128  C  CA  . LYS A 1 28  ? 59.866 56.308 3.868   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CA  1 
ATOM   129  C  C   . LYS A 1 28  ? 58.352 56.073 3.689   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A C   1 
ATOM   130  O  O   . LYS A 1 28  ? 57.849 54.960 3.898   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A O   1 
ATOM   131  C  CB  . LYS A 1 28  ? 60.607 56.267 2.520   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CB  1 
ATOM   132  C  CG  . LYS A 1 28  ? 62.129 56.440 2.673   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CG  1 
ATOM   133  C  CD  . LYS A 1 28  ? 62.852 56.708 1.346   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CD  1 
ATOM   134  C  CE  . LYS A 1 28  ? 64.357 56.938 1.517   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CE  1 
ATOM   135  N  NZ  . LYS A 1 28  ? 65.089 56.936 0.241   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A NZ  1 
ATOM   136  N  N   . ARG A 1 29  ? 57.637 57.124 3.304   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A N   1 
ATOM   137  C  CA  . ARG A 1 29  ? 56.172 57.042 3.125   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A CA  1 
ATOM   138  C  C   . ARG A 1 29  ? 55.704 57.771 1.865   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A C   1 
ATOM   139  O  O   . ARG A 1 29  ? 56.279 58.795 1.470   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A O   1 
ATOM   140  C  CB  . ARG A 1 29  ? 55.463 57.670 4.320   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A CB  1 
ATOM   141  C  CG  . ARG A 1 29  ? 55.460 56.761 5.547   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A CG  1 
ATOM   142  C  CD  . ARG A 1 29  ? 54.911 57.450 6.795   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A CD  1 
ATOM   143  N  NE  . ARG A 1 29  ? 53.517 57.090 7.079   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A NE  1 
ATOM   144  C  CZ  . ARG A 1 29  ? 53.134 56.348 8.124   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A CZ  1 
ATOM   145  N  NH1 . ARG A 1 29  ? 54.032 55.874 8.999   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A NH1 1 
ATOM   146  N  NH2 . ARG A 1 29  ? 51.861 56.018 8.386   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 28   ARG A NH2 1 
ATOM   147  N  N   . PHE A 1 30  ? 54.665 57.193 1.290   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A N   1 
ATOM   148  C  CA  . PHE A 1 30  ? 54.036 57.697 0.064   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CA  1 
ATOM   149  C  C   . PHE A 1 30  ? 52.508 57.644 0.204   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A C   1 
ATOM   150  O  O   . PHE A 1 30  ? 51.938 56.619 0.607   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A O   1 
ATOM   151  C  CB  . PHE A 1 30  ? 54.481 56.834 -1.118  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CB  1 
ATOM   152  C  CG  . PHE A 1 30  ? 53.735 57.149 -2.412  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CG  1 
ATOM   153  C  CD1 . PHE A 1 30  ? 54.060 58.296 -3.145  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CD1 1 
ATOM   154  C  CD2 . PHE A 1 30  ? 52.726 56.289 -2.858  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CD2 1 
ATOM   155  C  CE1 . PHE A 1 30  ? 53.373 58.583 -4.329  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CE1 1 
ATOM   156  C  CE2 . PHE A 1 30  ? 52.039 56.576 -4.043  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CE2 1 
ATOM   157  C  CZ  . PHE A 1 30  ? 52.363 57.724 -4.778  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 29   PHE A CZ  1 
ATOM   158  N  N   . ALA A 1 31  ? 51.908 58.771 -0.140  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 30   ALA A N   1 
ATOM   159  C  CA  . ALA A 1 31  ? 50.451 58.970 -0.099  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 30   ALA A CA  1 
ATOM   160  C  C   . ALA A 1 31  ? 49.972 59.382 -1.484  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 30   ALA A C   1 
ATOM   161  O  O   . ALA A 1 31  ? 50.712 60.013 -2.255  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 30   ALA A O   1 
ATOM   162  C  CB  . ALA A 1 31  ? 50.100 60.065 0.911   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 30   ALA A CB  1 
ATOM   163  N  N   . LEU A 1 32  ? 48.746 59.015 -1.761  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A N   1 
ATOM   164  C  CA  . LEU A 1 32  ? 48.132 59.283 -3.055  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CA  1 
ATOM   165  C  C   . LEU A 1 32  ? 46.605 59.229 -2.879  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A C   1 
ATOM   166  O  O   . LEU A 1 32  ? 46.078 58.392 -2.133  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A O   1 
ATOM   167  C  CB  . LEU A 1 32  ? 48.690 58.208 -4.023  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CB  1 
ATOM   168  C  CG  . LEU A 1 32  ? 47.731 57.720 -5.108  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CG  1 
ATOM   169  C  CD1 . LEU A 1 32  ? 48.278 56.530 -5.898  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CD1 1 
ATOM   170  C  CD2 . LEU A 1 32  ? 46.380 57.265 -4.553  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CD2 1 
ATOM   171  N  N   . ILE A 1 33  ? 45.945 60.136 -3.579  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A N   1 
ATOM   172  C  CA  . ILE A 1 33  ? 44.478 60.260 -3.553  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CA  1 
ATOM   173  C  C   . ILE A 1 33  ? 43.963 60.362 -4.999  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A C   1 
ATOM   174  O  O   . ILE A 1 33  ? 44.554 61.057 -5.840  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A O   1 
ATOM   175  C  CB  . ILE A 1 33  ? 44.089 61.506 -2.749  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CB  1 
ATOM   176  C  CG1 . ILE A 1 33  ? 42.615 61.525 -2.336  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CG1 1 
ATOM   177  C  CG2 . ILE A 1 33  ? 44.320 62.810 -3.515  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CG2 1 
ATOM   178  C  CD1 . ILE A 1 33  ? 42.332 62.478 -1.172  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 32   ILE A CD1 1 
ATOM   179  N  N   . ASN A 1 34  ? 42.871 59.656 -5.234  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 33   ASN A N   1 
ATOM   180  C  CA  . ASN A 1 34  ? 42.207 59.582 -6.552  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 33   ASN A CA  1 
ATOM   181  C  C   . ASN A 1 34  ? 40.686 59.664 -6.356  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 33   ASN A C   1 
ATOM   182  O  O   . ASN A 1 34  ? 40.010 58.640 -6.178  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 33   ASN A O   1 
ATOM   183  C  CB  . ASN A 1 34  ? 42.580 58.248 -7.207  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 33   ASN A CB  1 
ATOM   184  C  CG  . ASN A 1 34  ? 42.380 58.232 -8.721  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 33   ASN A CG  1 
ATOM   185  O  OD1 . ASN A 1 34  ? 42.173 59.282 -9.326  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 33   ASN A OD1 1 
ATOM   186  N  ND2 . ASN A 1 34  ? 42.429 57.089 -9.380  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 33   ASN A ND2 1 
ATOM   187  N  N   . SER A 1 35  ? 40.193 60.897 -6.400  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 34   SER A N   1 
ATOM   188  C  CA  . SER A 1 35  ? 38.761 61.198 -6.179  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 34   SER A CA  1 
ATOM   189  C  C   . SER A 1 35  ? 37.972 61.544 -7.454  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 34   SER A C   1 
ATOM   190  O  O   . SER A 1 35  ? 38.554 61.923 -8.483  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 34   SER A O   1 
ATOM   191  C  CB  . SER A 1 35  ? 38.608 62.414 -5.259  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 34   SER A CB  1 
ATOM   192  O  OG  . SER A 1 35  ? 39.065 62.097 -3.952  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 34   SER A OG  1 
ATOM   193  N  N   . GLY A 1 36  ? 36.661 61.383 -7.270  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 35   GLY A N   1 
ATOM   194  C  CA  . GLY A 1 36  ? 35.587 61.680 -8.253  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 35   GLY A CA  1 
ATOM   195  C  C   . GLY A 1 36  ? 35.735 60.957 -9.596  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 35   GLY A C   1 
ATOM   196  O  O   . GLY A 1 36  ? 35.777 61.590 -10.662 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 35   GLY A O   1 
ATOM   197  N  N   . ASN A 1 37  ? 35.811 59.649 -9.529  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A N   1 
ATOM   198  C  CA  . ASN A 1 37  ? 35.920 58.818 -10.730 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A CA  1 
ATOM   199  C  C   . ASN A 1 37  ? 34.589 58.153 -10.963 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A C   1 
ATOM   200  O  O   . ASN A 1 37  ? 33.814 57.925 -10.021 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A O   1 
ATOM   201  C  CB  . ASN A 1 37  ? 36.984 57.743 -10.553 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A CB  1 
ATOM   202  C  CG  . ASN A 1 37  ? 38.395 58.313 -10.498 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A CG  1 
ATOM   203  O  OD1 . ASN A 1 37  ? 39.045 58.247 -9.456  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A OD1 1 
ATOM   204  N  ND2 . ASN A 1 37  ? 38.919 58.879 -11.569 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A ND2 1 
ATOM   205  N  N   . THR A 1 38  ? 34.339 57.853 -12.200 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 37   THR A N   1 
ATOM   206  C  CA  . THR A 1 38  ? 33.091 57.217 -12.554 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 37   THR A CA  1 
ATOM   207  C  C   . THR A 1 38  ? 33.276 55.730 -12.731 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 37   THR A C   1 
ATOM   208  O  O   . THR A 1 38  ? 34.324 55.270 -13.209 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 37   THR A O   1 
ATOM   209  C  CB  . THR A 1 38  ? 32.530 57.790 -13.856 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 37   THR A CB  1 
ATOM   210  O  OG1 . THR A 1 38  ? 33.435 57.550 -14.923 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 37   THR A OG1 1 
ATOM   211  C  CG2 . THR A 1 38  ? 32.290 59.299 -13.790 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 37   THR A CG2 1 
ATOM   212  N  N   . ASN A 1 39  ? 32.214 55.093 -12.319 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 38   ASN A N   1 
ATOM   213  C  CA  . ASN A 1 39  ? 32.041 53.660 -12.386 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 38   ASN A CA  1 
ATOM   214  C  C   . ASN A 1 39  ? 32.186 53.254 -13.846 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 38   ASN A C   1 
ATOM   215  O  O   . ASN A 1 39  ? 31.680 53.934 -14.752 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 38   ASN A O   1 
ATOM   216  C  CB  . ASN A 1 39  ? 30.630 53.337 -11.877 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 38   ASN A CB  1 
ATOM   217  C  CG  . ASN A 1 39  ? 30.511 51.983 -11.182 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 38   ASN A CG  1 
ATOM   218  O  OD1 . ASN A 1 39  ? 31.440 51.181 -11.234 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 38   ASN A OD1 1 
ATOM   219  N  ND2 . ASN A 1 39  ? 29.408 51.675 -10.526 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 38   ASN A ND2 1 
ATOM   220  N  N   . ALA A 1 40  ? 32.870 52.160 -14.050 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 39   ALA A N   1 
ATOM   221  C  CA  . ALA A 1 40  ? 33.101 51.627 -15.393 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 39   ALA A CA  1 
ATOM   222  C  C   . ALA A 1 40  ? 32.605 50.192 -15.456 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 39   ALA A C   1 
ATOM   223  O  O   . ALA A 1 40  ? 32.935 49.363 -14.596 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 39   ALA A O   1 
ATOM   224  C  CB  . ALA A 1 40  ? 34.597 51.656 -15.718 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 39   ALA A CB  1 
ATOM   225  N  N   . THR A 1 41  ? 31.821 49.933 -16.476 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 40   THR A N   1 
ATOM   226  C  CA  . THR A 1 41  ? 31.242 48.604 -16.690 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 40   THR A CA  1 
ATOM   227  C  C   . THR A 1 41  ? 32.245 47.686 -17.422 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 40   THR A C   1 
ATOM   228  O  O   . THR A 1 41  ? 32.086 46.457 -17.445 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 40   THR A O   1 
ATOM   229  C  CB  . THR A 1 41  ? 29.957 48.724 -17.517 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 40   THR A CB  1 
ATOM   230  O  OG1 . THR A 1 41  ? 30.216 49.439 -18.716 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 40   THR A OG1 1 
ATOM   231  C  CG2 . THR A 1 41  ? 28.838 49.460 -16.777 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 40   THR A CG2 1 
ATOM   232  N  N   . ALA A 1 42  ? 33.262 48.302 -18.013 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A N   1 
ATOM   233  C  CA  . ALA A 1 42  ? 34.328 47.582 -18.750 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A CA  1 
ATOM   234  C  C   . ALA A 1 42  ? 35.561 47.479 -17.851 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A C   1 
ATOM   235  O  O   . ALA A 1 42  ? 36.430 46.617 -18.054 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A O   1 
ATOM   236  C  CB  . ALA A 1 42  ? 34.686 48.339 -20.029 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A CB  1 
ATOM   237  N  N   . GLY A 1 43  ? 35.562 48.385 -16.889 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 42   GLY A N   1 
ATOM   238  C  CA  . GLY A 1 43  ? 36.600 48.484 -15.861 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 42   GLY A CA  1 
ATOM   239  C  C   . GLY A 1 43  ? 37.805 49.296 -16.323 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 42   GLY A C   1 
ATOM   240  O  O   . GLY A 1 43  ? 37.981 49.554 -17.522 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 42   GLY A O   1 
ATOM   241  N  N   . THR A 1 44  ? 38.563 49.643 -15.306 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 43   THR A N   1 
ATOM   242  C  CA  . THR A 1 44  ? 39.804 50.403 -15.415 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 43   THR A CA  1 
ATOM   243  C  C   . THR A 1 44  ? 40.770 49.884 -14.366 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 43   THR A C   1 
ATOM   244  O  O   . THR A 1 44  ? 40.359 49.335 -13.333 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 43   THR A O   1 
ATOM   245  C  CB  . THR A 1 44  ? 39.548 51.892 -15.161 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 43   THR A CB  1 
ATOM   246  O  OG1 . THR A 1 44  ? 38.985 52.075 -13.870 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 43   THR A OG1 1 
ATOM   247  C  CG2 . THR A 1 44  ? 38.583 52.514 -16.173 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 43   THR A CG2 1 
ATOM   248  N  N   . VAL A 1 45  ? 42.030 50.067 -14.655 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A N   1 
ATOM   249  C  CA  . VAL A 1 45  ? 43.103 49.655 -13.752 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CA  1 
ATOM   250  C  C   . VAL A 1 45  ? 43.926 50.887 -13.402 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A C   1 
ATOM   251  O  O   . VAL A 1 45  ? 44.433 51.590 -14.289 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A O   1 
ATOM   252  C  CB  . VAL A 1 45  ? 43.982 48.601 -14.423 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CB  1 
ATOM   253  C  CG1 . VAL A 1 45  ? 45.139 48.136 -13.538 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG1 1 
ATOM   254  C  CG2 . VAL A 1 45  ? 43.212 47.331 -14.798 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG2 1 
ATOM   255  N  N   . GLN A 1 46  ? 44.032 51.112 -12.108 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 45   GLN A N   1 
ATOM   256  C  CA  . GLN A 1 46  ? 44.764 52.260 -11.568 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 45   GLN A CA  1 
ATOM   257  C  C   . GLN A 1 46  ? 46.085 51.834 -10.939 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 45   GLN A C   1 
ATOM   258  O  O   . GLN A 1 46  ? 46.209 50.721 -10.405 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 45   GLN A O   1 
ATOM   259  C  CB  . GLN A 1 46  ? 43.938 52.965 -10.491 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 45   GLN A CB  1 
ATOM   260  C  CG  . GLN A 1 46  ? 42.458 53.085 -10.854 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 45   GLN A CG  1 
ATOM   261  C  CD  . GLN A 1 46  ? 42.188 54.133 -11.938 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 45   GLN A CD  1 
ATOM   262  O  OE1 . GLN A 1 46  ? 42.830 55.181 -11.951 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 45   GLN A OE1 1 
ATOM   263  N  NE2 . GLN A 1 46  ? 41.267 53.910 -12.856 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 45   GLN A NE2 1 
ATOM   264  N  N   . ASN A 1 47  ? 47.008 52.768 -11.042 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 46   ASN A N   1 
ATOM   265  C  CA  . ASN A 1 47  ? 48.368 52.640 -10.514 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 46   ASN A CA  1 
ATOM   266  C  C   . ASN A 1 47  ? 48.397 53.174 -9.091  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 46   ASN A C   1 
ATOM   267  O  O   . ASN A 1 47  ? 47.784 54.207 -8.784  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 46   ASN A O   1 
ATOM   268  C  CB  . ASN A 1 47  ? 49.340 53.455 -11.369 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 46   ASN A CB  1 
ATOM   269  C  CG  . ASN A 1 47  ? 49.791 52.724 -12.631 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 46   ASN A CG  1 
ATOM   270  O  OD1 . ASN A 1 47  ? 50.801 52.022 -12.606 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 46   ASN A OD1 1 
ATOM   271  N  ND2 . ASN A 1 47  ? 49.098 52.845 -13.748 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 46   ASN A ND2 1 
ATOM   272  N  N   . LEU A 1 48  ? 49.113 52.464 -8.244  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N   1 
ATOM   273  C  CA  . LEU A 1 48  ? 49.212 52.844 -6.836  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA  1 
ATOM   274  C  C   . LEU A 1 48  ? 50.673 53.009 -6.356  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C   1 
ATOM   275  O  O   . LEU A 1 48  ? 50.997 53.943 -5.608  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O   1 
ATOM   276  C  CB  . LEU A 1 48  ? 48.546 51.777 -5.955  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB  1 
ATOM   277  C  CG  . LEU A 1 48  ? 47.020 51.733 -6.104  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG  1 
ATOM   278  C  CD1 . LEU A 1 48  ? 46.380 50.559 -5.362  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1 1 
ATOM   279  C  CD2 . LEU A 1 48  ? 46.328 52.988 -5.568  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2 1 
ATOM   280  N  N   . SER A 1 49  ? 51.568 52.122 -6.772  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 48   SER A N   1 
ATOM   281  C  CA  . SER A 1 49  ? 52.988 52.174 -6.310  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 48   SER A CA  1 
ATOM   282  C  C   . SER A 1 49  ? 53.950 52.822 -7.331  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 48   SER A C   1 
ATOM   283  O  O   . SER A 1 49  ? 55.146 52.997 -7.057  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 48   SER A O   1 
ATOM   284  C  CB  . SER A 1 49  ? 53.505 50.756 -6.042  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 48   SER A CB  1 
ATOM   285  O  OG  . SER A 1 49  ? 53.518 50.008 -7.249  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 48   SER A OG  1 
ATOM   286  N  N   . ASN A 1 50  ? 53.396 53.159 -8.471  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 49   ASN A N   1 
ATOM   287  C  CA  . ASN A 1 50  ? 54.124 53.769 -9.606  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 49   ASN A CA  1 
ATOM   288  C  C   . ASN A 1 50  ? 54.612 55.208 -9.276  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 49   ASN A C   1 
ATOM   289  O  O   . ASN A 1 50  ? 55.626 55.677 -9.814  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 49   ASN A O   1 
ATOM   290  C  CB  . ASN A 1 50  ? 53.149 53.814 -10.796 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 49   ASN A CB  1 
ATOM   291  C  CG  . ASN A 1 50  ? 53.743 54.377 -12.085 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 49   ASN A CG  1 
ATOM   292  O  OD1 . ASN A 1 50  ? 53.555 55.555 -12.387 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 49   ASN A OD1 1 
ATOM   293  N  ND2 . ASN A 1 50  ? 54.458 53.600 -12.877 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 49   ASN A ND2 1 
ATOM   294  N  N   . GLY A 1 51  ? 53.855 55.854 -8.390  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 50   GLY A N   1 
ATOM   295  C  CA  . GLY A 1 51  ? 54.087 57.251 -7.935  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 50   GLY A CA  1 
ATOM   296  C  C   . GLY A 1 51  ? 55.422 57.430 -7.191  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 50   GLY A C   1 
ATOM   297  O  O   . GLY A 1 51  ? 55.937 58.551 -7.063  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 50   GLY A O   1 
ATOM   298  N  N   . ILE A 1 52  ? 55.961 56.328 -6.708  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A N   1 
ATOM   299  C  CA  . ILE A 1 52  ? 57.246 56.343 -5.989  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CA  1 
ATOM   300  C  C   . ILE A 1 52  ? 58.371 56.351 -7.027  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A C   1 
ATOM   301  O  O   . ILE A 1 52  ? 58.780 55.295 -7.534  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A O   1 
ATOM   302  C  CB  . ILE A 1 52  ? 57.358 55.110 -5.088  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CB  1 
ATOM   303  C  CG1 . ILE A 1 52  ? 56.269 55.055 -4.015  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CG1 1 
ATOM   304  C  CG2 . ILE A 1 52  ? 58.687 55.041 -4.333  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CG2 1 
ATOM   305  C  CD1 . ILE A 1 52  ? 56.184 53.697 -3.316  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CD1 1 
ATOM   306  N  N   . ILE A 1 53  ? 58.828 57.558 -7.304  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 52   ILE A N   1 
ATOM   307  C  CA  . ILE A 1 53  ? 59.889 57.810 -8.288  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 52   ILE A CA  1 
ATOM   308  C  C   . ILE A 1 53  ? 61.233 58.032 -7.606  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 52   ILE A C   1 
ATOM   309  O  O   . ILE A 1 53  ? 61.303 58.261 -6.389  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 52   ILE A O   1 
ATOM   310  C  CB  . ILE A 1 53  ? 59.551 59.067 -9.097  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 52   ILE A CB  1 
ATOM   311  C  CG1 . ILE A 1 53  ? 59.376 60.313 -8.224  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 52   ILE A CG1 1 
ATOM   312  C  CG2 . ILE A 1 53  ? 58.252 58.934 -9.894  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 52   ILE A CG2 1 
ATOM   313  C  CD1 . ILE A 1 53  ? 59.830 61.598 -8.918  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 52   ILE A CD1 1 
ATOM   314  N  N   . GLN A 1 54  ? 62.258 57.954 -8.431  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 53   GLN A N   1 
ATOM   315  C  CA  . GLN A 1 54  ? 63.638 58.166 -8.001  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 53   GLN A CA  1 
ATOM   316  C  C   . GLN A 1 54  ? 63.806 59.642 -7.628  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 53   GLN A C   1 
ATOM   317  O  O   . GLN A 1 54  ? 63.421 60.540 -8.390  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 53   GLN A O   1 
ATOM   318  C  CB  . GLN A 1 54  ? 64.605 57.815 -9.137  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 53   GLN A CB  1 
ATOM   319  C  CG  . GLN A 1 54  ? 64.826 56.309 -9.300  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 53   GLN A CG  1 
ATOM   320  C  CD  . GLN A 1 54  ? 65.854 55.971 -10.384 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 53   GLN A CD  1 
ATOM   321  O  OE1 . GLN A 1 54  ? 66.550 56.860 -10.871 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 53   GLN A OE1 1 
ATOM   322  N  NE2 . GLN A 1 54  ? 65.995 54.724 -10.794 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 53   GLN A NE2 1 
ATOM   323  N  N   . GLY A 1 55  ? 64.376 59.836 -6.468  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 54   GLY A N   1 
ATOM   324  C  CA  . GLY A 1 55  ? 64.643 61.162 -5.889  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 54   GLY A CA  1 
ATOM   325  C  C   . GLY A 1 55  ? 65.234 60.929 -4.507  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 54   GLY A C   1 
ATOM   326  O  O   . GLY A 1 55  ? 65.422 59.782 -4.078  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 54   GLY A O   1 
ATOM   327  N  N   . ASP A 1 56  ? 65.537 61.986 -3.786  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 55   ASP A N   1 
ATOM   328  C  CA  . ASP A 1 56  ? 66.107 61.809 -2.436  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 55   ASP A CA  1 
ATOM   329  C  C   . ASP A 1 56  ? 65.131 62.259 -1.319  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 55   ASP A C   1 
ATOM   330  O  O   . ASP A 1 56  ? 65.536 62.470 -0.167  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 55   ASP A O   1 
ATOM   331  C  CB  . ASP A 1 56  ? 67.405 62.625 -2.210  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 55   ASP A CB  1 
ATOM   332  C  CG  . ASP A 1 56  ? 68.293 62.834 -3.447  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 55   ASP A CG  1 
ATOM   333  O  OD1 . ASP A 1 56  ? 68.597 64.028 -3.827  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 55   ASP A OD1 1 
ATOM   334  O  OD2 . ASP A 1 56  ? 68.736 61.817 -4.106  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 55   ASP A OD2 1 
ATOM   335  N  N   . ASP A 1 57  ? 63.845 62.409 -1.644  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A N   1 
ATOM   336  C  CA  . ASP A 1 57  ? 62.833 62.836 -0.636  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A CA  1 
ATOM   337  C  C   . ASP A 1 57  ? 62.211 61.610 0.058   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A C   1 
ATOM   338  O  O   . ASP A 1 57  ? 62.496 60.458 -0.304  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A O   1 
ATOM   339  C  CB  . ASP A 1 57  ? 61.709 63.652 -1.278  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A CB  1 
ATOM   340  C  CG  . ASP A 1 57  ? 61.131 64.712 -0.329  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A CG  1 
ATOM   341  O  OD1 . ASP A 1 57  ? 60.357 65.637 -0.788  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A OD1 1 
ATOM   342  O  OD2 . ASP A 1 57  ? 61.418 64.677 0.928   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 56   ASP A OD2 1 
ATOM   343  N  N   . ILE A 1 58  ? 61.373 61.916 1.037   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 57   ILE A N   1 
ATOM   344  C  CA  . ILE A 1 58  ? 60.686 60.917 1.884   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 57   ILE A CA  1 
ATOM   345  C  C   . ILE A 1 58  ? 59.700 60.007 1.115   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 57   ILE A C   1 
ATOM   346  O  O   . ILE A 1 58  ? 59.395 58.886 1.544   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 57   ILE A O   1 
ATOM   347  C  CB  . ILE A 1 58  ? 59.890 61.623 2.988   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 57   ILE A CB  1 
ATOM   348  C  CG1 . ILE A 1 58  ? 59.338 60.658 4.042   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 57   ILE A CG1 1 
ATOM   349  C  CG2 . ILE A 1 58  ? 58.678 62.389 2.453   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 57   ILE A CG2 1 
ATOM   350  C  CD1 . ILE A 1 58  ? 58.854 61.370 5.307   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 57   ILE A CD1 1 
ATOM   351  N  N   . ASN A 1 59  ? 59.182 60.459 -0.018  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 58   ASN A N   1 
ATOM   352  C  CA  . ASN A 1 59  ? 58.223 59.631 -0.792  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 58   ASN A CA  1 
ATOM   353  C  C   . ASN A 1 59  ? 58.812 59.233 -2.140  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 58   ASN A C   1 
ATOM   354  O  O   . ASN A 1 59  ? 58.084 59.073 -3.133  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 58   ASN A O   1 
ATOM   355  C  CB  . ASN A 1 59  ? 56.907 60.389 -1.037  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 58   ASN A CB  1 
ATOM   356  C  CG  . ASN A 1 59  ? 57.088 61.766 -1.680  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 58   ASN A CG  1 
ATOM   357  O  OD1 . ASN A 1 59  ? 58.217 62.215 -1.863  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 58   ASN A OD1 1 
ATOM   358  N  ND2 . ASN A 1 59  ? 56.031 62.470 -2.039  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 58   ASN A ND2 1 
ATOM   359  N  N   . GLN A 1 60  ? 60.117 59.088 -2.135  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 59   GLN A N   1 
ATOM   360  C  CA  . GLN A 1 60  ? 60.858 58.714 -3.335  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 59   GLN A CA  1 
ATOM   361  C  C   . GLN A 1 60  ? 61.743 57.515 -3.016  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 59   GLN A C   1 
ATOM   362  O  O   . GLN A 1 60  ? 61.705 56.972 -1.902  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 59   GLN A O   1 
ATOM   363  C  CB  . GLN A 1 60  ? 61.667 59.918 -3.814  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 59   GLN A CB  1 
ATOM   364  C  CG  . GLN A 1 60  ? 60.763 60.938 -4.527  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 59   GLN A CG  1 
ATOM   365  C  CD  . GLN A 1 60  ? 61.428 62.287 -4.810  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 59   GLN A CD  1 
ATOM   366  O  OE1 . GLN A 1 60  ? 62.488 62.577 -4.256  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 59   GLN A OE1 1 
ATOM   367  N  NE2 . GLN A 1 60  ? 60.865 63.136 -5.649  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 59   GLN A NE2 1 
ATOM   368  N  N   . ARG A 1 61  ? 62.516 57.125 -4.003  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A N   1 
ATOM   369  C  CA  . ARG A 1 61  ? 63.382 55.963 -3.865  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A CA  1 
ATOM   370  C  C   . ARG A 1 61  ? 64.709 56.127 -4.578  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A C   1 
ATOM   371  O  O   . ARG A 1 61  ? 64.867 57.003 -5.442  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A O   1 
ATOM   372  C  CB  . ARG A 1 61  ? 62.698 54.739 -4.468  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A CB  1 
ATOM   373  C  CG  . ARG A 1 61  ? 62.465 54.880 -5.975  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A CG  1 
ATOM   374  C  CD  . ARG A 1 61  ? 61.590 53.765 -6.551  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A CD  1 
ATOM   375  N  NE  . ARG A 1 61  ? 60.997 54.111 -7.850  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A NE  1 
ATOM   376  C  CZ  . ARG A 1 61  ? 61.592 53.883 -9.029  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A CZ  1 
ATOM   377  N  NH1 . ARG A 1 61  ? 62.801 53.309 -9.093  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A NH1 1 
ATOM   378  N  NH2 . ARG A 1 61  ? 61.053 54.198 -10.215 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 60   ARG A NH2 1 
ATOM   379  N  N   . SER A 1 62  ? 65.574 55.247 -4.143  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 61   SER A N   1 
ATOM   380  C  CA  . SER A 1 62  ? 66.927 55.105 -4.639  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 61   SER A CA  1 
ATOM   381  C  C   . SER A 1 62  ? 67.013 53.725 -5.261  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 61   SER A C   1 
ATOM   382  O  O   . SER A 1 62  ? 66.647 52.719 -4.637  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 61   SER A O   1 
ATOM   383  C  CB  . SER A 1 62  ? 67.916 55.239 -3.478  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 61   SER A CB  1 
ATOM   384  O  OG  . SER A 1 62  ? 69.244 55.054 -3.947  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 61   SER A OG  1 
ATOM   385  N  N   . GLY A 1 63  ? 67.487 53.688 -6.471  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A N   1 
ATOM   386  C  CA  . GLY A 1 63  ? 67.602 52.422 -7.187  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A CA  1 
ATOM   387  C  C   . GLY A 1 63  ? 66.232 52.054 -7.754  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A C   1 
ATOM   388  O  O   . GLY A 1 63  ? 65.356 52.916 -7.919  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A O   1 
ATOM   389  N  N   . ASP A 1 64  ? 66.075 50.775 -8.040  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 63   ASP A N   1 
ATOM   390  C  CA  . ASP A 1 64  ? 64.831 50.262 -8.637  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 63   ASP A CA  1 
ATOM   391  C  C   . ASP A 1 64  ? 64.132 49.230 -7.769  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 63   ASP A C   1 
ATOM   392  O  O   . ASP A 1 64  ? 63.380 48.379 -8.268  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 63   ASP A O   1 
ATOM   393  C  CB  . ASP A 1 64  ? 65.133 49.591 -9.969  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 63   ASP A CB  1 
ATOM   394  C  CG  . ASP A 1 64  ? 65.297 50.594 -11.106 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 63   ASP A CG  1 
ATOM   395  O  OD1 . ASP A 1 64  ? 64.717 51.744 -11.040 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 63   ASP A OD1 1 
ATOM   396  O  OD2 . ASP A 1 64  ? 66.018 50.292 -12.133 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 63   ASP A OD2 1 
ATOM   397  N  N   . GLN A 1 65  ? 64.382 49.312 -6.497  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A N   1 
ATOM   398  C  CA  . GLN A 1 65  ? 63.775 48.394 -5.545  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CA  1 
ATOM   399  C  C   . GLN A 1 65  ? 63.387 49.144 -4.283  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A C   1 
ATOM   400  O  O   . GLN A 1 65  ? 64.025 50.139 -3.911  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A O   1 
ATOM   401  C  CB  . GLN A 1 65  ? 64.769 47.281 -5.174  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CB  1 
ATOM   402  C  CG  . GLN A 1 65  ? 64.835 46.154 -6.212  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CG  1 
ATOM   403  C  CD  . GLN A 1 65  ? 65.463 44.865 -5.670  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A CD  1 
ATOM   404  O  OE1 . GLN A 1 65  ? 66.060 44.877 -4.595  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A OE1 1 
ATOM   405  N  NE2 . GLN A 1 65  ? 65.362 43.742 -6.357  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 64   GLN A NE2 1 
ATOM   406  N  N   . VAL A 1 66  ? 62.355 48.624 -3.688  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A N   1 
ATOM   407  C  CA  . VAL A 1 66  ? 61.807 49.123 -2.435  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A CA  1 
ATOM   408  C  C   . VAL A 1 66  ? 61.049 47.987 -1.792  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A C   1 
ATOM   409  O  O   . VAL A 1 66  ? 60.586 47.061 -2.476  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A O   1 
ATOM   410  C  CB  . VAL A 1 66  ? 60.870 50.313 -2.655  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A CB  1 
ATOM   411  C  CG1 . VAL A 1 66  ? 61.379 51.284 -3.723  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A CG1 1 
ATOM   412  C  CG2 . VAL A 1 66  ? 59.470 49.896 -3.108  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 65   VAL A CG2 1 
ATOM   413  N  N   . ARG A 1 67  ? 60.952 48.095 -0.501  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A N   1 
ATOM   414  C  CA  . ARG A 1 67  ? 60.273 47.101 0.306   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A CA  1 
ATOM   415  C  C   . ARG A 1 67  ? 59.155 47.738 1.103   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A C   1 
ATOM   416  O  O   . ARG A 1 67  ? 59.400 48.469 2.075   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A O   1 
ATOM   417  C  CB  . ARG A 1 67  ? 61.252 46.468 1.286   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A CB  1 
ATOM   418  C  CG  . ARG A 1 67  ? 62.214 45.489 0.624   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A CG  1 
ATOM   419  C  CD  . ARG A 1 67  ? 62.938 44.605 1.638   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A CD  1 
ATOM   420  N  NE  . ARG A 1 67  ? 62.100 43.507 2.135   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A NE  1 
ATOM   421  C  CZ  . ARG A 1 67  ? 61.970 42.329 1.513   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A CZ  1 
ATOM   422  N  NH1 . ARG A 1 67  ? 62.617 42.082 0.364   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A NH1 1 
ATOM   423  N  NH2 . ARG A 1 67  ? 61.209 41.324 1.963   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 66   ARG A NH2 1 
ATOM   424  N  N   . ILE A 1 68  ? 57.957 47.443 0.672   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 67   ILE A N   1 
ATOM   425  C  CA  . ILE A 1 68  ? 56.761 47.942 1.335   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 67   ILE A CA  1 
ATOM   426  C  C   . ILE A 1 68  ? 56.527 47.101 2.584   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 67   ILE A C   1 
ATOM   427  O  O   . ILE A 1 68  ? 56.293 45.887 2.502   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 67   ILE A O   1 
ATOM   428  C  CB  . ILE A 1 68  ? 55.554 47.837 0.405   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 67   ILE A CB  1 
ATOM   429  C  CG1 . ILE A 1 68  ? 55.663 48.752 -0.818  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 67   ILE A CG1 1 
ATOM   430  C  CG2 . ILE A 1 68  ? 54.237 48.211 1.089   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 67   ILE A CG2 1 
ATOM   431  C  CD1 . ILE A 1 68  ? 54.398 48.750 -1.679  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 67   ILE A CD1 1 
ATOM   432  N  N   . VAL A 1 69  ? 56.602 47.785 3.701   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A N   1 
ATOM   433  C  CA  . VAL A 1 69  ? 56.412 47.175 5.017   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CA  1 
ATOM   434  C  C   . VAL A 1 69  ? 54.924 46.956 5.267   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A C   1 
ATOM   435  O  O   . VAL A 1 69  ? 54.517 45.934 5.841   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A O   1 
ATOM   436  C  CB  . VAL A 1 69  ? 56.983 48.099 6.094   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CB  1 
ATOM   437  C  CG1 . VAL A 1 69  ? 56.731 47.588 7.514   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CG1 1 
ATOM   438  C  CG2 . VAL A 1 69  ? 58.498 48.283 5.983   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A CG2 1 
ATOM   439  N  N   . SER A 1 70  ? 54.161 47.929 4.821   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 69   SER A N   1 
ATOM   440  C  CA  . SER A 1 70  ? 52.708 47.920 4.964   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 69   SER A CA  1 
ATOM   441  C  C   . SER A 1 70  ? 52.078 48.992 4.092   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 69   SER A C   1 
ATOM   442  O  O   . SER A 1 70  ? 52.606 50.108 3.971   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 69   SER A O   1 
ATOM   443  C  CB  . SER A 1 70  ? 52.328 48.213 6.418   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 69   SER A CB  1 
ATOM   444  O  OG  . SER A 1 70  ? 52.536 49.589 6.706   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 69   SER A OG  1 
ATOM   445  N  N   . HIS A 1 71  ? 50.962 48.638 3.494   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 70   HIS A N   1 
ATOM   446  C  CA  . HIS A 1 71  ? 50.215 49.593 2.677   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 70   HIS A CA  1 
ATOM   447  C  C   . HIS A 1 71  ? 48.723 49.457 3.006   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 70   HIS A C   1 
ATOM   448  O  O   . HIS A 1 71  ? 48.247 48.375 3.381   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 70   HIS A O   1 
ATOM   449  C  CB  . HIS A 1 71  ? 50.486 49.421 1.157   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 70   HIS A CB  1 
ATOM   450  C  CG  . HIS A 1 71  ? 50.357 48.016 0.537   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 70   HIS A CG  1 
ATOM   451  N  ND1 . HIS A 1 71  ? 50.512 47.827 -0.839  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 70   HIS A ND1 1 
ATOM   452  C  CD2 . HIS A 1 71  ? 50.101 46.780 1.047   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 70   HIS A CD2 1 
ATOM   453  C  CE1 . HIS A 1 71  ? 50.353 46.546 -1.109  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 70   HIS A CE1 1 
ATOM   454  N  NE2 . HIS A 1 71  ? 50.107 45.907 0.004   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 70   HIS A NE2 1 
ATOM   455  N  N   . LYS A 1 72  ? 48.057 50.590 2.849   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A N   1 
ATOM   456  C  CA  . LYS A 1 72  ? 46.623 50.746 3.136   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A CA  1 
ATOM   457  C  C   . LYS A 1 72  ? 45.888 51.351 1.936   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A C   1 
ATOM   458  O  O   . LYS A 1 72  ? 46.390 52.276 1.279   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A O   1 
ATOM   459  C  CB  . LYS A 1 72  ? 46.467 51.675 4.339   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A CB  1 
ATOM   460  C  CG  . LYS A 1 72  ? 45.048 51.729 4.895   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A CG  1 
ATOM   461  C  CD  . LYS A 1 72  ? 44.908 52.731 6.043   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A CD  1 
ATOM   462  C  CE  . LYS A 1 72  ? 46.161 53.588 6.243   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A CE  1 
ATOM   463  N  NZ  . LYS A 1 72  ? 46.612 53.628 7.643   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 71   LYS A NZ  1 
ATOM   464  N  N   . LEU A 1 73  ? 44.714 50.791 1.701   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A N   1 
ATOM   465  C  CA  . LEU A 1 73  ? 43.827 51.196 0.599   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CA  1 
ATOM   466  C  C   . LEU A 1 73  ? 42.437 51.538 1.145   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A C   1 
ATOM   467  O  O   . LEU A 1 73  ? 41.876 50.803 1.973   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A O   1 
ATOM   468  C  CB  . LEU A 1 73  ? 43.709 50.046 -0.406  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CB  1 
ATOM   469  C  CG  . LEU A 1 73  ? 42.821 50.381 -1.606  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CG  1 
ATOM   470  C  CD1 . LEU A 1 73  ? 43.399 51.492 -2.485  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD1 1 
ATOM   471  C  CD2 . LEU A 1 73  ? 42.602 49.188 -2.537  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD2 1 
ATOM   472  N  N   . HIS A 1 74  ? 41.927 52.653 0.655   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 73   HIS A N   1 
ATOM   473  C  CA  . HIS A 1 74  ? 40.606 53.184 1.038   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 73   HIS A CA  1 
ATOM   474  C  C   . HIS A 1 74  ? 39.763 53.423 -0.220  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 73   HIS A C   1 
ATOM   475  O  O   . HIS A 1 74  ? 40.114 54.250 -1.076  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 73   HIS A O   1 
ATOM   476  C  CB  . HIS A 1 74  ? 40.794 54.515 1.786   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 73   HIS A CB  1 
ATOM   477  C  CG  . HIS A 1 74  ? 39.567 54.971 2.593   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 73   HIS A CG  1 
ATOM   478  N  ND1 . HIS A 1 74  ? 39.614 56.086 3.430   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 73   HIS A ND1 1 
ATOM   479  C  CD2 . HIS A 1 74  ? 38.299 54.485 2.690   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 73   HIS A CD2 1 
ATOM   480  C  CE1 . HIS A 1 74  ? 38.426 56.238 3.987   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 73   HIS A CE1 1 
ATOM   481  N  NE2 . HIS A 1 74  ? 37.630 55.292 3.557   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 73   HIS A NE2 1 
ATOM   482  N  N   . VAL A 1 75  ? 38.664 52.693 -0.300  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 74   VAL A N   1 
ATOM   483  C  CA  . VAL A 1 75  ? 37.727 52.796 -1.433  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 74   VAL A CA  1 
ATOM   484  C  C   . VAL A 1 75  ? 36.350 53.268 -0.944  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 74   VAL A C   1 
ATOM   485  O  O   . VAL A 1 75  ? 35.857 52.821 0.103   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 74   VAL A O   1 
ATOM   486  C  CB  . VAL A 1 75  ? 37.561 51.433 -2.116  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 74   VAL A CB  1 
ATOM   487  C  CG1 . VAL A 1 75  ? 38.830 50.966 -2.833  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 74   VAL A CG1 1 
ATOM   488  C  CG2 . VAL A 1 75  ? 37.204 50.312 -1.137  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 74   VAL A CG2 1 
ATOM   489  N  N   . ARG A 1 76  ? 35.774 54.166 -1.729  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A N   1 
ATOM   490  C  CA  . ARG A 1 76  ? 34.439 54.734 -1.460  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A CA  1 
ATOM   491  C  C   . ARG A 1 76  ? 33.642 54.785 -2.765  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A C   1 
ATOM   492  O  O   . ARG A 1 76  ? 34.182 55.117 -3.831  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A O   1 
ATOM   493  C  CB  . ARG A 1 76  ? 34.544 56.157 -0.875  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A CB  1 
ATOM   494  C  CG  . ARG A 1 76  ? 33.363 56.512 0.051   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A CG  1 
ATOM   495  C  CD  . ARG A 1 76  ? 33.431 57.938 0.624   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A CD  1 
ATOM   496  N  NE  . ARG A 1 76  ? 33.178 58.983 -0.387  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A NE  1 
ATOM   497  C  CZ  . ARG A 1 76  ? 32.230 59.931 -0.285  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A CZ  1 
ATOM   498  N  NH1 . ARG A 1 76  ? 31.422 59.987 0.783   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A NH1 1 
ATOM   499  N  NH2 . ARG A 1 76  ? 32.012 60.875 -1.210  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 75   ARG A NH2 1 
ATOM   500  N  N   . GLY A 1 77  ? 32.374 54.452 -2.630  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 76   GLY A N   1 
ATOM   501  C  CA  . GLY A 1 77  ? 31.430 54.438 -3.753  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 76   GLY A CA  1 
ATOM   502  C  C   . GLY A 1 77  ? 30.144 55.167 -3.363  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 76   GLY A C   1 
ATOM   503  O  O   . GLY A 1 77  ? 29.635 55.007 -2.243  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 76   GLY A O   1 
ATOM   504  N  N   . THR A 1 78  ? 29.662 55.951 -4.308  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 77   THR A N   1 
ATOM   505  C  CA  . THR A 1 78  ? 28.429 56.731 -4.144  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 77   THR A CA  1 
ATOM   506  C  C   . THR A 1 78  ? 27.515 56.502 -5.326  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 77   THR A C   1 
ATOM   507  O  O   . THR A 1 78  ? 27.921 56.663 -6.488  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 77   THR A O   1 
ATOM   508  C  CB  . THR A 1 78  ? 28.722 58.228 -4.058  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 77   THR A CB  1 
ATOM   509  O  OG1 . THR A 1 78  ? 29.493 58.506 -2.899  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 77   THR A OG1 1 
ATOM   510  C  CG2 . THR A 1 78  ? 27.454 59.080 -3.978  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 77   THR A CG2 1 
ATOM   511  N  N   . ALA A 1 79  ? 26.313 56.134 -4.977  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A N   1 
ATOM   512  C  CA  . ALA A 1 79  ? 25.268 55.860 -5.945  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CA  1 
ATOM   513  C  C   . ALA A 1 79  ? 24.654 57.167 -6.411  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A C   1 
ATOM   514  O  O   . ALA A 1 79  ? 24.316 58.040 -5.598  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A O   1 
ATOM   515  C  CB  . ALA A 1 79  ? 24.179 54.994 -5.310  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CB  1 
ATOM   516  N  N   . ILE A 1 80  ? 24.540 57.234 -7.713  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 79   ILE A N   1 
ATOM   517  C  CA  . ILE A 1 80  ? 23.972 58.385 -8.400  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CA  1 
ATOM   518  C  C   . ILE A 1 80  ? 23.075 57.889 -9.545  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 79   ILE A C   1 
ATOM   519  O  O   . ILE A 1 80  ? 23.491 57.060 -10.368 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 79   ILE A O   1 
ATOM   520  C  CB  . ILE A 1 80  ? 25.103 59.262 -8.939  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CB  1 
ATOM   521  C  CG1 . ILE A 1 80  ? 26.039 59.764 -7.835  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CG1 1 
ATOM   522  C  CG2 . ILE A 1 80  ? 24.597 60.513 -9.661  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CG2 1 
ATOM   523  C  CD1 . ILE A 1 80  ? 26.979 60.875 -8.307  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 79   ILE A CD1 1 
ATOM   524  N  N   . THR A 1 81  ? 21.869 58.438 -9.529  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 80   THR A N   1 
ATOM   525  C  CA  . THR A 1 81  ? 20.798 58.149 -10.505 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 80   THR A CA  1 
ATOM   526  C  C   . THR A 1 81  ? 20.189 56.770 -10.228 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 80   THR A C   1 
ATOM   527  O  O   . THR A 1 81  ? 18.969 56.635 -10.050 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 80   THR A O   1 
ATOM   528  C  CB  . THR A 1 81  ? 21.335 58.182 -11.935 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 80   THR A CB  1 
ATOM   529  O  OG1 . THR A 1 81  ? 21.804 59.487 -12.247 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 80   THR A OG1 1 
ATOM   530  C  CG2 . THR A 1 81  ? 20.278 57.815 -12.979 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 80   THR A CG2 1 
ATOM   531  N  N   . VAL A 1 82  ? 21.037 55.764 -10.192 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A N   1 
ATOM   532  C  CA  . VAL A 1 82  ? 20.586 54.391 -9.919  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CA  1 
ATOM   533  C  C   . VAL A 1 82  ? 21.420 53.741 -8.841  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A C   1 
ATOM   534  O  O   . VAL A 1 82  ? 22.528 54.200 -8.527  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A O   1 
ATOM   535  C  CB  . VAL A 1 82  ? 20.703 53.493 -11.154 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CB  1 
ATOM   536  C  CG1 . VAL A 1 82  ? 19.752 53.901 -12.282 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG1 1 
ATOM   537  C  CG2 . VAL A 1 82  ? 22.103 53.501 -11.770 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 81   VAL A CG2 1 
ATOM   538  N  N   . SER A 1 83  ? 20.831 52.692 -8.321  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 82   SER A N   1 
ATOM   539  C  CA  . SER A 1 83  ? 21.467 51.863 -7.316  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 82   SER A CA  1 
ATOM   540  C  C   . SER A 1 83  ? 22.439 50.997 -8.087  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 82   SER A C   1 
ATOM   541  O  O   . SER A 1 83  ? 22.084 50.389 -9.107  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 82   SER A O   1 
ATOM   542  C  CB  . SER A 1 83  ? 20.416 51.016 -6.596  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 82   SER A CB  1 
ATOM   543  O  OG  . SER A 1 83  ? 19.693 51.819 -5.676  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 82   SER A OG  1 
ATOM   544  N  N   . GLN A 1 84  ? 23.657 50.939 -7.623  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 83   GLN A N   1 
ATOM   545  C  CA  . GLN A 1 84  ? 24.656 50.166 -8.345  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 83   GLN A CA  1 
ATOM   546  C  C   . GLN A 1 84  ? 25.676 49.517 -7.441  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 83   GLN A C   1 
ATOM   547  O  O   . GLN A 1 84  ? 25.648 49.697 -6.214  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 83   GLN A O   1 
ATOM   548  C  CB  . GLN A 1 84  ? 25.419 51.073 -9.299  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 83   GLN A CB  1 
ATOM   549  C  CG  . GLN A 1 84  ? 26.016 52.286 -8.592  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 83   GLN A CG  1 
ATOM   550  C  CD  . GLN A 1 84  ? 26.130 53.504 -9.504  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 83   GLN A CD  1 
ATOM   551  O  OE1 . GLN A 1 84  ? 27.157 53.691 -10.154 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 83   GLN A OE1 1 
ATOM   552  N  NE2 . GLN A 1 84  ? 25.127 54.357 -9.594  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 83   GLN A NE2 1 
ATOM   553  N  N   . THR A 1 85  ? 26.523 48.791 -8.139  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 84   THR A N   1 
ATOM   554  C  CA  . THR A 1 85  ? 27.610 48.034 -7.549  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 84   THR A CA  1 
ATOM   555  C  C   . THR A 1 85  ? 28.954 48.573 -8.016  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 84   THR A C   1 
ATOM   556  O  O   . THR A 1 85  ? 29.101 49.009 -9.168  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 84   THR A O   1 
ATOM   557  C  CB  . THR A 1 85  ? 27.504 46.567 -7.956  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 84   THR A CB  1 
ATOM   558  O  OG1 . THR A 1 85  ? 26.376 45.970 -7.333  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 84   THR A OG1 1 
ATOM   559  C  CG2 . THR A 1 85  ? 28.734 45.747 -7.559  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 84   THR A CG2 1 
ATOM   560  N  N   . PHE A 1 86  ? 29.850 48.504 -7.064  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A N   1 
ATOM   561  C  CA  . PHE A 1 86  ? 31.238 48.926 -7.198  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CA  1 
ATOM   562  C  C   . PHE A 1 86  ? 32.147 47.810 -6.720  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A C   1 
ATOM   563  O  O   . PHE A 1 86  ? 32.036 47.344 -5.577  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A O   1 
ATOM   564  C  CB  . PHE A 1 86  ? 31.543 50.135 -6.312  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CB  1 
ATOM   565  C  CG  . PHE A 1 86  ? 30.904 51.454 -6.736  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CG  1 
ATOM   566  C  CD1 . PHE A 1 86  ? 31.568 52.296 -7.638  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CD1 1 
ATOM   567  C  CD2 . PHE A 1 86  ? 29.662 51.826 -6.210  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CD2 1 
ATOM   568  C  CE1 . PHE A 1 86  ? 30.990 53.515 -8.007  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CE1 1 
ATOM   569  C  CE2 . PHE A 1 86  ? 29.087 53.046 -6.580  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CE2 1 
ATOM   570  C  CZ  . PHE A 1 86  ? 29.751 53.892 -7.476  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 85   PHE A CZ  1 
ATOM   571  N  N   . ARG A 1 87  ? 33.021 47.406 -7.593  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A N   1 
ATOM   572  C  CA  . ARG A 1 87  ? 33.973 46.351 -7.280  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A CA  1 
ATOM   573  C  C   . ARG A 1 87  ? 35.389 46.903 -7.343  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A C   1 
ATOM   574  O  O   . ARG A 1 87  ? 35.767 47.587 -8.307  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A O   1 
ATOM   575  C  CB  . ARG A 1 87  ? 33.838 45.213 -8.281  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A CB  1 
ATOM   576  C  CG  . ARG A 1 87  ? 34.306 43.876 -7.718  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A CG  1 
ATOM   577  C  CD  . ARG A 1 87  ? 34.267 42.757 -8.753  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A CD  1 
ATOM   578  N  NE  . ARG A 1 87  ? 35.175 41.652 -8.435  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A NE  1 
ATOM   579  C  CZ  . ARG A 1 87  ? 35.336 40.576 -9.212  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A CZ  1 
ATOM   580  N  NH1 . ARG A 1 87  ? 34.657 40.447 -10.360 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A NH1 1 
ATOM   581  N  NH2 . ARG A 1 87  ? 36.164 39.563 -8.925  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 86   ARG A NH2 1 
ATOM   582  N  N   . PHE A 1 88  ? 36.129 46.584 -6.302  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A N   1 
ATOM   583  C  CA  . PHE A 1 88  ? 37.528 46.997 -6.167  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A CA  1 
ATOM   584  C  C   . PHE A 1 88  ? 38.403 45.774 -5.905  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A C   1 
ATOM   585  O  O   . PHE A 1 88  ? 38.219 45.059 -4.909  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A O   1 
ATOM   586  C  CB  . PHE A 1 88  ? 37.698 47.973 -4.999  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A CB  1 
ATOM   587  C  CG  . PHE A 1 88  ? 36.783 49.196 -5.084  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A CG  1 
ATOM   588  C  CD1 . PHE A 1 88  ? 37.175 50.317 -5.827  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A CD1 1 
ATOM   589  C  CD2 . PHE A 1 88  ? 35.554 49.190 -4.415  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A CD2 1 
ATOM   590  C  CE1 . PHE A 1 88  ? 36.334 51.434 -5.900  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A CE1 1 
ATOM   591  C  CE2 . PHE A 1 88  ? 34.715 50.308 -4.489  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A CE2 1 
ATOM   592  C  CZ  . PHE A 1 88  ? 35.104 51.430 -5.230  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 87   PHE A CZ  1 
ATOM   593  N  N   . ILE A 1 89  ? 39.331 45.584 -6.822  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A N   1 
ATOM   594  C  CA  . ILE A 1 89  ? 40.291 44.477 -6.766  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A CA  1 
ATOM   595  C  C   . ILE A 1 89  ? 41.714 45.020 -6.656  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A C   1 
ATOM   596  O  O   . ILE A 1 89  ? 42.277 45.538 -7.632  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A O   1 
ATOM   597  C  CB  . ILE A 1 89  ? 40.212 43.615 -8.032  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A CB  1 
ATOM   598  C  CG1 . ILE A 1 89  ? 38.799 43.118 -8.343  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A CG1 1 
ATOM   599  C  CG2 . ILE A 1 89  ? 41.079 42.357 -7.951  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A CG2 1 
ATOM   600  C  CD1 . ILE A 1 89  ? 38.739 42.234 -9.591  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A CD1 1 
ATOM   601  N  N   . TRP A 1 90  ? 42.227 44.878 -5.462  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A N   1 
ATOM   602  C  CA  . TRP A 1 90  ? 43.586 45.286 -5.100  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CA  1 
ATOM   603  C  C   . TRP A 1 90  ? 44.493 44.103 -5.426  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A C   1 
ATOM   604  O  O   . TRP A 1 90  ? 44.303 42.991 -4.912  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A O   1 
ATOM   605  C  CB  . TRP A 1 90  ? 43.573 45.594 -3.607  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CB  1 
ATOM   606  C  CG  . TRP A 1 90  ? 44.795 46.334 -3.094  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CG  1 
ATOM   607  C  CD1 . TRP A 1 90  ? 45.778 46.901 -3.810  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD1 1 
ATOM   608  C  CD2 . TRP A 1 90  ? 45.068 46.534 -1.727  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD2 1 
ATOM   609  N  NE1 . TRP A 1 90  ? 46.698 47.468 -2.868  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A NE1 1 
ATOM   610  C  CE2 . TRP A 1 90  ? 46.262 47.237 -1.650  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE2 1 
ATOM   611  C  CE3 . TRP A 1 90  ? 44.406 46.171 -0.552  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE3 1 
ATOM   612  C  CZ2 . TRP A 1 90  ? 46.848 47.606 -0.434  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ2 1 
ATOM   613  C  CZ3 . TRP A 1 90  ? 45.002 46.548 0.666   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ3 1 
ATOM   614  C  CH2 . TRP A 1 90  ? 46.168 47.231 0.721   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CH2 1 
ATOM   615  N  N   . PHE A 1 91  ? 45.484 44.314 -6.278  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A N   1 
ATOM   616  C  CA  . PHE A 1 91  ? 46.354 43.189 -6.652  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A CA  1 
ATOM   617  C  C   . PHE A 1 91  ? 47.805 43.591 -6.956  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A C   1 
ATOM   618  O  O   . PHE A 1 91  ? 48.085 44.741 -7.322  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A O   1 
ATOM   619  C  CB  . PHE A 1 91  ? 45.771 42.476 -7.899  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A CB  1 
ATOM   620  C  CG  . PHE A 1 91  ? 45.768 43.278 -9.224  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A CG  1 
ATOM   621  C  CD1 . PHE A 1 91  ? 44.761 44.225 -9.496  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A CD1 1 
ATOM   622  C  CD2 . PHE A 1 91  ? 46.769 43.052 -10.181 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A CD2 1 
ATOM   623  C  CE1 . PHE A 1 91  ? 44.762 44.932 -10.709 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A CE1 1 
ATOM   624  C  CE2 . PHE A 1 91  ? 46.766 43.763 -11.393 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A CE2 1 
ATOM   625  C  CZ  . PHE A 1 91  ? 45.764 44.700 -11.657 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 90   PHE A CZ  1 
ATOM   626  N  N   . ARG A 1 92  ? 48.653 42.571 -6.775  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A N   1 
ATOM   627  C  CA  . ARG A 1 92  ? 50.109 42.636 -7.019  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CA  1 
ATOM   628  C  C   . ARG A 1 92  ? 50.425 41.883 -8.325  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A C   1 
ATOM   629  O  O   . ARG A 1 92  ? 50.043 40.716 -8.497  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A O   1 
ATOM   630  C  CB  . ARG A 1 92  ? 50.904 41.978 -5.845  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CB  1 
ATOM   631  C  CG  . ARG A 1 92  ? 52.355 42.514 -5.688  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CG  1 
ATOM   632  C  CD  . ARG A 1 92  ? 53.242 41.697 -4.716  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CD  1 
ATOM   633  N  NE  . ARG A 1 92  ? 54.025 40.630 -5.390  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A NE  1 
ATOM   634  C  CZ  . ARG A 1 92  ? 55.371 40.541 -5.404  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A CZ  1 
ATOM   635  N  NH1 . ARG A 1 92  ? 56.132 41.451 -4.781  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A NH1 1 
ATOM   636  N  NH2 . ARG A 1 92  ? 56.052 39.566 -6.024  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 91   ARG A NH2 1 
ATOM   637  N  N   . ASP A 1 93  ? 51.114 42.587 -9.210  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A N   1 
ATOM   638  C  CA  . ASP A 1 93  ? 51.568 42.041 -10.506 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A CA  1 
ATOM   639  C  C   . ASP A 1 93  ? 53.009 41.559 -10.289 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A C   1 
ATOM   640  O  O   . ASP A 1 93  ? 53.948 42.365 -10.217 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A O   1 
ATOM   641  C  CB  . ASP A 1 93  ? 51.508 43.129 -11.586 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A CB  1 
ATOM   642  C  CG  . ASP A 1 93  ? 51.654 42.578 -13.007 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A CG  1 
ATOM   643  O  OD1 . ASP A 1 93  ? 52.249 41.450 -13.205 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A OD1 1 
ATOM   644  O  OD2 . ASP A 1 93  ? 51.186 43.242 -14.009 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 92   ASP A OD2 1 
ATOM   645  N  N   . ASN A 1 94  ? 53.128 40.245 -10.192 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 93   ASN A N   1 
ATOM   646  C  CA  . ASN A 1 94  ? 54.404 39.552 -9.905  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 93   ASN A CA  1 
ATOM   647  C  C   . ASN A 1 94  ? 55.362 39.415 -11.108 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 93   ASN A C   1 
ATOM   648  O  O   . ASN A 1 94  ? 56.576 39.220 -10.938 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 93   ASN A O   1 
ATOM   649  C  CB  . ASN A 1 94  ? 54.125 38.131 -9.411  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 93   ASN A CB  1 
ATOM   650  C  CG  . ASN A 1 94  ? 53.127 38.086 -8.251  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 93   ASN A CG  1 
ATOM   651  O  OD1 . ASN A 1 94  ? 53.240 38.871 -7.311  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 93   ASN A OD1 1 
ATOM   652  N  ND2 . ASN A 1 94  ? 52.147 37.202 -8.258  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 93   ASN A ND2 1 
ATOM   653  N  N   . MET A 1 95  ? 54.848 39.514 -12.323 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 94   MET A N   1 
ATOM   654  C  CA  . MET A 1 95  ? 55.701 39.366 -13.530 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 94   MET A CA  1 
ATOM   655  C  C   . MET A 1 95  ? 55.553 40.570 -14.508 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 94   MET A C   1 
ATOM   656  O  O   . MET A 1 95  ? 55.591 40.403 -15.737 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 94   MET A O   1 
ATOM   657  C  CB  . MET A 1 95  ? 55.306 38.078 -14.284 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 94   MET A CB  1 
ATOM   658  C  CG  . MET A 1 95  ? 55.154 36.854 -13.363 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 94   MET A CG  1 
ATOM   659  S  SD  . MET A 1 95  ? 54.347 35.474 -14.151 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 94   MET A SD  1 
ATOM   660  C  CE  . MET A 1 95  ? 54.433 34.037 -13.103 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 94   MET A CE  1 
ATOM   661  N  N   . ASN A 1 96  ? 55.385 41.780 -13.952 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A N   1 
ATOM   662  C  CA  . ASN A 1 96  ? 55.202 43.034 -14.756 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CA  1 
ATOM   663  C  C   . ASN A 1 96  ? 56.504 43.456 -15.447 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A C   1 
ATOM   664  O  O   . ASN A 1 96  ? 57.580 43.473 -14.829 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A O   1 
ATOM   665  C  CB  . ASN A 1 96  ? 54.742 44.191 -13.872 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CB  1 
ATOM   666  C  CG  . ASN A 1 96  ? 54.068 45.306 -14.675 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CG  1 
ATOM   667  O  OD1 . ASN A 1 96  ? 54.750 46.197 -15.182 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A OD1 1 
ATOM   668  N  ND2 . ASN A 1 96  ? 52.757 45.313 -14.824 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A ND2 1 
ATOM   669  N  N   . ARG A 1 97  ? 56.361 43.790 -16.729 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A N   1 
ATOM   670  C  CA  . ARG A 1 97  ? 57.507 44.165 -17.572 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CA  1 
ATOM   671  C  C   . ARG A 1 97  ? 57.437 45.610 -18.116 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A C   1 
ATOM   672  O  O   . ARG A 1 97  ? 58.136 45.967 -19.077 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A O   1 
ATOM   673  C  CB  . ARG A 1 97  ? 57.593 43.199 -18.751 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CB  1 
ATOM   674  C  CG  . ARG A 1 97  ? 57.879 41.766 -18.293 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CG  1 
ATOM   675  C  CD  . ARG A 1 97  ? 57.478 40.711 -19.319 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CD  1 
ATOM   676  N  NE  . ARG A 1 97  ? 58.565 40.381 -20.251 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NE  1 
ATOM   677  C  CZ  . ARG A 1 97  ? 59.274 39.245 -20.210 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A CZ  1 
ATOM   678  N  NH1 . ARG A 1 97  ? 59.024 38.308 -19.284 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH1 1 
ATOM   679  N  NH2 . ARG A 1 97  ? 60.265 38.950 -21.060 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 96   ARG A NH2 1 
ATOM   680  N  N   . GLY A 1 98  ? 56.602 46.447 -17.509 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 97   GLY A N   1 
ATOM   681  C  CA  . GLY A 1 98  ? 56.508 47.877 -17.906 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 97   GLY A CA  1 
ATOM   682  C  C   . GLY A 1 98  ? 55.189 48.240 -18.597 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 97   GLY A C   1 
ATOM   683  O  O   . GLY A 1 98  ? 55.179 48.754 -19.725 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 97   GLY A O   1 
ATOM   684  N  N   . THR A 1 99  ? 54.111 47.971 -17.901 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 98   THR A N   1 
ATOM   685  C  CA  . THR A 1 99  ? 52.764 48.259 -18.395 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 98   THR A CA  1 
ATOM   686  C  C   . THR A 1 99  ? 51.779 48.314 -17.246 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 98   THR A C   1 
ATOM   687  O  O   . THR A 1 99  ? 52.117 47.989 -16.098 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 98   THR A O   1 
ATOM   688  C  CB  . THR A 1 99  ? 52.287 47.148 -19.341 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 98   THR A CB  1 
ATOM   689  O  OG1 . THR A 1 99  ? 51.902 46.004 -18.593 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 98   THR A OG1 1 
ATOM   690  C  CG2 . THR A 1 99  ? 53.364 46.703 -20.333 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 98   THR A CG2 1 
ATOM   691  N  N   . THR A 1 100 ? 50.596 48.728 -17.613 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 99   THR A N   1 
ATOM   692  C  CA  . THR A 1 100 ? 49.456 48.763 -16.714 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 99   THR A CA  1 
ATOM   693  C  C   . THR A 1 100 ? 48.605 47.597 -17.184 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 99   THR A C   1 
ATOM   694  O  O   . THR A 1 100 ? 48.088 47.599 -18.310 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 99   THR A O   1 
ATOM   695  C  CB  . THR A 1 100 ? 48.704 50.093 -16.824 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 99   THR A CB  1 
ATOM   696  O  OG1 . THR A 1 100 ? 49.465 51.132 -16.226 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 99   THR A OG1 1 
ATOM   697  C  CG2 . THR A 1 100 ? 47.340 50.068 -16.132 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 99   THR A CG2 1 
ATOM   698  N  N   . PRO A 1 101 ? 48.396 46.548 -16.400 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 100  PRO A N   1 
ATOM   699  C  CA  . PRO A 1 101 ? 47.635 45.423 -16.884 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 100  PRO A CA  1 
ATOM   700  C  C   . PRO A 1 101 ? 46.265 45.866 -17.283 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 100  PRO A C   1 
ATOM   701  O  O   . PRO A 1 101 ? 45.759 46.885 -16.718 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 100  PRO A O   1 
ATOM   702  C  CB  . PRO A 1 101 ? 47.606 44.475 -15.710 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 100  PRO A CB  1 
ATOM   703  C  CG  . PRO A 1 101 ? 48.382 45.122 -14.571 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 100  PRO A CG  1 
ATOM   704  C  CD  . PRO A 1 101 ? 48.890 46.453 -15.028 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 100  PRO A CD  1 
ATOM   705  N  N   . THR A 1 102 ? 45.700 45.128 -18.214 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 101  THR A N   1 
ATOM   706  C  CA  . THR A 1 102 ? 44.343 45.395 -18.697 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 101  THR A CA  1 
ATOM   707  C  C   . THR A 1 102 ? 43.387 44.566 -17.832 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 101  THR A C   1 
ATOM   708  O  O   . THR A 1 102 ? 43.817 43.698 -17.056 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 101  THR A O   1 
ATOM   709  C  CB  . THR A 1 102 ? 44.220 45.019 -20.175 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 101  THR A CB  1 
ATOM   710  O  OG1 . THR A 1 102 ? 44.217 43.608 -20.320 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 101  THR A OG1 1 
ATOM   711  C  CG2 . THR A 1 102 ? 45.369 45.564 -21.026 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 101  THR A CG2 1 
ATOM   712  N  N   . VAL A 1 103 ? 42.117 44.847 -17.979 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 102  VAL A N   1 
ATOM   713  C  CA  . VAL A 1 103 ? 41.062 44.186 -17.196 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 102  VAL A CA  1 
ATOM   714  C  C   . VAL A 1 103 ? 40.878 42.700 -17.561 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 102  VAL A C   1 
ATOM   715  O  O   . VAL A 1 103 ? 40.519 41.873 -16.709 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 102  VAL A O   1 
ATOM   716  C  CB  . VAL A 1 103 ? 39.726 44.892 -17.429 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 102  VAL A CB  1 
ATOM   717  C  CG1 . VAL A 1 103 ? 38.535 44.131 -16.842 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 102  VAL A CG1 1 
ATOM   718  C  CG2 . VAL A 1 103 ? 39.672 46.289 -16.807 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 102  VAL A CG2 1 
ATOM   719  N  N   . LEU A 1 104 ? 41.120 42.371 -18.815 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 103  LEU A N   1 
ATOM   720  C  CA  . LEU A 1 104 ? 40.940 40.990 -19.312 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CA  1 
ATOM   721  C  C   . LEU A 1 104 ? 42.100 40.076 -18.905 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 103  LEU A C   1 
ATOM   722  O  O   . LEU A 1 104 ? 42.081 38.864 -19.167 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 103  LEU A O   1 
ATOM   723  C  CB  . LEU A 1 104 ? 40.831 40.998 -20.833 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CB  1 
ATOM   724  C  CG  . LEU A 1 104 ? 39.441 41.426 -21.312 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CG  1 
ATOM   725  C  CD1 . LEU A 1 104 ? 39.268 41.308 -22.827 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CD1 1 
ATOM   726  C  CD2 . LEU A 1 104 ? 38.315 40.594 -20.699 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 103  LEU A CD2 1 
ATOM   727  N  N   . GLU A 1 105 ? 43.082 40.673 -18.273 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A N   1 
ATOM   728  C  CA  . GLU A 1 105 ? 44.269 39.950 -17.801 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CA  1 
ATOM   729  C  C   . GLU A 1 105 ? 44.011 39.378 -16.403 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A C   1 
ATOM   730  O  O   . GLU A 1 105 ? 44.568 38.338 -16.025 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A O   1 
ATOM   731  C  CB  . GLU A 1 105 ? 45.462 40.905 -17.721 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CB  1 
ATOM   732  C  CG  . GLU A 1 105 ? 46.401 40.813 -18.924 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CG  1 
ATOM   733  C  CD  . GLU A 1 105 ? 47.683 41.625 -18.737 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A CD  1 
ATOM   734  O  OE1 . GLU A 1 105 ? 48.717 41.081 -18.188 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A OE1 1 
ATOM   735  O  OE2 . GLU A 1 105 ? 47.731 42.853 -19.126 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 104  GLU A OE2 1 
ATOM   736  N  N   . VAL A 1 106 ? 43.163 40.097 -15.684 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 105  VAL A N   1 
ATOM   737  C  CA  . VAL A 1 106 ? 42.786 39.767 -14.297 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 105  VAL A CA  1 
ATOM   738  C  C   . VAL A 1 106 ? 41.422 39.045 -14.235 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 105  VAL A C   1 
ATOM   739  O  O   . VAL A 1 106 ? 41.273 38.025 -13.548 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 105  VAL A O   1 
ATOM   740  C  CB  . VAL A 1 106 ? 42.694 41.058 -13.484 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 105  VAL A CB  1 
ATOM   741  C  CG1 . VAL A 1 106 ? 42.220 40.827 -12.047 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 105  VAL A CG1 1 
ATOM   742  C  CG2 . VAL A 1 106 ? 44.035 41.786 -13.366 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 105  VAL A CG2 1 
ATOM   743  N  N   . LEU A 1 107 ? 40.467 39.608 -14.964 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 106  LEU A N   1 
ATOM   744  C  CA  . LEU A 1 107 ? 39.079 39.087 -15.055 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CA  1 
ATOM   745  C  C   . LEU A 1 107 ? 38.930 38.204 -16.317 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 106  LEU A C   1 
ATOM   746  O  O   . LEU A 1 107 ? 39.579 38.444 -17.345 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 106  LEU A O   1 
ATOM   747  C  CB  . LEU A 1 107 ? 38.093 40.265 -15.159 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CB  1 
ATOM   748  C  CG  . LEU A 1 107 ? 37.366 40.587 -13.846 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CG  1 
ATOM   749  C  CD1 . LEU A 1 107 ? 38.087 40.040 -12.613 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CD1 1 
ATOM   750  C  CD2 . LEU A 1 107 ? 37.210 42.090 -13.602 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 106  LEU A CD2 1 
ATOM   751  N  N   . ASN A 1 108 ? 38.067 37.188 -16.216 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 107  ASN A N   1 
ATOM   752  C  CA  . ASN A 1 108 ? 37.802 36.250 -17.341 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 107  ASN A CA  1 
ATOM   753  C  C   . ASN A 1 108 ? 37.082 37.010 -18.469 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 107  ASN A C   1 
ATOM   754  O  O   . ASN A 1 108 ? 37.403 36.846 -19.655 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 107  ASN A O   1 
ATOM   755  C  CB  . ASN A 1 108 ? 36.938 35.077 -16.872 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 107  ASN A CB  1 
ATOM   756  C  CG  . ASN A 1 108 ? 36.797 33.976 -17.929 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 107  ASN A CG  1 
ATOM   757  O  OD1 . ASN A 1 108 ? 35.680 33.577 -18.256 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 107  ASN A OD1 1 
ATOM   758  N  ND2 . ASN A 1 108 ? 37.872 33.457 -18.491 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 107  ASN A ND2 1 
ATOM   759  N  N   . THR A 1 109 ? 36.129 37.822 -18.061 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 108  THR A N   1 
ATOM   760  C  CA  . THR A 1 109 ? 35.359 38.692 -18.971 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CA  1 
ATOM   761  C  C   . THR A 1 109 ? 35.206 40.048 -18.271 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 108  THR A C   1 
ATOM   762  O  O   . THR A 1 109 ? 35.233 40.136 -17.035 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 108  THR A O   1 
ATOM   763  C  CB  . THR A 1 109 ? 33.986 38.089 -19.293 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CB  1 
ATOM   764  O  OG1 . THR A 1 109 ? 33.211 37.978 -18.108 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 108  THR A OG1 1 
ATOM   765  C  CG2 . THR A 1 109 ? 34.076 36.692 -19.912 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CG2 1 
ATOM   766  N  N   . ALA A 1 110 ? 35.054 41.077 -19.081 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A N   1 
ATOM   767  C  CA  . ALA A 1 110 ? 34.915 42.460 -18.596 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A CA  1 
ATOM   768  C  C   . ALA A 1 110 ? 33.512 42.702 -18.037 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A C   1 
ATOM   769  O  O   . ALA A 1 110 ? 32.719 43.465 -18.608 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A O   1 
ATOM   770  C  CB  . ALA A 1 110 ? 35.157 43.443 -19.742 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 109  ALA A CB  1 
ATOM   771  N  N   . ASN A 1 111 ? 33.278 42.025 -16.931 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 110  ASN A N   1 
ATOM   772  C  CA  . ASN A 1 111 ? 32.022 42.090 -16.177 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 110  ASN A CA  1 
ATOM   773  C  C   . ASN A 1 111 ? 32.366 42.087 -14.688 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 110  ASN A C   1 
ATOM   774  O  O   . ASN A 1 111 ? 33.308 41.408 -14.251 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 110  ASN A O   1 
ATOM   775  C  CB  . ASN A 1 111 ? 31.140 40.890 -16.517 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 110  ASN A CB  1 
ATOM   776  C  CG  . ASN A 1 111 ? 29.678 41.099 -16.117 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 110  ASN A CG  1 
ATOM   777  O  OD1 . ASN A 1 111 ? 29.283 40.729 -15.013 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 110  ASN A OD1 1 
ATOM   778  N  ND2 . ASN A 1 111 ? 28.841 41.676 -16.958 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 110  ASN A ND2 1 
ATOM   779  N  N   . PHE A 1 112 ? 31.589 42.849 -13.950 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A N   1 
ATOM   780  C  CA  . PHE A 1 112 ? 31.780 43.032 -12.501 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A CA  1 
ATOM   781  C  C   . PHE A 1 112 ? 31.430 41.766 -11.666 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A C   1 
ATOM   782  O  O   . PHE A 1 112 ? 31.784 41.664 -10.482 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A O   1 
ATOM   783  C  CB  . PHE A 1 112 ? 30.910 44.202 -12.020 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A CB  1 
ATOM   784  C  CG  . PHE A 1 112 ? 29.441 43.830 -11.817 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A CG  1 
ATOM   785  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 28.984 43.484 -10.543 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A CD1 1 
ATOM   786  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 28.553 43.839 -12.902 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A CD2 1 
ATOM   787  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 27.641 43.140 -10.350 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A CE1 1 
ATOM   788  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 27.209 43.495 -12.711 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A CE2 1 
ATOM   789  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 26.754 43.144 -11.434 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 111  PHE A CZ  1 
ATOM   790  N  N   . MET A 1 113 ? 30.744 40.804 -12.274 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 112  MET A N   1 
ATOM   791  C  CA  . MET A 1 113 ? 30.331 39.549 -11.576 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 112  MET A CA  1 
ATOM   792  C  C   . MET A 1 113 ? 31.273 38.359 -11.897 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 112  MET A C   1 
ATOM   793  O  O   . MET A 1 113 ? 31.136 37.266 -11.330 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 112  MET A O   1 
ATOM   794  C  CB  . MET A 1 113 ? 28.918 39.139 -12.030 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 112  MET A CB  1 
ATOM   795  C  CG  . MET A 1 113 ? 27.815 39.534 -11.045 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 112  MET A CG  1 
ATOM   796  S  SD  . MET A 1 113 ? 28.241 39.195 -9.347  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 112  MET A SD  1 
ATOM   797  C  CE  . MET A 1 113 ? 27.637 37.589 -8.876  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 112  MET A CE  1 
ATOM   798  N  N   . SER A 1 114 ? 32.205 38.616 -12.803 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 113  SER A N   1 
ATOM   799  C  CA  . SER A 1 114 ? 33.168 37.609 -13.322 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 113  SER A CA  1 
ATOM   800  C  C   . SER A 1 114 ? 34.236 37.153 -12.315 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 113  SER A C   1 
ATOM   801  O  O   . SER A 1 114 ? 34.644 37.916 -11.426 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 113  SER A O   1 
ATOM   802  C  CB  . SER A 1 114 ? 33.922 38.182 -14.524 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 113  SER A CB  1 
ATOM   803  O  OG  . SER A 1 114 ? 34.928 37.273 -14.946 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 113  SER A OG  1 
ATOM   804  N  N   . GLN A 1 115 ? 34.630 35.899 -12.532 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 114  GLN A N   1 
ATOM   805  C  CA  . GLN A 1 115 ? 35.680 35.220 -11.761 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 114  GLN A CA  1 
ATOM   806  C  C   . GLN A 1 115 ? 37.005 35.609 -12.421 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 114  GLN A C   1 
ATOM   807  O  O   . GLN A 1 115 ? 37.025 36.277 -13.465 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 114  GLN A O   1 
ATOM   808  C  CB  . GLN A 1 115 ? 35.463 33.703 -11.806 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 114  GLN A CB  1 
ATOM   809  C  CG  . GLN A 1 115 ? 34.151 33.265 -11.147 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 114  GLN A CG  1 
ATOM   810  C  CD  . GLN A 1 115 ? 34.186 33.362 -9.620  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 114  GLN A CD  1 
ATOM   811  O  OE1 . GLN A 1 115 ? 35.260 33.302 -9.023  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 114  GLN A OE1 1 
ATOM   812  N  NE2 . GLN A 1 115 ? 33.063 33.508 -8.942  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 114  GLN A NE2 1 
ATOM   813  N  N   . TYR A 1 116 ? 38.103 35.208 -11.837 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A N   1 
ATOM   814  C  CA  . TYR A 1 116 ? 39.419 35.560 -12.391 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A CA  1 
ATOM   815  C  C   . TYR A 1 116 ? 39.731 34.740 -13.652 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A C   1 
ATOM   816  O  O   . TYR A 1 116 ? 39.207 33.631 -13.837 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A O   1 
ATOM   817  C  CB  . TYR A 1 116 ? 40.519 35.301 -11.357 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A CB  1 
ATOM   818  C  CG  . TYR A 1 116 ? 40.259 36.008 -10.024 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A CG  1 
ATOM   819  C  CD1 . TYR A 1 116 ? 39.847 37.347 -10.010 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A CD1 1 
ATOM   820  C  CD2 . TYR A 1 116 ? 40.430 35.317 -8.818  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A CD2 1 
ATOM   821  C  CE1 . TYR A 1 116 ? 39.599 37.993 -8.792  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A CE1 1 
ATOM   822  C  CE2 . TYR A 1 116 ? 40.183 35.963 -7.600  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A CE2 1 
ATOM   823  C  CZ  . TYR A 1 116 ? 39.767 37.299 -7.587  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A CZ  1 
ATOM   824  O  OH  . TYR A 1 116 ? 39.524 37.924 -6.403  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 115  TYR A OH  1 
ATOM   825  N  N   . ASN A 1 117 ? 40.586 35.353 -14.460 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 116  ASN A N   1 
ATOM   826  C  CA  . ASN A 1 117 ? 41.100 34.783 -15.719 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 116  ASN A CA  1 
ATOM   827  C  C   . ASN A 1 117 ? 41.862 33.505 -15.333 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 116  ASN A C   1 
ATOM   828  O  O   . ASN A 1 117 ? 42.899 33.560 -14.658 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 116  ASN A O   1 
ATOM   829  C  CB  . ASN A 1 117 ? 42.014 35.838 -16.367 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 116  ASN A CB  1 
ATOM   830  C  CG  . ASN A 1 117 ? 42.767 35.347 -17.601 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 116  ASN A CG  1 
ATOM   831  O  OD1 . ASN A 1 117 ? 43.101 34.166 -17.691 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 116  ASN A OD1 1 
ATOM   832  N  ND2 . ASN A 1 117 ? 43.063 36.190 -18.573 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 116  ASN A ND2 1 
ATOM   833  N  N   . PRO A 1 118 ? 41.400 32.310 -15.730 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 117  PRO A N   1 
ATOM   834  C  CA  . PRO A 1 118 ? 42.027 31.058 -15.323 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 117  PRO A CA  1 
ATOM   835  C  C   . PRO A 1 118 ? 43.471 30.884 -15.709 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 117  PRO A C   1 
ATOM   836  O  O   . PRO A 1 118 ? 44.244 30.246 -14.931 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 117  PRO A O   1 
ATOM   837  C  CB  . PRO A 1 118 ? 41.198 29.987 -15.989 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 117  PRO A CB  1 
ATOM   838  C  CG  . PRO A 1 118 ? 40.094 30.676 -16.776 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 117  PRO A CG  1 
ATOM   839  C  CD  . PRO A 1 118 ? 40.229 32.156 -16.603 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 117  PRO A CD  1 
ATOM   840  N  N   . ILE A 1 119 ? 43.870 31.397 -16.839 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 118  ILE A N   1 
ATOM   841  C  CA  . ILE A 1 119 ? 45.255 31.194 -17.288 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 118  ILE A CA  1 
ATOM   842  C  C   . ILE A 1 119 ? 46.261 32.049 -16.523 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 118  ILE A C   1 
ATOM   843  O  O   . ILE A 1 119 ? 47.361 31.589 -16.180 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 118  ILE A O   1 
ATOM   844  C  CB  . ILE A 1 119 ? 45.393 31.520 -18.771 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 118  ILE A CB  1 
ATOM   845  C  CG1 . ILE A 1 119 ? 44.626 30.540 -19.658 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 118  ILE A CG1 1 
ATOM   846  C  CG2 . ILE A 1 119 ? 46.841 31.483 -19.259 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 118  ILE A CG2 1 
ATOM   847  C  CD1 . ILE A 1 119 ? 44.395 31.069 -21.076 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 118  ILE A CD1 1 
ATOM   848  N  N   . THR A 1 120 ? 45.906 33.282 -16.253 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 119  THR A N   1 
ATOM   849  C  CA  . THR A 1 120 ? 46.836 34.177 -15.564 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 119  THR A CA  1 
ATOM   850  C  C   . THR A 1 120 ? 46.895 33.930 -14.065 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 119  THR A C   1 
ATOM   851  O  O   . THR A 1 120 ? 47.836 34.360 -13.381 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 119  THR A O   1 
ATOM   852  C  CB  . THR A 1 120 ? 46.470 35.647 -15.768 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 119  THR A CB  1 
ATOM   853  O  OG1 . THR A 1 120 ? 45.248 35.941 -15.106 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 119  THR A OG1 1 
ATOM   854  C  CG2 . THR A 1 120 ? 46.290 36.019 -17.242 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 119  THR A CG2 1 
ATOM   855  N  N   . LEU A 1 121 ? 45.934 33.253 -13.499 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A N   1 
ATOM   856  C  CA  . LEU A 1 121 ? 46.020 33.028 -12.057 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CA  1 
ATOM   857  C  C   . LEU A 1 121 ? 46.608 31.646 -11.778 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A C   1 
ATOM   858  O  O   . LEU A 1 121 ? 46.910 31.302 -10.625 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A O   1 
ATOM   859  C  CB  . LEU A 1 121 ? 44.660 33.172 -11.394 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CB  1 
ATOM   860  C  CG  . LEU A 1 121 ? 44.570 34.481 -10.603 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CG  1 
ATOM   861  C  CD1 . LEU A 1 121 ? 43.644 35.510 -11.255 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD1 1 
ATOM   862  C  CD2 . LEU A 1 121 ? 44.038 34.287 -9.182  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD2 1 
ATOM   863  N  N   . GLN A 1 122 ? 46.765 30.877 -12.841 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 121  GLN A N   1 
ATOM   864  C  CA  . GLN A 1 122 ? 47.345 29.529 -12.743 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 121  GLN A CA  1 
ATOM   865  C  C   . GLN A 1 122 ? 48.878 29.624 -12.699 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 121  GLN A C   1 
ATOM   866  O  O   . GLN A 1 122 ? 49.542 28.876 -11.968 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 121  GLN A O   1 
ATOM   867  C  CB  . GLN A 1 122 ? 46.960 28.660 -13.942 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 121  GLN A CB  1 
ATOM   868  C  CG  . GLN A 1 122 ? 47.842 27.408 -14.052 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 121  GLN A CG  1 
ATOM   869  C  CD  . GLN A 1 122 ? 47.432 26.462 -15.183 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 121  GLN A CD  1 
ATOM   870  O  OE1 . GLN A 1 122 ? 47.908 26.607 -16.308 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 121  GLN A OE1 1 
ATOM   871  N  NE2 . GLN A 1 122 ? 46.568 25.492 -14.951 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 121  GLN A NE2 1 
ATOM   872  N  N   . GLN A 1 123 ? 49.393 30.554 -13.492 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 122  GLN A N   1 
ATOM   873  C  CA  . GLN A 1 123 ? 50.848 30.817 -13.610 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 122  GLN A CA  1 
ATOM   874  C  C   . GLN A 1 123 ? 51.299 31.853 -12.553 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 122  GLN A C   1 
ATOM   875  O  O   . GLN A 1 123 ? 52.498 32.139 -12.412 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 122  GLN A O   1 
ATOM   876  C  CB  . GLN A 1 123 ? 51.163 31.370 -15.004 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 122  GLN A CB  1 
ATOM   877  C  CG  . GLN A 1 123 ? 50.387 32.650 -15.323 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 122  GLN A CG  1 
ATOM   878  C  CD  . GLN A 1 123 ? 50.445 33.042 -16.802 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 122  GLN A CD  1 
ATOM   879  O  OE1 . GLN A 1 123 ? 50.829 34.164 -17.127 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 122  GLN A OE1 1 
ATOM   880  N  NE2 . GLN A 1 123 ? 50.082 32.175 -17.729 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 122  GLN A NE2 1 
ATOM   881  N  N   . LYS A 1 124 ? 50.291 32.367 -11.849 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 123  LYS A N   1 
ATOM   882  C  CA  . LYS A 1 124 ? 50.419 33.384 -10.764 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 123  LYS A CA  1 
ATOM   883  C  C   . LYS A 1 124 ? 51.050 34.666 -11.238 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 123  LYS A C   1 
ATOM   884  O  O   . LYS A 1 124 ? 52.082 35.104 -10.708 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 123  LYS A O   1 
ATOM   885  C  CB  . LYS A 1 124 ? 51.294 32.925 -9.605  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 123  LYS A CB  1 
ATOM   886  C  CG  . LYS A 1 124 ? 51.519 31.422 -9.586  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 123  LYS A CG  1 
ATOM   887  C  CD  . LYS A 1 124 ? 50.692 30.719 -8.517  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 123  LYS A CD  1 
ATOM   888  C  CE  . LYS A 1 124 ? 51.549 30.067 -7.435  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 123  LYS A CE  1 
ATOM   889  N  NZ  . LYS A 1 124 ? 50.918 28.878 -6.842  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 123  LYS A NZ  1 
ATOM   890  N  N   . ARG A 1 125 ? 50.407 35.215 -12.213 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A N   1 
ATOM   891  C  CA  . ARG A 1 125 ? 50.820 36.467 -12.784 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CA  1 
ATOM   892  C  C   . ARG A 1 125 ? 50.496 37.547 -11.789 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A C   1 
ATOM   893  O  O   . ARG A 1 125 ? 51.232 38.535 -11.657 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A O   1 
ATOM   894  C  CB  . ARG A 1 125 ? 50.049 36.709 -14.056 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CB  1 
ATOM   895  C  CG  . ARG A 1 125 ? 50.774 37.658 -14.981 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CG  1 
ATOM   896  C  CD  . ARG A 1 125 ? 50.849 37.126 -16.395 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CD  1 
ATOM   897  N  NE  . ARG A 1 125 ? 50.107 37.957 -17.336 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NE  1 
ATOM   898  C  CZ  . ARG A 1 125 ? 49.708 37.539 -18.536 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CZ  1 
ATOM   899  N  NH1 . ARG A 1 125 ? 49.973 36.294 -18.955 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH1 1 
ATOM   900  N  NH2 . ARG A 1 125 ? 49.032 38.301 -19.407 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH2 1 
ATOM   901  N  N   . PHE A 1 126 ? 49.392 37.284 -11.141 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A N   1 
ATOM   902  C  CA  . PHE A 1 126 ? 48.851 38.165 -10.132 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CA  1 
ATOM   903  C  C   . PHE A 1 126 ? 48.532 37.427 -8.857  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A C   1 
ATOM   904  O  O   . PHE A 1 126 ? 48.296 36.209 -8.864  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A O   1 
ATOM   905  C  CB  . PHE A 1 126 ? 47.538 38.800 -10.595 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CB  1 
ATOM   906  C  CG  . PHE A 1 126 ? 47.589 39.366 -12.009 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CG  1 
ATOM   907  C  CD1 . PHE A 1 126 ? 48.318 40.530 -12.268 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CD1 1 
ATOM   908  C  CD2 . PHE A 1 126 ? 46.902 38.718 -13.040 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CD2 1 
ATOM   909  C  CE1 . PHE A 1 126 ? 48.361 41.050 -13.565 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CE1 1 
ATOM   910  C  CE2 . PHE A 1 126 ? 46.944 39.237 -14.338 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CE2 1 
ATOM   911  C  CZ  . PHE A 1 126 ? 47.673 40.404 -14.601 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CZ  1 
ATOM   912  N  N   . THR A 1 127 ? 48.550 38.244 -7.846  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 126  THR A N   1 
ATOM   913  C  CA  . THR A 1 127 ? 48.228 37.876 -6.490  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 126  THR A CA  1 
ATOM   914  C  C   . THR A 1 127 ? 47.178 38.859 -6.022  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 126  THR A C   1 
ATOM   915  O  O   . THR A 1 127 ? 47.460 40.050 -5.830  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 126  THR A O   1 
ATOM   916  C  CB  . THR A 1 127 ? 49.464 37.962 -5.592  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 126  THR A CB  1 
ATOM   917  O  OG1 . THR A 1 127 ? 50.309 36.843 -5.818  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 126  THR A OG1 1 
ATOM   918  C  CG2 . THR A 1 127 ? 49.118 37.980 -4.101  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 126  THR A CG2 1 
ATOM   919  N  N   . ILE A 1 128 ? 45.995 38.339 -5.857  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A N   1 
ATOM   920  C  CA  . ILE A 1 128 ? 44.858 39.130 -5.404  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A CA  1 
ATOM   921  C  C   . ILE A 1 128 ? 45.005 39.383 -3.899  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A C   1 
ATOM   922  O  O   . ILE A 1 128 ? 45.019 38.443 -3.090  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A O   1 
ATOM   923  C  CB  . ILE A 1 128 ? 43.569 38.363 -5.701  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A CB  1 
ATOM   924  C  CG1 . ILE A 1 128 ? 43.404 38.028 -7.186  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A CG1 1 
ATOM   925  C  CG2 . ILE A 1 128 ? 42.309 39.137 -5.308  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A CG2 1 
ATOM   926  C  CD1 . ILE A 1 128 ? 43.440 39.265 -8.086  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 127  ILE A CD1 1 
ATOM   927  N  N   . LEU A 1 129 ? 45.113 40.658 -3.565  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A N   1 
ATOM   928  C  CA  . LEU A 1 129 ? 45.278 41.112 -2.173  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CA  1 
ATOM   929  C  C   . LEU A 1 129 ? 43.927 41.251 -1.474  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A C   1 
ATOM   930  O  O   . LEU A 1 129 ? 43.757 40.824 -0.322  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A O   1 
ATOM   931  C  CB  . LEU A 1 129 ? 45.963 42.483 -2.133  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CB  1 
ATOM   932  C  CG  . LEU A 1 129 ? 47.334 42.501 -2.811  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CG  1 
ATOM   933  C  CD1 . LEU A 1 129 ? 48.037 43.855 -2.707  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD1 1 
ATOM   934  C  CD2 . LEU A 1 129 ? 48.308 41.482 -2.215  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 128  LEU A CD2 1 
ATOM   935  N  N   . LYS A 1 130 ? 43.006 41.852 -2.203  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A N   1 
ATOM   936  C  CA  . LYS A 1 130 ? 41.654 42.108 -1.705  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CA  1 
ATOM   937  C  C   . LYS A 1 130 ? 40.676 42.355 -2.864  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A C   1 
ATOM   938  O  O   . LYS A 1 130 ? 40.991 43.078 -3.821  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A O   1 
ATOM   939  C  CB  . LYS A 1 130 ? 41.677 43.352 -0.814  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CB  1 
ATOM   940  C  CG  . LYS A 1 130 ? 40.530 43.390 0.193   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CG  1 
ATOM   941  C  CD  . LYS A 1 130 ? 40.819 42.584 1.459   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CD  1 
ATOM   942  C  CE  . LYS A 1 130 ? 39.550 42.089 2.154   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A CE  1 
ATOM   943  N  NZ  . LYS A 1 130 ? 39.783 40.916 3.008   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 129  LYS A NZ  1 
ATOM   944  N  N   . ASP A 1 131 ? 39.521 41.730 -2.715  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 130  ASP A N   1 
ATOM   945  C  CA  . ASP A 1 131 ? 38.400 41.815 -3.671  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 130  ASP A CA  1 
ATOM   946  C  C   . ASP A 1 131 ? 37.157 42.278 -2.897  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 130  ASP A C   1 
ATOM   947  O  O   . ASP A 1 131 ? 36.492 41.480 -2.220  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 130  ASP A O   1 
ATOM   948  C  CB  . ASP A 1 131 ? 38.154 40.437 -4.294  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 130  ASP A CB  1 
ATOM   949  C  CG  . ASP A 1 131 ? 37.567 40.508 -5.706  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 130  ASP A CG  1 
ATOM   950  O  OD1 . ASP A 1 131 ? 37.938 39.656 -6.601  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 130  ASP A OD1 1 
ATOM   951  O  OD2 . ASP A 1 131 ? 36.703 41.420 -6.001  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 130  ASP A OD2 1 
ATOM   952  N  N   . VAL A 1 132 ? 36.876 43.568 -3.022  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A N   1 
ATOM   953  C  CA  . VAL A 1 132 ? 35.751 44.217 -2.315  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A CA  1 
ATOM   954  C  C   . VAL A 1 132 ? 34.634 44.682 -3.263  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A C   1 
ATOM   955  O  O   . VAL A 1 132 ? 34.893 45.339 -4.282  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A O   1 
ATOM   956  C  CB  . VAL A 1 132 ? 36.263 45.451 -1.571  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A CB  1 
ATOM   957  C  CG1 . VAL A 1 132 ? 35.190 46.116 -0.707  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A CG1 1 
ATOM   958  C  CG2 . VAL A 1 132 ? 37.424 45.140 -0.626  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 131  VAL A CG2 1 
ATOM   959  N  N   . THR A 1 133 ? 33.417 44.315 -2.874  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 132  THR A N   1 
ATOM   960  C  CA  . THR A 1 133 ? 32.183 44.673 -3.602  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 132  THR A CA  1 
ATOM   961  C  C   . THR A 1 133 ? 31.275 45.482 -2.677  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 132  THR A C   1 
ATOM   962  O  O   . THR A 1 133 ? 30.941 45.046 -1.566  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 132  THR A O   1 
ATOM   963  C  CB  . THR A 1 133 ? 31.428 43.420 -4.057  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 132  THR A CB  1 
ATOM   964  O  OG1 . THR A 1 133 ? 31.900 43.006 -5.331  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 132  THR A OG1 1 
ATOM   965  C  CG2 . THR A 1 133 ? 29.919 43.644 -4.177  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 132  THR A CG2 1 
ATOM   966  N  N   . LEU A 1 134 ? 30.905 46.646 -3.170  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 133  LEU A N   1 
ATOM   967  C  CA  . LEU A 1 134 ? 30.041 47.581 -2.441  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 133  LEU A CA  1 
ATOM   968  C  C   . LEU A 1 134 ? 28.765 47.857 -3.223  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 133  LEU A C   1 
ATOM   969  O  O   . LEU A 1 134 ? 28.807 48.323 -4.371  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 133  LEU A O   1 
ATOM   970  C  CB  . LEU A 1 134 ? 30.756 48.920 -2.237  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 133  LEU A CB  1 
ATOM   971  C  CG  . LEU A 1 134 ? 32.025 48.808 -1.392  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 133  LEU A CG  1 
ATOM   972  C  CD1 . LEU A 1 134 ? 32.737 50.150 -1.202  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 133  LEU A CD1 1 
ATOM   973  C  CD2 . LEU A 1 134 ? 31.760 48.275 0.017   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 133  LEU A CD2 1 
ATOM   974  N  N   . ASN A 1 135 ? 27.666 47.568 -2.584  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 134  ASN A N   1 
ATOM   975  C  CA  . ASN A 1 135 ? 26.373 47.802 -3.169  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 134  ASN A CA  1 
ATOM   976  C  C   . ASN A 1 135 ? 25.732 49.051 -2.540  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 134  ASN A C   1 
ATOM   977  O  O   . ASN A 1 135 ? 25.234 49.010 -1.404  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 134  ASN A O   1 
ATOM   978  C  CB  . ASN A 1 135 ? 25.470 46.585 -2.952  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 134  ASN A CB  1 
ATOM   979  C  CG  . ASN A 1 135 ? 25.999 45.325 -3.648  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 134  ASN A CG  1 
ATOM   980  O  OD1 . ASN A 1 135 ? 26.080 44.267 -3.025  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 134  ASN A OD1 1 
ATOM   981  N  ND2 . ASN A 1 135 ? 26.369 45.375 -4.914  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 134  ASN A ND2 1 
ATOM   982  N  N   . CYS A 1 136 ? 25.771 50.124 -3.343  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 135  CYS A N   1 
ATOM   983  C  CA  . CYS A 1 136 ? 25.191 51.442 -3.012  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 135  CYS A CA  1 
ATOM   984  C  C   . CYS A 1 136 ? 23.770 51.531 -3.524  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 135  CYS A C   1 
ATOM   985  O  O   . CYS A 1 136 ? 23.513 51.359 -4.724  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 135  CYS A O   1 
ATOM   986  C  CB  . CYS A 1 136 ? 26.231 52.571 -3.627  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 135  CYS A CB  1 
ATOM   987  S  SG  . CYS A 1 136 ? 27.957 52.588 -3.012  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 135  CYS A SG  1 
ATOM   988  N  N   . SER A 1 137 ? 22.872 51.792 -2.593  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 136  SER A N   1 
ATOM   989  C  CA  . SER A 1 137 ? 21.437 51.907 -2.895  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 136  SER A CA  1 
ATOM   990  C  C   . SER A 1 137 ? 20.954 53.326 -2.629  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 136  SER A C   1 
ATOM   991  O  O   . SER A 1 137 ? 21.386 53.979 -1.668  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 136  SER A O   1 
ATOM   992  C  CB  . SER A 1 137 ? 20.632 50.945 -2.020  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 136  SER A CB  1 
ATOM   993  O  OG  . SER A 1 137 ? 19.316 50.808 -2.534  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 136  SER A OG  1 
ATOM   994  N  N   . LEU A 1 138 ? 20.066 53.759 -3.495  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 137  LEU A N   1 
ATOM   995  C  CA  . LEU A 1 138 ? 19.495 55.103 -3.422  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 137  LEU A CA  1 
ATOM   996  C  C   . LEU A 1 138 ? 18.229 55.123 -2.570  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 137  LEU A C   1 
ATOM   997  O  O   . LEU A 1 138 ? 17.540 56.149 -2.475  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 137  LEU A O   1 
ATOM   998  C  CB  . LEU A 1 138 ? 19.148 55.601 -4.822  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 137  LEU A CB  1 
ATOM   999  C  CG  . LEU A 1 138 ? 20.344 56.233 -5.532  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 137  LEU A CG  1 
ATOM   1000 C  CD1 . LEU A 1 138 ? 20.034 56.649 -6.972  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 137  LEU A CD1 1 
ATOM   1001 C  CD2 . LEU A 1 138 ? 20.850 57.500 -4.837  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 137  LEU A CD2 1 
ATOM   1002 N  N   . THR A 1 139 ? 17.934 53.999 -1.958  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 138  THR A N   1 
ATOM   1003 C  CA  . THR A 1 139 ? 16.755 53.886 -1.088  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 138  THR A CA  1 
ATOM   1004 C  C   . THR A 1 139 ? 17.200 53.421 0.311   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 138  THR A C   1 
ATOM   1005 O  O   . THR A 1 139 ? 16.384 53.319 1.237   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 138  THR A O   1 
ATOM   1006 C  CB  . THR A 1 139 ? 15.751 52.891 -1.680  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 138  THR A CB  1 
ATOM   1007 O  OG1 . THR A 1 139 ? 16.428 51.726 -2.128  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 138  THR A OG1 1 
ATOM   1008 C  CG2 . THR A 1 139 ? 14.982 53.461 -2.874  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 138  THR A CG2 1 
ATOM   1009 N  N   . GLY A 1 140 ? 18.504 53.162 0.398   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 139  GLY A N   1 
ATOM   1010 C  CA  . GLY A 1 140 ? 19.189 52.716 1.638   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 139  GLY A CA  1 
ATOM   1011 C  C   . GLY A 1 140 ? 20.493 53.523 1.813   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 139  GLY A C   1 
ATOM   1012 O  O   . GLY A 1 140 ? 20.487 54.761 1.770   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 139  GLY A O   1 
ATOM   1013 N  N   . GLU A 1 141 ? 21.588 52.799 2.008   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 140  GLU A N   1 
ATOM   1014 C  CA  . GLU A 1 141 ? 22.930 53.404 2.158   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 140  GLU A CA  1 
ATOM   1015 C  C   . GLU A 1 141 ? 23.505 53.632 0.754   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 140  GLU A C   1 
ATOM   1016 O  O   . GLU A 1 141 ? 23.885 52.679 0.058   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 140  GLU A O   1 
ATOM   1017 C  CB  . GLU A 1 141 ? 23.851 52.464 2.941   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 140  GLU A CB  1 
ATOM   1018 C  CG  . GLU A 1 141 ? 23.272 52.041 4.292   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 140  GLU A CG  1 
ATOM   1019 C  CD  . GLU A 1 141 ? 22.927 53.228 5.193   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 140  GLU A CD  1 
ATOM   1020 O  OE1 . GLU A 1 141 ? 21.701 53.445 5.531   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 140  GLU A OE1 1 
ATOM   1021 O  OE2 . GLU A 1 141 ? 23.861 54.011 5.615   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 140  GLU A OE2 1 
ATOM   1022 N  N   . SER A 1 142 ? 23.553 54.890 0.356   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 141  SER A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . SER A 1 142 ? 24.040 55.271 -0.986  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 141  SER A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . SER A 1 142 ? 25.552 55.508 -0.999  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 141  SER A C   1 
ATOM   1025 O  O   . SER A 1 142 ? 26.169 55.624 -2.068  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 141  SER A O   1 
ATOM   1026 C  CB  . SER A 1 142 ? 23.352 56.554 -1.454  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 141  SER A CB  1 
ATOM   1027 O  OG  . SER A 1 142 ? 23.480 57.564 -0.464  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 141  SER A OG  1 
ATOM   1028 N  N   . ILE A 1 143 ? 26.116 55.577 0.185   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 142  ILE A N   1 
ATOM   1029 C  CA  . ILE A 1 143 ? 27.557 55.797 0.355   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 142  ILE A CA  1 
ATOM   1030 C  C   . ILE A 1 143 ? 28.140 54.701 1.250   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 142  ILE A C   1 
ATOM   1031 O  O   . ILE A 1 143 ? 27.664 54.471 2.372   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 142  ILE A O   1 
ATOM   1032 C  CB  . ILE A 1 143 ? 27.806 57.164 0.997   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 142  ILE A CB  1 
ATOM   1033 C  CG1 . ILE A 1 143 ? 27.225 58.322 0.180   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 142  ILE A CG1 1 
ATOM   1034 C  CG2 . ILE A 1 143 ? 29.293 57.483 1.168   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 142  ILE A CG2 1 
ATOM   1035 C  CD1 . ILE A 1 143 ? 27.309 59.666 0.905   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 142  ILE A CD1 1 
ATOM   1036 N  N   . LYS A 1 144 ? 29.158 54.059 0.715   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A N   1 
ATOM   1037 C  CA  . LYS A 1 144 ? 29.870 52.973 1.396   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A CA  1 
ATOM   1038 C  C   . LYS A 1 144 ? 31.354 53.095 1.129   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A C   1 
ATOM   1039 O  O   . LYS A 1 144 ? 31.774 53.513 0.039   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A O   1 
ATOM   1040 C  CB  . LYS A 1 144 ? 29.394 51.620 0.877   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A CB  1 
ATOM   1041 C  CG  . LYS A 1 144 ? 27.885 51.433 1.000   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A CG  1 
ATOM   1042 C  CD  . LYS A 1 144 ? 27.502 50.037 1.484   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A CD  1 
ATOM   1043 C  CE  . LYS A 1 144 ? 25.996 49.868 1.685   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A CE  1 
ATOM   1044 N  NZ  . LYS A 1 144 ? 25.529 48.505 1.398   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 143  LYS A NZ  1 
ATOM   1045 N  N   . ASP A 1 145 ? 32.114 52.735 2.127   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A N   1 
ATOM   1046 C  CA  . ASP A 1 145 ? 33.564 52.788 2.022   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A CA  1 
ATOM   1047 C  C   . ASP A 1 145 ? 34.157 51.628 2.788   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A C   1 
ATOM   1048 O  O   . ASP A 1 145 ? 33.454 50.925 3.531   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A O   1 
ATOM   1049 C  CB  . ASP A 1 145 ? 34.088 54.130 2.549   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A CB  1 
ATOM   1050 C  CG  . ASP A 1 145 ? 34.162 54.223 4.071   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A CG  1 
ATOM   1051 O  OD1 . ASP A 1 145 ? 33.125 53.944 4.785   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A OD1 1 
ATOM   1052 O  OD2 . ASP A 1 145 ? 35.263 54.581 4.641   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 144  ASP A OD2 1 
ATOM   1053 N  N   . ARG A 1 146 ? 35.438 51.474 2.574   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A N   1 
ATOM   1054 C  CA  . ARG A 1 146 ? 36.175 50.375 3.156   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A CA  1 
ATOM   1055 C  C   . ARG A 1 146 ? 37.686 50.634 3.150   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A C   1 
ATOM   1056 O  O   . ARG A 1 146 ? 38.253 51.068 2.135   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A O   1 
ATOM   1057 C  CB  . ARG A 1 146 ? 35.874 49.154 2.305   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A CB  1 
ATOM   1058 C  CG  . ARG A 1 146 ? 36.812 48.000 2.582   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A CG  1 
ATOM   1059 C  CD  . ARG A 1 146 ? 36.181 46.995 3.528   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A CD  1 
ATOM   1060 N  NE  . ARG A 1 146 ? 34.720 47.111 3.562   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A NE  1 
ATOM   1061 C  CZ  . ARG A 1 146 ? 33.893 46.132 3.187   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A CZ  1 
ATOM   1062 N  NH1 . ARG A 1 146 ? 34.368 44.959 2.748   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A NH1 1 
ATOM   1063 N  NH2 . ARG A 1 146 ? 32.556 46.229 3.213   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 145  ARG A NH2 1 
ATOM   1064 N  N   . ILE A 1 147 ? 38.287 50.354 4.297   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 146  ILE A N   1 
ATOM   1065 C  CA  . ILE A 1 147 ? 39.739 50.507 4.509   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 146  ILE A CA  1 
ATOM   1066 C  C   . ILE A 1 147 ? 40.368 49.142 4.776   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 146  ILE A C   1 
ATOM   1067 O  O   . ILE A 1 147 ? 39.875 48.363 5.604   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 146  ILE A O   1 
ATOM   1068 C  CB  . ILE A 1 147 ? 40.033 51.405 5.714   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 146  ILE A CB  1 
ATOM   1069 C  CG1 . ILE A 1 147 ? 39.035 52.553 5.868   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 146  ILE A CG1 1 
ATOM   1070 C  CG2 . ILE A 1 147 ? 41.411 52.068 5.644   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 146  ILE A CG2 1 
ATOM   1071 C  CD1 . ILE A 1 147 ? 39.669 53.821 6.440   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 146  ILE A CD1 1 
ATOM   1072 N  N   . ILE A 1 148 ? 41.445 48.895 4.063   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 147  ILE A N   1 
ATOM   1073 C  CA  . ILE A 1 148 ? 42.193 47.637 4.173   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 147  ILE A CA  1 
ATOM   1074 C  C   . ILE A 1 148 ? 43.693 47.927 4.328   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 147  ILE A C   1 
ATOM   1075 O  O   . ILE A 1 148 ? 44.282 48.679 3.537   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 147  ILE A O   1 
ATOM   1076 C  CB  . ILE A 1 148 ? 41.964 46.792 2.918   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 147  ILE A CB  1 
ATOM   1077 C  CG1 . ILE A 1 148 ? 40.483 46.652 2.551   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 147  ILE A CG1 1 
ATOM   1078 C  CG2 . ILE A 1 148 ? 42.492 45.362 3.055   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 147  ILE A CG2 1 
ATOM   1079 C  CD1 . ILE A 1 148 ? 40.151 47.237 1.177   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 147  ILE A CD1 1 
ATOM   1080 N  N   . ASN A 1 149 ? 44.263 47.312 5.355   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 148  ASN A N   1 
ATOM   1081 C  CA  . ASN A 1 149 ? 45.697 47.441 5.688   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 148  ASN A CA  1 
ATOM   1082 C  C   . ASN A 1 149 ? 46.350 46.058 5.628   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 148  ASN A C   1 
ATOM   1083 O  O   . ASN A 1 149 ? 45.878 45.102 6.258   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 148  ASN A O   1 
ATOM   1084 C  CB  . ASN A 1 149 ? 45.861 48.032 7.091   1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 148  ASN A CB  1 
ATOM   1085 C  CG  . ASN A 1 149 ? 47.296 48.466 7.401   1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 148  ASN A CG  1 
ATOM   1086 O  OD1 . ASN A 1 149 ? 47.849 49.310 6.698   1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 148  ASN A OD1 1 
ATOM   1087 N  ND2 . ASN A 1 149 ? 47.941 47.934 8.423   1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 148  ASN A ND2 1 
ATOM   1088 N  N   . LEU A 1 150 ? 47.433 46.001 4.860   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A N   1 
ATOM   1089 C  CA  . LEU A 1 150 ? 48.174 44.751 4.649   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A CA  1 
ATOM   1090 C  C   . LEU A 1 150 ? 49.683 44.897 4.603   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A C   1 
ATOM   1091 O  O   . LEU A 1 150 ? 50.213 45.908 4.116   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A O   1 
ATOM   1092 C  CB  . LEU A 1 150 ? 47.846 44.114 3.290   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A CB  1 
ATOM   1093 C  CG  . LEU A 1 150 ? 46.392 43.681 3.127   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A CG  1 
ATOM   1094 C  CD1 . LEU A 1 150 ? 46.037 43.314 1.685   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A CD1 1 
ATOM   1095 C  CD2 . LEU A 1 150 ? 46.036 42.455 3.970   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 149  LEU A CD2 1 
ATOM   1096 N  N   . PRO A 1 151 ? 50.377 43.875 5.115   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A N   1 
ATOM   1097 C  CA  . PRO A 1 151 ? 51.817 43.815 5.050   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A CA  1 
ATOM   1098 C  C   . PRO A 1 151 ? 52.185 43.804 3.590   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A C   1 
ATOM   1099 O  O   . PRO A 1 151 ? 51.355 43.337 2.750   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A O   1 
ATOM   1100 C  CB  . PRO A 1 151 ? 52.154 42.526 5.762   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A CB  1 
ATOM   1101 C  CG  . PRO A 1 151 ? 50.852 41.884 6.212   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A CG  1 
ATOM   1102 C  CD  . PRO A 1 151 ? 49.718 42.757 5.787   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 150  PRO A CD  1 
ATOM   1103 N  N   . GLY A 1 152 ? 53.369 44.293 3.288   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 151  GLY A N   1 
ATOM   1104 C  CA  . GLY A 1 152 ? 53.818 44.392 1.895   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 151  GLY A CA  1 
ATOM   1105 C  C   . GLY A 1 152 ? 54.969 43.452 1.571   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 151  GLY A C   1 
ATOM   1106 O  O   . GLY A 1 152 ? 55.367 42.620 2.400   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 151  GLY A O   1 
ATOM   1107 N  N   . GLN A 1 153 ? 55.423 43.671 0.354   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 152  GLN A N   1 
ATOM   1108 C  CA  . GLN A 1 153 ? 56.515 42.933 -0.253  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 152  GLN A CA  1 
ATOM   1109 C  C   . GLN A 1 153 ? 57.414 43.857 -1.049  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 152  GLN A C   1 
ATOM   1110 O  O   . GLN A 1 153 ? 57.273 45.087 -0.996  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 152  GLN A O   1 
ATOM   1111 C  CB  . GLN A 1 153 ? 55.972 41.890 -1.221  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 152  GLN A CB  1 
ATOM   1112 C  CG  . GLN A 1 153 ? 55.540 40.600 -0.544  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 152  GLN A CG  1 
ATOM   1113 C  CD  . GLN A 1 153 ? 54.948 39.600 -1.534  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 152  GLN A CD  1 
ATOM   1114 O  OE1 . GLN A 1 153 ? 53.729 39.441 -1.592  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 152  GLN A OE1 1 
ATOM   1115 N  NE2 . GLN A 1 153 ? 55.743 38.907 -2.327  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 152  GLN A NE2 1 
ATOM   1116 N  N   . LEU A 1 154 ? 58.289 43.177 -1.741  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A N   1 
ATOM   1117 C  CA  . LEU A 1 154 ? 59.294 43.768 -2.603  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CA  1 
ATOM   1118 C  C   . LEU A 1 154 ? 58.639 44.266 -3.885  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A C   1 
ATOM   1119 O  O   . LEU A 1 154 ? 57.770 43.594 -4.460  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A O   1 
ATOM   1120 C  CB  . LEU A 1 154 ? 60.339 42.694 -2.932  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CB  1 
ATOM   1121 C  CG  . LEU A 1 154 ? 61.450 43.174 -3.864  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CG  1 
ATOM   1122 C  CD1 . LEU A 1 154 ? 62.416 44.149 -3.191  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CD1 1 
ATOM   1123 C  CD2 . LEU A 1 154 ? 62.318 42.031 -4.397  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CD2 1 
ATOM   1124 N  N   . VAL A 1 155 ? 59.091 45.431 -4.274  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A N   1 
ATOM   1125 C  CA  . VAL A 1 155 ? 58.628 46.098 -5.485  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CA  1 
ATOM   1126 C  C   . VAL A 1 155 ? 59.828 46.471 -6.337  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A C   1 
ATOM   1127 O  O   . VAL A 1 155 ? 60.743 47.171 -5.878  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A O   1 
ATOM   1128 C  CB  . VAL A 1 155 ? 57.852 47.370 -5.138  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CB  1 
ATOM   1129 C  CG1 . VAL A 1 155 ? 57.197 48.022 -6.358  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CG1 1 
ATOM   1130 C  CG2 . VAL A 1 155 ? 56.719 47.127 -4.140  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CG2 1 
ATOM   1131 N  N   . ASN A 1 156 ? 59.778 45.985 -7.550  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 155  ASN A N   1 
ATOM   1132 C  CA  . ASN A 1 156 ? 60.814 46.240 -8.540  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 155  ASN A CA  1 
ATOM   1133 C  C   . ASN A 1 156 ? 60.268 47.235 -9.559  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 155  ASN A C   1 
ATOM   1134 O  O   . ASN A 1 156 ? 59.075 47.214 -9.895  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 155  ASN A O   1 
ATOM   1135 C  CB  . ASN A 1 156 ? 61.202 44.936 -9.243  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 155  ASN A CB  1 
ATOM   1136 C  CG  . ASN A 1 156 ? 61.917 43.946 -8.320  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 155  ASN A CG  1 
ATOM   1137 O  OD1 . ASN A 1 156 ? 63.078 44.158 -7.973  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 155  ASN A OD1 1 
ATOM   1138 N  ND2 . ASN A 1 156 ? 61.289 42.864 -7.898  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 155  ASN A ND2 1 
ATOM   1139 N  N   . TYR A 1 157 ? 61.161 48.079 -10.017 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A N   1 
ATOM   1140 C  CA  . TYR A 1 157 ? 60.840 49.108 -11.010 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A CA  1 
ATOM   1141 C  C   . TYR A 1 157 ? 61.746 48.902 -12.234 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A C   1 
ATOM   1142 O  O   . TYR A 1 157 ? 62.827 48.300 -12.134 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A O   1 
ATOM   1143 C  CB  . TYR A 1 157 ? 61.059 50.497 -10.396 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A CB  1 
ATOM   1144 C  CG  . TYR A 1 157 ? 60.039 50.845 -9.294  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A CG  1 
ATOM   1145 C  CD1 . TYR A 1 157 ? 60.218 50.365 -7.987  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A CD1 1 
ATOM   1146 C  CD2 . TYR A 1 157 ? 58.927 51.647 -9.588  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A CD2 1 
ATOM   1147 C  CE1 . TYR A 1 157 ? 59.289 50.686 -6.983  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A CE1 1 
ATOM   1148 C  CE2 . TYR A 1 157 ? 58.000 51.967 -8.584  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A CE2 1 
ATOM   1149 C  CZ  . TYR A 1 157 ? 58.182 51.488 -7.282  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A CZ  1 
ATOM   1150 O  OH  . TYR A 1 157 ? 57.285 51.797 -6.308  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 156  TYR A OH  1 
ATOM   1151 N  N   . ASN A 1 158 ? 61.275 49.409 -13.361 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A N   1 
ATOM   1152 C  CA  . ASN A 1 158 ? 61.982 49.294 -14.653 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A CA  1 
ATOM   1153 C  C   . ASN A 1 158 ? 62.357 50.666 -15.215 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A C   1 
ATOM   1154 O  O   . ASN A 1 158 ? 62.895 50.776 -16.327 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A O   1 
ATOM   1155 C  CB  . ASN A 1 158 ? 61.077 48.619 -15.688 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A CB  1 
ATOM   1156 C  CG  . ASN A 1 158 ? 61.156 47.094 -15.668 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A CG  1 
ATOM   1157 O  OD1 . ASN A 1 158 ? 62.250 46.533 -15.729 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A OD1 1 
ATOM   1158 N  ND2 . ASN A 1 158 ? 60.050 46.377 -15.585 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 157  ASN A ND2 1 
ATOM   1159 N  N   . GLY A 1 159 ? 62.052 51.679 -14.435 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A N   1 
ATOM   1160 C  CA  . GLY A 1 159 ? 62.314 53.075 -14.811 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A CA  1 
ATOM   1161 C  C   . GLY A 1 159 ? 62.372 53.935 -13.557 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A C   1 
ATOM   1162 O  O   . GLY A 1 159 ? 62.095 53.463 -12.445 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 158  GLY A O   1 
ATOM   1163 N  N   . ALA A 1 160 ? 62.727 55.183 -13.770 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 159  ALA A N   1 
ATOM   1164 C  CA  . ALA A 1 160 ? 62.884 56.140 -12.673 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 159  ALA A CA  1 
ATOM   1165 C  C   . ALA A 1 160 ? 61.709 57.110 -12.524 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 159  ALA A C   1 
ATOM   1166 O  O   . ALA A 1 160 ? 61.567 57.788 -11.496 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 159  ALA A O   1 
ATOM   1167 C  CB  . ALA A 1 160 ? 64.137 56.989 -12.894 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 159  ALA A CB  1 
ATOM   1168 N  N   . THR A 1 161 ? 60.862 57.201 -13.522 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 160  THR A N   1 
ATOM   1169 C  CA  . THR A 1 161 ? 59.737 58.148 -13.450 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 160  THR A CA  1 
ATOM   1170 C  C   . THR A 1 161 ? 58.390 57.418 -13.356 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 160  THR A C   1 
ATOM   1171 O  O   . THR A 1 161 ? 58.323 56.184 -13.464 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 160  THR A O   1 
ATOM   1172 C  CB  . THR A 1 161 ? 59.747 59.053 -14.679 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 160  THR A CB  1 
ATOM   1173 O  OG1 . THR A 1 161 ? 59.808 58.270 -15.861 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 160  THR A OG1 1 
ATOM   1174 C  CG2 . THR A 1 161 ? 60.941 60.010 -14.703 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 160  THR A CG2 1 
ATOM   1175 N  N   . ALA A 1 162 ? 57.372 58.239 -13.152 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A N   1 
ATOM   1176 C  CA  . ALA A 1 162 ? 55.982 57.794 -12.974 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A CA  1 
ATOM   1177 C  C   . ALA A 1 162 ? 55.240 57.601 -14.295 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A C   1 
ATOM   1178 O  O   . ALA A 1 162 ? 54.307 58.351 -14.619 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A O   1 
ATOM   1179 C  CB  . ALA A 1 162 ? 55.200 58.828 -12.162 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 161  ALA A CB  1 
ATOM   1180 N  N   . VAL A 1 163 ? 55.685 56.602 -15.008 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A N   1 
ATOM   1181 C  CA  . VAL A 1 163 ? 55.083 56.190 -16.274 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CA  1 
ATOM   1182 C  C   . VAL A 1 163 ? 54.887 54.687 -16.171 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A C   1 
ATOM   1183 O  O   . VAL A 1 163 ? 55.499 54.019 -15.324 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A O   1 
ATOM   1184 C  CB  . VAL A 1 163 ? 55.978 56.547 -17.462 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CB  1 
ATOM   1185 C  CG1 . VAL A 1 163 ? 56.168 58.056 -17.634 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CG1 1 
ATOM   1186 C  CG2 . VAL A 1 163 ? 57.386 55.962 -17.347 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 162  VAL A CG2 1 
ATOM   1187 N  N   . ALA A 1 164 ? 54.045 54.183 -17.025 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A N   1 
ATOM   1188 C  CA  . ALA A 1 164 ? 53.709 52.756 -17.041 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A CA  1 
ATOM   1189 C  C   . ALA A 1 164 ? 54.935 51.861 -17.277 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A C   1 
ATOM   1190 O  O   . ALA A 1 164 ? 55.016 50.738 -16.758 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A O   1 
ATOM   1191 C  CB  . ALA A 1 164 ? 52.706 52.469 -18.159 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 163  ALA A CB  1 
ATOM   1192 N  N   . ALA A 1 165 ? 55.872 52.359 -18.052 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A N   1 
ATOM   1193 C  CA  . ALA A 1 165 ? 57.091 51.603 -18.403 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A CA  1 
ATOM   1194 C  C   . ALA A 1 165 ? 58.017 51.387 -17.195 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A C   1 
ATOM   1195 O  O   . ALA A 1 165 ? 58.975 50.602 -17.256 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A O   1 
ATOM   1196 C  CB  . ALA A 1 165 ? 57.889 52.357 -19.469 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 164  ALA A CB  1 
ATOM   1197 N  N   . SER A 1 166 ? 57.721 52.089 -16.118 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 165  SER A N   1 
ATOM   1198 C  CA  . SER A 1 166 ? 58.532 52.026 -14.888 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 165  SER A CA  1 
ATOM   1199 C  C   . SER A 1 166 ? 58.050 50.937 -13.933 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 165  SER A C   1 
ATOM   1200 O  O   . SER A 1 166 ? 58.735 50.595 -12.958 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 165  SER A O   1 
ATOM   1201 C  CB  . SER A 1 166 ? 58.459 53.358 -14.143 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 165  SER A CB  1 
ATOM   1202 O  OG  . SER A 1 166 ? 59.147 54.362 -14.875 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 165  SER A OG  1 
ATOM   1203 N  N   . ASN A 1 167 ? 56.887 50.414 -14.223 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 166  ASN A N   1 
ATOM   1204 C  CA  . ASN A 1 167 ? 56.300 49.370 -13.393 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 166  ASN A CA  1 
ATOM   1205 C  C   . ASN A 1 167 ? 57.085 48.095 -13.570 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 166  ASN A C   1 
ATOM   1206 O  O   . ASN A 1 167 ? 57.522 47.763 -14.682 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 166  ASN A O   1 
ATOM   1207 C  CB  . ASN A 1 167 ? 54.848 49.146 -13.775 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 166  ASN A CB  1 
ATOM   1208 C  CG  . ASN A 1 167 ? 53.930 50.205 -13.167 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 166  ASN A CG  1 
ATOM   1209 O  OD1 . ASN A 1 167 ? 54.223 50.728 -12.092 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 166  ASN A OD1 1 
ATOM   1210 N  ND2 . ASN A 1 167 ? 52.823 50.556 -13.791 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 166  ASN A ND2 1 
ATOM   1211 N  N   . GLY A 1 168 ? 57.233 47.436 -12.453 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 167  GLY A N   1 
ATOM   1212 C  CA  . GLY A 1 168 ? 57.974 46.204 -12.395 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 167  GLY A CA  1 
ATOM   1213 C  C   . GLY A 1 168 ? 57.275 45.167 -11.545 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 167  GLY A C   1 
ATOM   1214 O  O   . GLY A 1 168 ? 56.203 45.425 -10.976 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 167  GLY A O   1 
ATOM   1215 N  N   . PRO A 1 169 ? 57.905 44.008 -11.481 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 168  PRO A N   1 
ATOM   1216 C  CA  . PRO A 1 169 ? 57.402 42.883 -10.727 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 168  PRO A CA  1 
ATOM   1217 C  C   . PRO A 1 169 ? 57.265 43.244 -9.273  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 168  PRO A C   1 
ATOM   1218 O  O   . PRO A 1 169 ? 58.310 43.541 -8.611  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 168  PRO A O   1 
ATOM   1219 C  CB  . PRO A 1 169 ? 58.448 41.815 -10.953 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 168  PRO A CB  1 
ATOM   1220 C  CG  . PRO A 1 169 ? 59.529 42.393 -11.850 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 168  PRO A CG  1 
ATOM   1221 C  CD  . PRO A 1 169 ? 59.169 43.800 -12.183 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 168  PRO A CD  1 
ATOM   1222 N  N   . GLY A 1 170 ? 56.025 43.214 -8.819  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 169  GLY A N   1 
ATOM   1223 C  CA  . GLY A 1 170 ? 55.679 43.537 -7.424  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 169  GLY A CA  1 
ATOM   1224 C  C   . GLY A 1 170 ? 54.822 44.802 -7.383  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 169  GLY A C   1 
ATOM   1225 O  O   . GLY A 1 170 ? 54.388 45.246 -6.310  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 169  GLY A O   1 
ATOM   1226 N  N   . ALA A 1 171 ? 54.615 45.341 -8.573  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 170  ALA A N   1 
ATOM   1227 C  CA  . ALA A 1 171 ? 53.811 46.551 -8.770  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 170  ALA A CA  1 
ATOM   1228 C  C   . ALA A 1 171 ? 52.415 46.309 -8.210  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 170  ALA A C   1 
ATOM   1229 O  O   . ALA A 1 171 ? 51.832 45.230 -8.390  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 170  ALA A O   1 
ATOM   1230 C  CB  . ALA A 1 171 ? 53.715 46.879 -10.262 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 170  ALA A CB  1 
ATOM   1231 N  N   . ILE A 1 172 ? 51.927 47.329 -7.545  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A N   1 
ATOM   1232 C  CA  . ILE A 1 172 ? 50.613 47.300 -6.903  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CA  1 
ATOM   1233 C  C   . ILE A 1 172 ? 49.608 48.124 -7.734  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A C   1 
ATOM   1234 O  O   . ILE A 1 172 ? 49.887 49.269 -8.123  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A O   1 
ATOM   1235 C  CB  . ILE A 1 172 ? 50.773 47.858 -5.488  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CB  1 
ATOM   1236 C  CG1 . ILE A 1 172 ? 51.742 47.035 -4.632  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CG1 1 
ATOM   1237 C  CG2 . ILE A 1 172 ? 49.459 47.895 -4.706  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CG2 1 
ATOM   1238 C  CD1 . ILE A 1 172 ? 51.402 45.544 -4.612  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CD1 1 
ATOM   1239 N  N   . PHE A 1 173 ? 48.457 47.487 -7.975  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A N   1 
ATOM   1240 C  CA  . PHE A 1 173 ? 47.350 48.060 -8.777  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A CA  1 
ATOM   1241 C  C   . PHE A 1 173 ? 45.981 47.832 -8.138  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A C   1 
ATOM   1242 O  O   . PHE A 1 173 ? 45.856 47.114 -7.134  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A O   1 
ATOM   1243 C  CB  . PHE A 1 173 ? 47.279 47.395 -10.151 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A CB  1 
ATOM   1244 C  CG  . PHE A 1 173 ? 48.549 47.562 -10.968 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A CG  1 
ATOM   1245 C  CD1 . PHE A 1 173 ? 49.543 46.581 -10.921 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A CD1 1 
ATOM   1246 C  CD2 . PHE A 1 173 ? 48.710 48.698 -11.764 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A CD2 1 
ATOM   1247 C  CE1 . PHE A 1 173 ? 50.708 46.739 -11.675 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A CE1 1 
ATOM   1248 C  CE2 . PHE A 1 173 ? 49.874 48.857 -12.518 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A CE2 1 
ATOM   1249 C  CZ  . PHE A 1 173 ? 50.874 47.877 -12.473 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 172  PHE A CZ  1 
ATOM   1250 N  N   . MET A 1 174 ? 45.005 48.467 -8.765  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 173  MET A N   1 
ATOM   1251 C  CA  . MET A 1 174 ? 43.600 48.380 -8.359  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 173  MET A CA  1 
ATOM   1252 C  C   . MET A 1 174 ? 42.697 48.455 -9.584  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 173  MET A C   1 
ATOM   1253 O  O   . MET A 1 174 ? 42.766 49.410 -10.370 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 173  MET A O   1 
ATOM   1254 C  CB  . MET A 1 174 ? 43.216 49.514 -7.408  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 173  MET A CB  1 
ATOM   1255 C  CG  . MET A 1 174 ? 41.878 49.262 -6.703  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 173  MET A CG  1 
ATOM   1256 S  SD  . MET A 1 174 ? 41.141 50.748 -6.056  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 173  MET A SD  1 
ATOM   1257 C  CE  . MET A 1 174 ? 40.446 51.710 -7.382  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 173  MET A CE  1 
ATOM   1258 N  N   . LEU A 1 175 ? 41.890 47.424 -9.675  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A N   1 
ATOM   1259 C  CA  . LEU A 1 175 ? 40.910 47.249 -10.740 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CA  1 
ATOM   1260 C  C   . LEU A 1 175 ? 39.535 47.647 -10.204 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A C   1 
ATOM   1261 O  O   . LEU A 1 175 ? 39.103 47.174 -9.142  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A O   1 
ATOM   1262 C  CB  . LEU A 1 175 ? 40.897 45.775 -11.176 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CB  1 
ATOM   1263 C  CG  . LEU A 1 175 ? 40.207 45.536 -12.521 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CG  1 
ATOM   1264 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 40.719 44.287 -13.243 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CD1 1 
ATOM   1265 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 38.693 45.348 -12.392 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 174  LEU A CD2 1 
ATOM   1266 N  N   . GLN A 1 176 ? 38.890 48.508 -10.959 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 175  GLN A N   1 
ATOM   1267 C  CA  . GLN A 1 176 ? 37.550 49.009 -10.632 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 175  GLN A CA  1 
ATOM   1268 C  C   . GLN A 1 176 ? 36.590 48.663 -11.763 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 175  GLN A C   1 
ATOM   1269 O  O   . GLN A 1 176 ? 36.824 49.014 -12.929 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 175  GLN A O   1 
ATOM   1270 C  CB  . GLN A 1 176 ? 37.579 50.532 -10.459 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 175  GLN A CB  1 
ATOM   1271 C  CG  . GLN A 1 176 ? 36.433 51.065 -9.589  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 175  GLN A CG  1 
ATOM   1272 C  CD  . GLN A 1 176 ? 35.082 51.093 -10.312 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 175  GLN A CD  1 
ATOM   1273 O  OE1 . GLN A 1 176 ? 35.015 51.477 -11.477 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 175  GLN A OE1 1 
ATOM   1274 N  NE2 . GLN A 1 176 ? 33.989 50.702 -9.682  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 175  GLN A NE2 1 
ATOM   1275 N  N   . ILE A 1 177 ? 35.529 47.982 -11.395 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A N   1 
ATOM   1276 C  CA  . ILE A 1 177 ? 34.488 47.575 -12.347 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A CA  1 
ATOM   1277 C  C   . ILE A 1 177 ? 33.134 47.556 -11.620 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A C   1 
ATOM   1278 O  O   . ILE A 1 177 ? 33.037 47.128 -10.460 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A O   1 
ATOM   1279 C  CB  . ILE A 1 177 ? 34.824 46.193 -12.918 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A CB  1 
ATOM   1280 C  CG1 . ILE A 1 177 ? 33.975 45.829 -14.140 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A CG1 1 
ATOM   1281 C  CG2 . ILE A 1 177 ? 34.610 45.060 -11.913 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A CG2 1 
ATOM   1282 C  CD1 . ILE A 1 177 ? 34.703 44.909 -15.122 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A CD1 1 
ATOM   1283 N  N   . GLY A 1 178 ? 32.117 48.034 -12.339 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 177  GLY A N   1 
ATOM   1284 C  CA  . GLY A 1 178 ? 30.733 48.128 -11.821 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 177  GLY A CA  1 
ATOM   1285 C  C   . GLY A 1 178 ? 29.703 47.745 -12.899 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 177  GLY A C   1 
ATOM   1286 O  O   . GLY A 1 178 ? 30.052 47.167 -13.939 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 177  GLY A O   1 
ATOM   1287 N  N   . ASP A 1 179 ? 28.445 48.089 -12.609 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 178  ASP A N   1 
ATOM   1288 C  CA  . ASP A 1 179 ? 27.305 47.784 -13.504 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 178  ASP A CA  1 
ATOM   1289 C  C   . ASP A 1 179 ? 26.568 49.054 -13.960 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 178  ASP A C   1 
ATOM   1290 O  O   . ASP A 1 179 ? 25.441 48.991 -14.473 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 178  ASP A O   1 
ATOM   1291 C  CB  . ASP A 1 179 ? 26.292 46.876 -12.787 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 178  ASP A CB  1 
ATOM   1292 C  CG  . ASP A 1 179 ? 25.564 47.556 -11.622 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 178  ASP A CG  1 
ATOM   1293 O  OD1 . ASP A 1 179 ? 24.354 47.216 -11.332 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 178  ASP A OD1 1 
ATOM   1294 O  OD2 . ASP A 1 179 ? 26.160 48.468 -10.933 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 178  ASP A OD2 1 
ATOM   1295 N  N   . SER A 1 180 ? 27.230 50.168 -13.760 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 179  SER A N   1 
ATOM   1296 C  CA  . SER A 1 180 ? 26.722 51.496 -14.140 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 179  SER A CA  1 
ATOM   1297 C  C   . SER A 1 180 ? 27.928 52.386 -14.448 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 179  SER A C   1 
ATOM   1298 O  O   . SER A 1 180 ? 29.066 52.073 -14.067 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 179  SER A O   1 
ATOM   1299 C  CB  . SER A 1 180 ? 25.909 52.095 -12.990 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 179  SER A CB  1 
ATOM   1300 O  OG  . SER A 1 180 ? 25.336 53.330 -13.392 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 179  SER A OG  1 
ATOM   1301 N  N   . LEU A 1 181 ? 27.676 53.480 -15.131 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 180  LEU A N   1 
ATOM   1302 C  CA  . LEU A 1 181 ? 28.739 54.443 -15.503 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 180  LEU A CA  1 
ATOM   1303 C  C   . LEU A 1 181 ? 28.485 55.810 -14.916 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 180  LEU A C   1 
ATOM   1304 O  O   . LEU A 1 181 ? 29.139 56.795 -15.288 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 180  LEU A O   1 
ATOM   1305 C  CB  . LEU A 1 181 ? 28.788 54.714 -17.019 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 180  LEU A CB  1 
ATOM   1306 C  CG  . LEU A 1 181 ? 28.919 53.477 -17.898 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 180  LEU A CG  1 
ATOM   1307 C  CD1 . LEU A 1 181 ? 28.345 53.680 -19.302 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 180  LEU A CD1 1 
ATOM   1308 C  CD2 . LEU A 1 181 ? 30.371 53.041 -18.100 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 180  LEU A CD2 1 
ATOM   1309 N  N   . VAL A 1 182 ? 27.552 55.864 -14.017 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 181  VAL A N   1 
ATOM   1310 C  CA  . VAL A 1 182 ? 27.119 57.145 -13.478 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 181  VAL A CA  1 
ATOM   1311 C  C   . VAL A 1 182 ? 27.531 57.399 -12.009 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 181  VAL A C   1 
ATOM   1312 O  O   . VAL A 1 182 ? 27.648 58.552 -11.570 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 181  VAL A O   1 
ATOM   1313 C  CB  . VAL A 1 182 ? 25.601 57.170 -13.613 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 181  VAL A CB  1 
ATOM   1314 C  CG1 . VAL A 1 182 ? 24.937 58.225 -12.727 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 181  VAL A CG1 1 
ATOM   1315 C  CG2 . VAL A 1 182 ? 25.135 57.472 -15.039 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 181  VAL A CG2 1 
ATOM   1316 N  N   . GLY A 1 183 ? 27.750 56.341 -11.255 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A N   1 
ATOM   1317 C  CA  . GLY A 1 183 ? 28.157 56.460 -9.836  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A CA  1 
ATOM   1318 C  C   . GLY A 1 183 ? 29.616 56.939 -9.758  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A C   1 
ATOM   1319 O  O   . GLY A 1 183 ? 30.382 56.812 -10.724 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 182  GLY A O   1 
ATOM   1320 N  N   . LEU A 1 184 ? 29.972 57.478 -8.603  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 183  LEU A N   1 
ATOM   1321 C  CA  . LEU A 1 184 ? 31.333 57.994 -8.355  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 183  LEU A CA  1 
ATOM   1322 C  C   . LEU A 1 184 ? 32.032 57.205 -7.239  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 183  LEU A C   1 
ATOM   1323 O  O   . LEU A 1 184 ? 31.405 56.816 -6.243  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 183  LEU A O   1 
ATOM   1324 C  CB  . LEU A 1 184 ? 31.283 59.465 -7.912  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 183  LEU A CB  1 
ATOM   1325 C  CG  . LEU A 1 184 ? 30.735 60.412 -8.984  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 183  LEU A CG  1 
ATOM   1326 C  CD1 . LEU A 1 184 ? 30.499 61.831 -8.463  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 183  LEU A CD1 1 
ATOM   1327 C  CD2 . LEU A 1 184 ? 31.672 60.562 -10.185 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 183  LEU A CD2 1 
ATOM   1328 N  N   . TRP A 1 185 ? 33.329 56.991 -7.446  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A N   1 
ATOM   1329 C  CA  . TRP A 1 185 ? 34.180 56.296 -6.464  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CA  1 
ATOM   1330 C  C   . TRP A 1 185 ? 35.451 57.111 -6.225  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A C   1 
ATOM   1331 O  O   . TRP A 1 185 ? 35.962 57.780 -7.135  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A O   1 
ATOM   1332 C  CB  . TRP A 1 185 ? 34.569 54.857 -6.915  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CB  1 
ATOM   1333 C  CG  . TRP A 1 185 ? 35.357 54.702 -8.244  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CG  1 
ATOM   1334 C  CD1 . TRP A 1 185 ? 34.840 54.539 -9.472  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CD1 1 
ATOM   1335 C  CD2 . TRP A 1 185 ? 36.783 54.695 -8.384  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CD2 1 
ATOM   1336 N  NE1 . TRP A 1 185 ? 35.934 54.413 -10.389 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A NE1 1 
ATOM   1337 C  CE2 . TRP A 1 185 ? 37.062 54.500 -9.733  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CE2 1 
ATOM   1338 C  CE3 . TRP A 1 185 ? 37.851 54.827 -7.484  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CE3 1 
ATOM   1339 C  CZ2 . TRP A 1 185 ? 38.363 54.414 -10.247 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CZ2 1 
ATOM   1340 C  CZ3 . TRP A 1 185 ? 39.159 54.747 -8.014  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CZ3 1 
ATOM   1341 C  CH2 . TRP A 1 185 ? 39.402 54.548 -9.329  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 184  TRP A CH2 1 
ATOM   1342 N  N   . ASP A 1 186 ? 35.905 57.018 -4.993  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 185  ASP A N   1 
ATOM   1343 C  CA  . ASP A 1 186 ? 37.121 57.692 -4.520  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 185  ASP A CA  1 
ATOM   1344 C  C   . ASP A 1 186 ? 38.051 56.657 -3.914  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 185  ASP A C   1 
ATOM   1345 O  O   . ASP A 1 186 ? 37.612 55.586 -3.471  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 185  ASP A O   1 
ATOM   1346 C  CB  . ASP A 1 186 ? 36.787 58.729 -3.443  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 185  ASP A CB  1 
ATOM   1347 C  CG  . ASP A 1 186 ? 35.551 59.567 -3.763  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 185  ASP A CG  1 
ATOM   1348 O  OD1 . ASP A 1 186 ? 35.599 60.459 -4.693  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 185  ASP A OD1 1 
ATOM   1349 O  OD2 . ASP A 1 186 ? 34.458 59.381 -3.103  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 185  ASP A OD2 1 
ATOM   1350 N  N   . SER A 1 187 ? 39.316 56.987 -3.900  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 186  SER A N   1 
ATOM   1351 C  CA  . SER A 1 187 ? 40.319 56.091 -3.342  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 186  SER A CA  1 
ATOM   1352 C  C   . SER A 1 187 ? 41.554 56.872 -2.912  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 186  SER A C   1 
ATOM   1353 O  O   . SER A 1 187 ? 41.849 57.949 -3.452  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 186  SER A O   1 
ATOM   1354 C  CB  . SER A 1 187 ? 40.727 55.044 -4.381  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 186  SER A CB  1 
ATOM   1355 O  OG  . SER A 1 187 ? 41.637 55.611 -5.313  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 186  SER A OG  1 
ATOM   1356 N  N   . SER A 1 188 ? 42.204 56.269 -1.945  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 187  SER A N   1 
ATOM   1357 C  CA  . SER A 1 188 ? 43.432 56.775 -1.335  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 187  SER A CA  1 
ATOM   1358 C  C   . SER A 1 188 ? 44.302 55.576 -0.999  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 187  SER A C   1 
ATOM   1359 O  O   . SER A 1 188 ? 43.798 54.482 -0.707  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 187  SER A O   1 
ATOM   1360 C  CB  . SER A 1 188 ? 43.100 57.562 -0.068  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 187  SER A CB  1 
ATOM   1361 O  OG  . SER A 1 188 ? 42.707 56.672 0.968   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 187  SER A OG  1 
ATOM   1362 N  N   . TYR A 1 189 ? 45.589 55.807 -1.045  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A N   1 
ATOM   1363 C  CA  . TYR A 1 189 ? 46.567 54.752 -0.802  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CA  1 
ATOM   1364 C  C   . TYR A 1 189 ? 47.794 55.321 -0.105  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A C   1 
ATOM   1365 O  O   . TYR A 1 189 ? 48.175 56.480 -0.330  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A O   1 
ATOM   1366 C  CB  . TYR A 1 189 ? 46.940 54.169 -2.168  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CB  1 
ATOM   1367 C  CG  . TYR A 1 189 ? 48.050 53.122 -2.153  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CG  1 
ATOM   1368 C  CD1 . TYR A 1 189 ? 47.762 51.798 -1.803  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CD1 1 
ATOM   1369 C  CD2 . TYR A 1 189 ? 49.355 53.489 -2.501  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CD2 1 
ATOM   1370 C  CE1 . TYR A 1 189 ? 48.780 50.838 -1.807  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CE1 1 
ATOM   1371 C  CE2 . TYR A 1 189 ? 50.371 52.531 -2.506  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CE2 1 
ATOM   1372 C  CZ  . TYR A 1 189 ? 50.085 51.204 -2.161  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A CZ  1 
ATOM   1373 O  OH  . TYR A 1 189 ? 51.073 50.271 -2.170  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 188  TYR A OH  1 
ATOM   1374 N  N   . GLU A 1 190 ? 48.362 54.470 0.718   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 189  GLU A N   1 
ATOM   1375 C  CA  . GLU A 1 190 ? 49.559 54.788 1.491   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 189  GLU A CA  1 
ATOM   1376 C  C   . GLU A 1 190 ? 50.443 53.558 1.596   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 189  GLU A C   1 
ATOM   1377 O  O   . GLU A 1 190 ? 49.956 52.438 1.807   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 189  GLU A O   1 
ATOM   1378 C  CB  . GLU A 1 190 ? 49.194 55.239 2.905   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 189  GLU A CB  1 
ATOM   1379 C  CG  . GLU A 1 190 ? 50.412 55.304 3.829   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 189  GLU A CG  1 
ATOM   1380 C  CD  . GLU A 1 190 ? 50.042 55.408 5.309   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 189  GLU A CD  1 
ATOM   1381 O  OE1 . GLU A 1 190 ? 49.749 54.344 5.977   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 189  GLU A OE1 1 
ATOM   1382 O  OE2 . GLU A 1 190 ? 50.023 56.559 5.890   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 189  GLU A OE2 1 
ATOM   1383 N  N   . ALA A 1 191 ? 51.716 53.817 1.446   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 190  ALA A N   1 
ATOM   1384 C  CA  . ALA A 1 191 ? 52.730 52.779 1.512   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 190  ALA A CA  1 
ATOM   1385 C  C   . ALA A 1 191 ? 53.912 53.237 2.358   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 190  ALA A C   1 
ATOM   1386 O  O   . ALA A 1 191 ? 54.437 54.346 2.175   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 190  ALA A O   1 
ATOM   1387 C  CB  . ALA A 1 191 ? 53.237 52.452 0.106   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 190  ALA A CB  1 
ATOM   1388 N  N   . VAL A 1 192 ? 54.272 52.354 3.257   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 191  VAL A N   1 
ATOM   1389 C  CA  . VAL A 1 192 ? 55.418 52.526 4.150   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CA  1 
ATOM   1390 C  C   . VAL A 1 192 ? 56.439 51.505 3.680   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 191  VAL A C   1 
ATOM   1391 O  O   . VAL A 1 192 ? 56.170 50.295 3.660   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 191  VAL A O   1 
ATOM   1392 C  CB  . VAL A 1 192 ? 54.999 52.276 5.599   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CB  1 
ATOM   1393 C  CG1 . VAL A 1 192 ? 56.155 52.425 6.589   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CG1 1 
ATOM   1394 C  CG2 . VAL A 1 192 ? 53.913 53.241 6.082   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 191  VAL A CG2 1 
ATOM   1395 N  N   . TYR A 1 193 ? 57.594 51.988 3.302   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A N   1 
ATOM   1396 C  CA  . TYR A 1 193 ? 58.625 51.103 2.771   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CA  1 
ATOM   1397 C  C   . TYR A 1 193 ? 60.027 51.533 3.161   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A C   1 
ATOM   1398 O  O   . TYR A 1 193 ? 60.269 52.704 3.491   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A O   1 
ATOM   1399 C  CB  . TYR A 1 193 ? 58.547 51.125 1.242   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CB  1 
ATOM   1400 C  CG  . TYR A 1 193 ? 58.699 52.542 0.657   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CG  1 
ATOM   1401 C  CD1 . TYR A 1 193 ? 57.602 53.418 0.619   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CD1 1 
ATOM   1402 C  CD2 . TYR A 1 193 ? 59.939 52.963 0.158   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CD2 1 
ATOM   1403 C  CE1 . TYR A 1 193 ? 57.748 54.708 0.086   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CE1 1 
ATOM   1404 C  CE2 . TYR A 1 193 ? 60.083 54.252 -0.375  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CE2 1 
ATOM   1405 C  CZ  . TYR A 1 193 ? 58.989 55.124 -0.412  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A CZ  1 
ATOM   1406 O  OH  . TYR A 1 193 ? 59.130 56.374 -0.929  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 192  TYR A OH  1 
ATOM   1407 N  N   . THR A 1 194 ? 60.896 50.543 3.104   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 193  THR A N   1 
ATOM   1408 C  CA  . THR A 1 194 ? 62.317 50.727 3.369   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 193  THR A CA  1 
ATOM   1409 C  C   . THR A 1 194 ? 62.972 50.808 2.000   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 193  THR A C   1 
ATOM   1410 O  O   . THR A 1 194 ? 62.416 50.334 0.998   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 193  THR A O   1 
ATOM   1411 C  CB  . THR A 1 194 ? 62.872 49.580 4.211   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 193  THR A CB  1 
ATOM   1412 O  OG1 . THR A 1 194 ? 62.649 48.342 3.553   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 193  THR A OG1 1 
ATOM   1413 C  CG2 . THR A 1 194 ? 62.226 49.488 5.593   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 193  THR A CG2 1 
ATOM   1414 N  N   . ASP A 1 195 ? 64.123 51.405 1.989   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 194  ASP A N   1 
ATOM   1415 C  CA  . ASP A 1 195 ? 64.842 51.657 0.754   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 194  ASP A CA  1 
ATOM   1416 C  C   . ASP A 1 195 ? 66.346 51.586 1.007   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 194  ASP A C   1 
ATOM   1417 O  O   . ASP A 1 195 ? 67.109 52.465 0.576   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 194  ASP A O   1 
ATOM   1418 C  CB  . ASP A 1 195 ? 64.413 53.074 0.327   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 194  ASP A CB  1 
ATOM   1419 C  CG  . ASP A 1 195 ? 64.866 53.510 -1.060  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 194  ASP A CG  1 
ATOM   1420 O  OD1 . ASP A 1 195 ? 65.222 54.732 -1.266  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 194  ASP A OD1 1 
ATOM   1421 O  OD2 . ASP A 1 195 ? 64.893 52.658 -2.028  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 194  ASP A OD2 1 
ATOM   1422 N  N   . ALA A 1 196 ? 66.732 50.540 1.705   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 195  ALA A N   1 
ATOM   1423 C  CA  . ALA A 1 196 ? 68.134 50.306 2.066   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 195  ALA A CA  1 
ATOM   1424 C  C   . ALA A 1 196 ? 68.837 49.456 1.009   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 195  ALA A C   1 
ATOM   1425 O  O   . ALA A 1 196 ? 69.859 49.865 0.438   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 195  ALA A O   1 
ATOM   1426 C  CB  . ALA A 1 196 ? 68.215 49.574 3.406   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 195  ALA A CB  1 
ATOM   1427 O  OXT . ALA A 1 196 ? 68.521 49.104 -0.152  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 195  ALA A OXT 1 
HETATM 1428 CA CA  . CA  B 2 .   ? 67.704 58.499 5.482   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 1196 CA  A CA  1 
HETATM 1429 CA CA  . CA  C 2 .   ? 69.702 61.602 -5.216  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 1197 CA  A CA  1 
HETATM 1430 CA CA  . CA  D 2 .   ? 15.395 53.482 3.120   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 1198 CA  A CA  1 
HETATM 1431 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.788 64.375 -2.359  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 2001 HOH A O   1 
HETATM 1432 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.593 63.106 -0.268  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O   1 
HETATM 1433 O  O   . HOH E 3 .   ? 47.674 63.822 -2.843  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A O   1 
HETATM 1434 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.515 65.636 -2.615  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O   1 
HETATM 1435 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.994 54.652 -17.733 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A O   1 
HETATM 1436 O  O   . HOH E 3 .   ? 63.392 53.056 11.606  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A O   1 
HETATM 1437 O  O   . HOH E 3 .   ? 68.006 56.796 7.035   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O   1 
HETATM 1438 O  O   . HOH E 3 .   ? 65.285 52.683 4.086   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A O   1 
HETATM 1439 O  O   . HOH E 3 .   ? 67.624 56.676 3.712   1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A O   1 
HETATM 1440 O  O   . HOH E 3 .   ? 59.181 47.618 10.536  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A O   1 
HETATM 1441 O  O   . HOH E 3 .   ? 61.981 55.188 10.054  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A O   1 
HETATM 1442 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.185 55.935 8.662   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A O   1 
HETATM 1443 O  O   . HOH E 3 .   ? 64.484 58.857 -1.224  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A O   1 
HETATM 1444 O  O   . HOH E 3 .   ? 56.018 62.345 -10.846 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O   1 
HETATM 1445 O  O   . HOH E 3 .   ? 53.261 61.423 -0.866  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O   1 
HETATM 1446 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.907 61.554 -4.491  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O   1 
HETATM 1447 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.191 60.627 0.582   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A O   1 
HETATM 1448 O  O   . HOH E 3 .   ? 47.873 62.258 -4.971  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O   1 
HETATM 1449 O  O   . HOH E 3 .   ? 66.035 52.720 -17.038 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A O   1 
HETATM 1450 O  O   . HOH E 3 .   ? 43.811 54.801 -7.836  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A O   1 
HETATM 1451 O  O   . HOH E 3 .   ? 64.627 47.427 -0.940  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A O   1 
HETATM 1452 O  O   . HOH E 3 .   ? 38.010 62.585 -2.313  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A O   1 
HETATM 1453 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.924 65.034 -3.865  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A O   1 
HETATM 1454 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.291 55.198 -14.575 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A O   1 
HETATM 1455 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.968 55.422 -16.523 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A O   1 
HETATM 1456 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.928 45.719 -10.668 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O   1 
HETATM 1457 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.758 47.585 -20.880 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A O   1 
HETATM 1458 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.621 50.007 -20.391 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A O   1 
HETATM 1459 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.831 46.185 -20.675 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A O   1 
HETATM 1460 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.473 51.326 -18.966 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A O   1 
HETATM 1461 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.606 49.152 -19.619 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A O   1 
HETATM 1462 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.362 51.410 -19.141 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O   1 
HETATM 1463 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.984 52.769 -13.119 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A O   1 
HETATM 1464 O  O   . HOH E 3 .   ? 42.583 51.112 -17.444 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A O   1 
HETATM 1465 O  O   . HOH E 3 .   ? 55.217 41.245 -22.472 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A O   1 
HETATM 1466 O  O   . HOH E 3 .   ? 55.481 45.181 -22.814 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A O   1 
HETATM 1467 O  O   . HOH E 3 .   ? 49.375 52.849 -19.539 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A O   1 
HETATM 1468 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.447 50.749 -10.088 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A O   1 
HETATM 1469 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.479 57.290 -9.146  1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A O   1 
HETATM 1470 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.478 55.244 -12.709 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A O   1 
HETATM 1471 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.497 30.442 -20.541 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A O   1 
HETATM 1472 O  O   . HOH E 3 .   ? 54.898 50.212 -9.493  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 2042 HOH A O   1 
HETATM 1473 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.535 35.656 -21.170 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2043 HOH A O   1 
HETATM 1474 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.761 57.204 -11.497 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2044 HOH A O   1 
HETATM 1475 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.795 55.960 -8.243  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2045 HOH A O   1 
HETATM 1476 O  O   . HOH E 3 .   ? 54.457 60.877 -8.004  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2046 HOH A O   1 
HETATM 1477 O  O   . HOH E 3 .   ? 63.600 63.440 -8.423  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2047 HOH A O   1 
HETATM 1478 O  O   . HOH E 3 .   ? 62.801 60.639 -11.168 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2048 HOH A O   1 
HETATM 1479 O  O   . HOH E 3 .   ? 67.425 58.770 -11.811 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A O   1 
HETATM 1480 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.693 26.187 -9.957  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A O   1 
HETATM 1481 O  O   . HOH E 3 .   ? 55.824 31.877 -9.716  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A O   1 
HETATM 1482 O  O   . HOH E 3 .   ? 67.989 58.751 -2.672  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A O   1 
HETATM 1483 O  O   . HOH E 3 .   ? 64.667 64.821 -4.951  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A O   1 
HETATM 1484 O  O   . HOH E 3 .   ? 68.027 66.717 -3.828  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A O   1 
HETATM 1485 O  O   . HOH E 3 .   ? 69.588 63.213 -6.563  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A O   1 
HETATM 1486 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.253 38.834 -0.313  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A O   1 
HETATM 1487 O  O   . HOH E 3 .   ? 48.896 40.395 1.538   1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O   1 
HETATM 1488 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.356 60.013 -5.373  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A O   1 
HETATM 1489 O  O   . HOH E 3 .   ? 58.384 65.026 -3.315  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A O   1 
HETATM 1490 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.635 62.762 -5.957  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A O   1 
HETATM 1491 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.923 42.684 -1.789  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A O   1 
HETATM 1492 O  O   . HOH E 3 .   ? 66.207 52.452 -14.048 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A O   1 
HETATM 1493 O  O   . HOH E 3 .   ? 65.687 44.762 -1.829  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A O   1 
HETATM 1494 O  O   . HOH E 3 .   ? 60.137 55.460 -20.208 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 2064 HOH A O   1 
HETATM 1495 O  O   . HOH E 3 .   ? 58.474 43.830 3.491   1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 2065 HOH A O   1 
HETATM 1496 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.179 51.365 6.191   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2066 HOH A O   1 
HETATM 1497 O  O   . HOH E 3 .   ? 53.929 50.447 9.290   1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 2067 HOH A O   1 
HETATM 1498 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.490 45.379 -16.703 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2068 HOH A O   1 
HETATM 1499 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.826 57.444 4.287   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2069 HOH A O   1 
HETATM 1500 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.232 57.538 2.984   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 2070 HOH A O   1 
HETATM 1501 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.314 60.211 -4.157  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2071 HOH A O   1 
HETATM 1502 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.054 60.528 -7.583  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2072 HOH A O   1 
HETATM 1503 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.394 48.514 -9.771  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 2073 HOH A O   1 
HETATM 1504 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.346 49.093 -11.273 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2074 HOH A O   1 
HETATM 1505 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.043 50.946 -4.883  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2075 HOH A O   1 
HETATM 1506 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.594 52.025 -8.683  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2076 HOH A O   1 
HETATM 1507 O  O   . HOH E 3 .   ? 59.045 40.185 -6.848  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 2077 HOH A O   1 
HETATM 1508 O  O   . HOH E 3 .   ? 59.430 38.851 -4.962  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2078 HOH A O   1 
HETATM 1509 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.816 38.848 -8.107  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 2079 HOH A O   1 
HETATM 1510 O  O   . HOH E 3 .   ? 53.708 34.464 -6.600  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2080 HOH A O   1 
HETATM 1511 O  O   . HOH E 3 .   ? 61.061 46.568 -19.320 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2081 HOH A O   1 
HETATM 1512 O  O   . HOH E 3 .   ? 53.971 43.747 -18.157 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 2082 HOH A O   1 
HETATM 1513 O  O   . HOH E 3 .   ? 58.123 42.007 -22.619 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2083 HOH A O   1 
HETATM 1514 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.792 48.754 -21.704 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2084 HOH A O   1 
HETATM 1515 O  O   . HOH E 3 .   ? 53.754 50.519 -21.359 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2085 HOH A O   1 
HETATM 1516 O  O   . HOH E 3 .   ? 49.100 46.353 -21.585 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2086 HOH A O   1 
HETATM 1517 O  O   . HOH E 3 .   ? 48.958 53.956 -17.284 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2087 HOH A O   1 
HETATM 1518 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.484 49.888 -20.510 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2088 HOH A O   1 
HETATM 1519 O  O   . HOH E 3 .   ? 44.505 49.071 -18.377 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2089 HOH A O   1 
HETATM 1520 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.688 47.499 -19.767 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2090 HOH A O   1 
HETATM 1521 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.204 37.066 -20.291 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 2091 HOH A O   1 
HETATM 1522 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.996 37.385 -22.330 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2092 HOH A O   1 
HETATM 1523 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.710 44.702 -21.225 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2093 HOH A O   1 
HETATM 1524 O  O   . HOH E 3 .   ? 47.594 43.019 -22.475 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 2094 HOH A O   1 
HETATM 1525 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.035 44.221 -19.563 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2095 HOH A O   1 
HETATM 1526 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.916 30.741 -19.671 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2096 HOH A O   1 
HETATM 1527 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.155 34.208 -19.969 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 2097 HOH A O   1 
HETATM 1528 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.364 38.251 -19.226 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2098 HOH A O   1 
HETATM 1529 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.776 40.572 -22.161 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2099 HOH A O   1 
HETATM 1530 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.191 45.081 -20.892 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2100 HOH A O   1 
HETATM 1531 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.752 33.625 -9.250  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 2101 HOH A O   1 
HETATM 1532 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.379 31.277 -12.492 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2102 HOH A O   1 
HETATM 1533 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.626 32.928 -20.300 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2103 HOH A O   1 
HETATM 1534 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.696 31.747 -7.760  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2104 HOH A O   1 
HETATM 1535 O  O   . HOH E 3 .   ? 49.466 29.083 -17.384 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 2105 HOH A O   1 
HETATM 1536 O  O   . HOH E 3 .   ? 48.546 26.622 -9.930  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2106 HOH A O   1 
HETATM 1537 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.186 28.203 -10.943 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2107 HOH A O   1 
HETATM 1538 O  O   . HOH E 3 .   ? 54.735 30.200 -11.723 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2108 HOH A O   1 
HETATM 1539 O  O   . HOH E 3 .   ? 54.678 34.442 -9.082  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2109 HOH A O   1 
HETATM 1540 O  O   . HOH E 3 .   ? 48.071 33.901 -7.242  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2110 HOH A O   1 
HETATM 1541 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.687 37.682 -4.055  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2111 HOH A O   1 
HETATM 1542 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.076 33.878 -5.178  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2112 HOH A O   1 
HETATM 1543 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.863 35.287 -5.594  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2113 HOH A O   1 
HETATM 1544 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.970 37.878 -0.397  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2114 HOH A O   1 
HETATM 1545 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.812 39.404 1.292   1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2115 HOH A O   1 
HETATM 1546 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.316 39.166 -0.877  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2116 HOH A O   1 
HETATM 1547 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.032 41.002 -4.642  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2117 HOH A O   1 
HETATM 1548 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.741 42.070 -7.667  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2118 HOH A O   1 
HETATM 1549 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.942 41.805 -0.849  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 2119 HOH A O   1 
HETATM 1550 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.906 42.911 -0.620  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2120 HOH A O   1 
HETATM 1551 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.729 46.139 0.052   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2121 HOH A O   1 
HETATM 1552 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.091 51.933 4.371   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2122 HOH A O   1 
HETATM 1553 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.819 54.912 1.966   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2123 HOH A O   1 
HETATM 1554 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.067 59.787 -2.387  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 2124 HOH A O   1 
HETATM 1555 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.282 55.809 3.493   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2125 HOH A O   1 
HETATM 1556 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.084 45.314 0.399   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2126 HOH A O   1 
HETATM 1557 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.270 51.485 4.636   1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2127 HOH A O   1 
HETATM 1558 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.619 52.922 7.156   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2128 HOH A O   1 
HETATM 1559 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.608 48.794 3.898   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 2129 HOH A O   1 
HETATM 1560 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.439 49.802 6.806   1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 2130 HOH A O   1 
HETATM 1561 O  O   . HOH E 3 .   ? 42.244 45.603 7.538   1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 2131 HOH A O   1 
HETATM 1562 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.128 42.980 0.470   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2132 HOH A O   1 
HETATM 1563 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.145 39.917 -2.781  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2133 HOH A O   1 
HETATM 1564 O  O   . HOH E 3 .   ? 53.468 45.058 -1.640  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2134 HOH A O   1 
HETATM 1565 O  O   . HOH E 3 .   ? 59.000 39.949 -1.036  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2135 HOH A O   1 
HETATM 1566 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.014 48.983 -10.017 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 2136 HOH A O   1 
HETATM 1567 O  O   . HOH E 3 .   ? 63.660 47.595 -18.281 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2137 HOH A O   1 
HETATM 1568 O  O   . HOH E 3 .   ? 61.747 52.489 -18.746 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 2138 HOH A O   1 
HETATM 1569 O  O   . HOH E 3 .   ? 64.708 55.297 -16.326 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2139 HOH A O   1 
HETATM 1570 O  O   . HOH E 3 .   ? 58.177 54.979 -10.939 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2140 HOH A O   1 
HETATM 1571 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.607 61.285 -12.873 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2141 HOH A O   1 
HETATM 1572 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.113 56.133 -18.567 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 2142 HOH A O   1 
HETATM 1573 O  O   . HOH E 3 .   ? 60.000 49.172 -19.441 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2143 HOH A O   1 
HETATM 1574 O  O   . HOH E 3 .   ? 55.053 54.338 -20.494 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2144 HOH A O   1 
HETATM 1575 O  O   . HOH E 3 .   ? 60.711 54.252 -17.674 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 2145 HOH A O   1 
HETATM 1576 O  O   . HOH E 3 .   ? 54.878 44.156 -3.814  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 2146 HOH A O   1 
HETATM 1577 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.358 45.177 -15.674 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2147 HOH A O   1 
HETATM 1578 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.983 45.438 -12.841 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 2148 HOH A O   1 
HETATM 1579 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.651 50.672 -14.414 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 2149 HOH A O   1 
HETATM 1580 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.156 52.876 -15.100 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 2150 HOH A O   1 
HETATM 1581 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.941 53.357 -16.846 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2151 HOH A O   1 
HETATM 1582 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.415 58.271 -3.938  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2152 HOH A O   1 
HETATM 1583 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.581 61.699 -5.273  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 2153 HOH A O   1 
HETATM 1584 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.047 63.141 -3.288  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 2154 HOH A O   1 
HETATM 1585 O  O   . HOH E 3 .   ? 65.067 47.931 1.943   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 2155 HOH A O   1 
HETATM 1586 O  O   . HOH E 3 .   ? 62.422 46.134 5.350   1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 2156 HOH A O   1 
HETATM 1587 O  O   . HOH E 3 .   ? 68.140 54.974 0.754   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 2157 HOH A O   1 
HETATM 1588 O  O   . HOH E 3 .   ? 70.227 54.188 0.986   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 2158 HOH A O   1 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   0   ?   ?   ?   A . n 
A 1 2   ALA 2   1   ?   ?   ?   A . n 
A 1 3   LYS 3   2   ?   ?   ?   A . n 
A 1 4   GLN 4   3   ?   ?   ?   A . n 
A 1 5   GLN 5   4   ?   ?   ?   A . n 
A 1 6   ASN 6   5   ?   ?   ?   A . n 
A 1 7   ASN 7   6   ?   ?   ?   A . n 
A 1 8   ARG 8   7   ?   ?   ?   A . n 
A 1 9   ARG 9   8   ?   ?   ?   A . n 
A 1 10  LYS 10  9   ?   ?   ?   A . n 
A 1 11  SER 11  10  ?   ?   ?   A . n 
A 1 12  ALA 12  11  ?   ?   ?   A . n 
A 1 13  THR 13  12  12  THR THR A . n 
A 1 14  MET 14  13  13  MET MET A . n 
A 1 15  ARG 15  14  14  ARG ARG A . n 
A 1 16  ALA 16  15  15  ALA ALA A . n 
A 1 17  VAL 17  16  16  VAL VAL A . n 
A 1 18  LYS 18  17  17  LYS LYS A . n 
A 1 19  ARG 19  18  18  ARG ARG A . n 
A 1 20  MET 20  19  19  MET MET A . n 
A 1 21  ILE 21  20  20  ILE ILE A . n 
A 1 22  ASN 22  21  21  ASN ASN A . n 
A 1 23  THR 23  22  22  THR THR A . n 
A 1 24  HIS 24  23  23  HIS HIS A . n 
A 1 25  LEU 25  24  24  LEU LEU A . n 
A 1 26  GLU 26  25  25  GLU GLU A . n 
A 1 27  HIS 27  26  26  HIS HIS A . n 
A 1 28  LYS 28  27  27  LYS LYS A . n 
A 1 29  ARG 29  28  28  ARG ARG A . n 
A 1 30  PHE 30  29  29  PHE PHE A . n 
A 1 31  ALA 31  30  30  ALA ALA A . n 
A 1 32  LEU 32  31  31  LEU LEU A . n 
A 1 33  ILE 33  32  32  ILE ILE A . n 
A 1 34  ASN 34  33  33  ASN ASN A . n 
A 1 35  SER 35  34  34  SER SER A . n 
A 1 36  GLY 36  35  35  GLY GLY A . n 
A 1 37  ASN 37  36  36  ASN ASN A . n 
A 1 38  THR 38  37  37  THR THR A . n 
A 1 39  ASN 39  38  38  ASN ASN A . n 
A 1 40  ALA 40  39  39  ALA ALA A . n 
A 1 41  THR 41  40  40  THR THR A . n 
A 1 42  ALA 42  41  41  ALA ALA A . n 
A 1 43  GLY 43  42  42  GLY GLY A . n 
A 1 44  THR 44  43  43  THR THR A . n 
A 1 45  VAL 45  44  44  VAL VAL A . n 
A 1 46  GLN 46  45  45  GLN GLN A . n 
A 1 47  ASN 47  46  46  ASN ASN A . n 
A 1 48  LEU 48  47  47  LEU LEU A . n 
A 1 49  SER 49  48  48  SER SER A . n 
A 1 50  ASN 50  49  49  ASN ASN A . n 
A 1 51  GLY 51  50  50  GLY GLY A . n 
A 1 52  ILE 52  51  51  ILE ILE A . n 
A 1 53  ILE 53  52  52  ILE ILE A . n 
A 1 54  GLN 54  53  53  GLN GLN A . n 
A 1 55  GLY 55  54  54  GLY GLY A . n 
A 1 56  ASP 56  55  55  ASP ASP A . n 
A 1 57  ASP 57  56  56  ASP ASP A . n 
A 1 58  ILE 58  57  57  ILE ILE A . n 
A 1 59  ASN 59  58  58  ASN ASN A . n 
A 1 60  GLN 60  59  59  GLN GLN A . n 
A 1 61  ARG 61  60  60  ARG ARG A . n 
A 1 62  SER 62  61  61  SER SER A . n 
A 1 63  GLY 63  62  62  GLY GLY A . n 
A 1 64  ASP 64  63  63  ASP ASP A . n 
A 1 65  GLN 65  64  64  GLN GLN A . n 
A 1 66  VAL 66  65  65  VAL VAL A . n 
A 1 67  ARG 67  66  66  ARG ARG A . n 
A 1 68  ILE 68  67  67  ILE ILE A . n 
A 1 69  VAL 69  68  68  VAL VAL A . n 
A 1 70  SER 70  69  69  SER SER A . n 
A 1 71  HIS 71  70  70  HIS HIS A . n 
A 1 72  LYS 72  71  71  LYS LYS A . n 
A 1 73  LEU 73  72  72  LEU LEU A . n 
A 1 74  HIS 74  73  73  HIS HIS A . n 
A 1 75  VAL 75  74  74  VAL VAL A . n 
A 1 76  ARG 76  75  75  ARG ARG A . n 
A 1 77  GLY 77  76  76  GLY GLY A . n 
A 1 78  THR 78  77  77  THR THR A . n 
A 1 79  ALA 79  78  78  ALA ALA A . n 
A 1 80  ILE 80  79  79  ILE ILE A . n 
A 1 81  THR 81  80  80  THR THR A . n 
A 1 82  VAL 82  81  81  VAL VAL A . n 
A 1 83  SER 83  82  82  SER SER A . n 
A 1 84  GLN 84  83  83  GLN GLN A . n 
A 1 85  THR 85  84  84  THR THR A . n 
A 1 86  PHE 86  85  85  PHE PHE A . n 
A 1 87  ARG 87  86  86  ARG ARG A . n 
A 1 88  PHE 88  87  87  PHE PHE A . n 
A 1 89  ILE 89  88  88  ILE ILE A . n 
A 1 90  TRP 90  89  89  TRP TRP A . n 
A 1 91  PHE 91  90  90  PHE PHE A . n 
A 1 92  ARG 92  91  91  ARG ARG A . n 
A 1 93  ASP 93  92  92  ASP ASP A . n 
A 1 94  ASN 94  93  93  ASN ASN A . n 
A 1 95  MET 95  94  94  MET MET A . n 
A 1 96  ASN 96  95  95  ASN ASN A . n 
A 1 97  ARG 97  96  96  ARG ARG A . n 
A 1 98  GLY 98  97  97  GLY GLY A . n 
A 1 99  THR 99  98  98  THR THR A . n 
A 1 100 THR 100 99  99  THR THR A . n 
A 1 101 PRO 101 100 100 PRO PRO A . n 
A 1 102 THR 102 101 101 THR THR A . n 
A 1 103 VAL 103 102 102 VAL VAL A . n 
A 1 104 LEU 104 103 103 LEU LEU A . n 
A 1 105 GLU 105 104 104 GLU GLU A . n 
A 1 106 VAL 106 105 105 VAL VAL A . n 
A 1 107 LEU 107 106 106 LEU LEU A . n 
A 1 108 ASN 108 107 107 ASN ASN A . n 
A 1 109 THR 109 108 108 THR THR A . n 
A 1 110 ALA 110 109 109 ALA ALA A . n 
A 1 111 ASN 111 110 110 ASN ASN A . n 
A 1 112 PHE 112 111 111 PHE PHE A . n 
A 1 113 MET 113 112 112 MET MET A . n 
A 1 114 SER 114 113 113 SER SER A . n 
A 1 115 GLN 115 114 114 GLN GLN A . n 
A 1 116 TYR 116 115 115 TYR TYR A . n 
A 1 117 ASN 117 116 116 ASN ASN A . n 
A 1 118 PRO 118 117 117 PRO PRO A . n 
A 1 119 ILE 119 118 118 ILE ILE A . n 
A 1 120 THR 120 119 119 THR THR A . n 
A 1 121 LEU 121 120 120 LEU LEU A . n 
A 1 122 GLN 122 121 121 GLN GLN A . n 
A 1 123 GLN 123 122 122 GLN GLN A . n 
A 1 124 LYS 124 123 123 LYS LYS A . n 
A 1 125 ARG 125 124 124 ARG ARG A . n 
A 1 126 PHE 126 125 125 PHE PHE A . n 
A 1 127 THR 127 126 126 THR THR A . n 
A 1 128 ILE 128 127 127 ILE ILE A . n 
A 1 129 LEU 129 128 128 LEU LEU A . n 
A 1 130 LYS 130 129 129 LYS LYS A . n 
A 1 131 ASP 131 130 130 ASP ASP A . n 
A 1 132 VAL 132 131 131 VAL VAL A . n 
A 1 133 THR 133 132 132 THR THR A . n 
A 1 134 LEU 134 133 133 LEU LEU A . n 
A 1 135 ASN 135 134 134 ASN ASN A . n 
A 1 136 CYS 136 135 135 CYS CYS A . n 
A 1 137 SER 137 136 136 SER SER A . n 
A 1 138 LEU 138 137 137 LEU LEU A . n 
A 1 139 THR 139 138 138 THR THR A . n 
A 1 140 GLY 140 139 139 GLY GLY A . n 
A 1 141 GLU 141 140 140 GLU GLU A . n 
A 1 142 SER 142 141 141 SER SER A . n 
A 1 143 ILE 143 142 142 ILE ILE A . n 
A 1 144 LYS 144 143 143 LYS LYS A . n 
A 1 145 ASP 145 144 144 ASP ASP A . n 
A 1 146 ARG 146 145 145 ARG ARG A . n 
A 1 147 ILE 147 146 146 ILE ILE A . n 
A 1 148 ILE 148 147 147 ILE ILE A . n 
A 1 149 ASN 149 148 148 ASN ASN A . n 
A 1 150 LEU 150 149 149 LEU LEU A . n 
A 1 151 PRO 151 150 150 PRO PRO A . n 
A 1 152 GLY 152 151 151 GLY GLY A . n 
A 1 153 GLN 153 152 152 GLN GLN A . n 
A 1 154 LEU 154 153 153 LEU LEU A . n 
A 1 155 VAL 155 154 154 VAL VAL A . n 
A 1 156 ASN 156 155 155 ASN ASN A . n 
A 1 157 TYR 157 156 156 TYR TYR A . n 
A 1 158 ASN 158 157 157 ASN ASN A . n 
A 1 159 GLY 159 158 158 GLY GLY A . n 
A 1 160 ALA 160 159 159 ALA ALA A . n 
A 1 161 THR 161 160 160 THR THR A . n 
A 1 162 ALA 162 161 161 ALA ALA A . n 
A 1 163 VAL 163 162 162 VAL VAL A . n 
A 1 164 ALA 164 163 163 ALA ALA A . n 
A 1 165 ALA 165 164 164 ALA ALA A . n 
A 1 166 SER 166 165 165 SER SER A . n 
A 1 167 ASN 167 166 166 ASN ASN A . n 
A 1 168 GLY 168 167 167 GLY GLY A . n 
A 1 169 PRO 169 168 168 PRO PRO A . n 
A 1 170 GLY 170 169 169 GLY GLY A . n 
A 1 171 ALA 171 170 170 ALA ALA A . n 
A 1 172 ILE 172 171 171 ILE ILE A . n 
A 1 173 PHE 173 172 172 PHE PHE A . n 
A 1 174 MET 174 173 173 MET MET A . n 
A 1 175 LEU 175 174 174 LEU LEU A . n 
A 1 176 GLN 176 175 175 GLN GLN A . n 
A 1 177 ILE 177 176 176 ILE ILE A . n 
A 1 178 GLY 178 177 177 GLY GLY A . n 
A 1 179 ASP 179 178 178 ASP ASP A . n 
A 1 180 SER 180 179 179 SER SER A . n 
A 1 181 LEU 181 180 180 LEU LEU A . n 
A 1 182 VAL 182 181 181 VAL VAL A . n 
A 1 183 GLY 183 182 182 GLY GLY A . n 
A 1 184 LEU 184 183 183 LEU LEU A . n 
A 1 185 TRP 185 184 184 TRP TRP A . n 
A 1 186 ASP 186 185 185 ASP ASP A . n 
A 1 187 SER 187 186 186 SER SER A . n 
A 1 188 SER 188 187 187 SER SER A . n 
A 1 189 TYR 189 188 188 TYR TYR A . n 
A 1 190 GLU 190 189 189 GLU GLU A . n 
A 1 191 ALA 191 190 190 ALA ALA A . n 
A 1 192 VAL 192 191 191 VAL VAL A . n 
A 1 193 TYR 193 192 192 TYR TYR A . n 
A 1 194 THR 194 193 193 THR THR A . n 
A 1 195 ASP 195 194 194 ASP ASP A . n 
A 1 196 ALA 196 195 195 ALA ALA A . n 
# 
_pdbx_database_remark.id     700 
_pdbx_database_remark.text   
;
SHEET
THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN
ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW,
TWO SHEETS ARE DEFINED.
;
# 
_software.name             FRODO 
_software.classification   refinement 
_software.version          . 
_software.citation_id      ? 
_software.pdbx_ordinal     1 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1  Y 1 1 A MET 0  ? 
2  Y 1 1 A ALA 1  ? 
3  Y 1 1 A LYS 2  ? 
4  Y 1 1 A GLN 3  ? 
5  Y 1 1 A GLN 4  ? 
6  Y 1 1 A ASN 5  ? 
7  Y 1 1 A ASN 6  ? 
8  Y 1 1 A ARG 7  ? 
9  Y 1 1 A ARG 8  ? 
10 Y 1 1 A LYS 9  ? 
11 Y 1 1 A SER 10 ? 
12 Y 1 1 A ALA 11 ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly.id 
_pdbx_struct_assembly.details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 
1   'complete icosahedral assembly'                60-MERIC 60 
2   'icosahedral asymmetric unit'                  ?        ?  
3   'icosahedral pentamer'                         ?        ?  
4   'icosahedral 23 hexamer'                       ?        ?  
PAU 'icosahedral asymmetric unit, std point frame' ?        ?  
XAU 'crystal asymmetric unit, crystal frame'       ?        ?  
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 
1   '(1-60)'           A,B,C,D,E 
2   1                  A,B,C,D,E 
3   '(1-5)'            A,B,C,D,E 
4   '(1,2,6,10,23,24)' A,B,C,D,E 
PAU P                  A,B,C,D,E 
XAU '(X0)(1-60)'       A,B,C,D,E 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
P  'transform to point frame'   -0.46431533 -0.80595401 -0.36721848 51.39772  -0.85378970 0.29707252  0.42754073  43.44080  
-0.23548765 0.51204107  -0.82605055 55.69698  
X0 'transform to crystal frame' 1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000   0.00000000  1.00000000  0.00000000  0.00000   
0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000   
1  'point symmetry operation'   1.00000000  0.00000000  0.00000000  0.00000   0.00000000  1.00000000  0.00000000  -0.00000  
0.00000000  0.00000000  1.00000000  0.00000   
2  'point symmetry operation'   0.60022259  0.18907595  0.77716351  -6.37893  -0.71996118 0.55097588  0.42199701  33.78484  
-0.34840886 -0.81281970 0.46683552  50.49749  
3  'point symmetry operation'   -0.04663084 -0.41402987 0.90906811  35.42500  -0.97584571 -0.17556041 -0.13001419 78.30184  
0.21342613  -0.89317289 -0.39584274 48.83300  
4  'point symmetry operation'   -0.04663084 -0.97584571 0.21342613  67.64018  -0.41402987 -0.17556041 -0.89317289 72.03002  
0.90906811  -0.13001419 -0.39584274 -2.69320  
5  'point symmetry operation'   0.60022259  -0.71996118 -0.34840886 45.74632  0.18907595  0.55097588  -0.81281970 23.63682  
0.77716351  0.42199701  0.46683552  -32.87365 
6  'point symmetry operation'   -0.88909114 -0.24115869 0.38904940  121.90811 -0.24115869 -0.47562788 -0.84594362 57.03826  
0.38904940  -0.84594362 0.36471902  0.60297   
7  'point symmetry operation'   -0.49557595 -0.61720539 -0.61111536 139.07806 0.49241897  0.37994284  -0.78304981 -0.21044  
0.71549147  -0.68898545 0.11563311  -12.04143 
8  'point symmetry operation'   0.35982605  0.06295983  -0.93089273 90.52733  0.29483839  0.93892223  0.17746933  -30.05729 
0.88520932  -0.33832100 0.31928571  -34.04358 
9  'point symmetry operation'   0.49497837  0.85937175  -0.12836125 43.35137  -0.56085079 0.42881978  0.70820900  8.74506   
0.66365865  -0.27855663 0.69423584  -34.99726 
10 'point symmetry operation'   -0.27689490 0.67141617  0.68740785  62.74576  -0.89211520 -0.44542027 0.07570501  62.57307  
0.35701496  -0.59228466 0.72231517  -13.58452 
11 'point symmetry operation'   0.45791369  -0.50727490 -0.73005974 73.96140  -0.50727490 -0.82349584 0.25402120  25.81012  
-0.73005974 0.25402120  -0.63441785 129.76542 
12 'point symmetry operation'   0.89442766  0.40049117  -0.19901250 17.03601  0.19990394  -0.75611327 -0.62316221 14.05174  
-0.40004695 0.51759014  -0.75634839 110.96798 
13 'point symmetry operation'   0.31785532  0.55153702  0.77121652  14.81143  0.88147430  0.12771538  -0.45463374 -44.23672 
-0.34924355 0.82431529  -0.44557069 92.81286  
14 'point symmetry operation'   -0.47499997 -0.26287759 0.83980379  70.36194  0.59552910  0.60656895  0.52670599  -68.50260 
-0.64785810 0.75031292  -0.13156898 100.38982 
15 'point symmetry operation'   -0.38843914 -0.91725935 -0.08803597 106.91863 -0.26276511 0.01868808  0.96467883  -25.21127 
-0.88321545 0.39785179  -0.24828294 123.22776 
16 'point symmetry operation'   -0.56882255 0.74843360  0.34101034  100.41051 0.74843360  0.29912372  0.59192242  -82.84841 
0.34101034  0.59192242  -0.73030117 54.87161  
17 'point symmetry operation'   -0.99907431 0.02763827  0.03296435  146.54486 0.02763827  -0.17480545 0.98421501  -47.62617 
0.03296435  0.98421501  0.17387976  35.81597  
18 'point symmetry operation'   -0.63105053 -0.20046698 -0.74939190 155.51626 -0.20046698 -0.89107720 0.40717860  -4.00786  
-0.74939190 0.40717860  0.52212773  77.63773  
19 'point symmetry operation'   0.02665244  0.37935155  -0.92486866 114.92653 0.37935155  -0.85982832 -0.34174210 -12.27251 
-0.92486866 -0.34174210 -0.16682412 122.54065 
20 'point symmetry operation'   0.06511144  0.96580436  -0.25096302 80.86930  0.96580436  -0.12424369 -0.22756415 -60.99864 
-0.25096302 -0.22756415 -0.94086775 108.47042 
21 'point symmetry operation'   0.70682509  0.38040980  0.59639473  -5.90357  -0.38531850 -0.49999501 0.77558665  -7.37689  
0.59323515  -0.77800603 -0.20683008 11.94737  
22 'point symmetry operation'   -0.05741711 -0.14152113 0.98826871  32.55616  -0.14152113 -0.97875176 -0.14838049 17.35396  
0.98826871  -0.14838049 0.03616886  -28.56605 
23 'point symmetry operation'   -0.27689490 -0.89211520 0.35701496  78.04624  0.67141617  -0.44542027 -0.59228466 -22.30310 
0.68740785  0.07570501  0.72231517  -38.05672 
24 'point symmetry operation'   0.35170257  -0.83407692 -0.42499530 67.70092  0.93004168  0.36295346  0.05733461  -71.54336 
0.10643204  -0.41542807 0.90337796  -3.40886  
25 'point symmetry operation'   0.95967496  -0.04761321 -0.27705047 15.81708  0.27694374  0.32922442  0.90272557  -62.31845 
0.04823011  -0.94305051 0.32913461  27.49537  
26 'point symmetry operation'   -0.48814404 -0.85590684 0.17070114  102.32166 0.76490293  -0.32536810 0.55593085  -82.40153 
-0.42028432 0.40194413  0.81351214  39.76672  
27 'point symmetry operation'   0.26375083  -0.70262957 -0.66086851 85.13880  0.49967318  -0.48651678 0.71667855  -70.20019 
-0.82508316 -0.51924283 0.22276595  97.10762  
28 'point symmetry operation'   0.89442766  0.19990394  -0.40004695 26.34592  0.40049117  -0.75611327 0.51759014  -53.63399 
-0.19901250 -0.62316221 -0.75634839 96.07735  
29 'point symmetry operation'   0.53231252  0.60442306  0.59271928  7.19279   0.60442306  -0.76158438 0.23379904  -55.59686 
0.59271928  0.23379904  -0.77072813 38.09970  
30 'point symmetry operation'   -0.32216379 -0.04810389 0.94546100  54.14838  0.82964191  -0.49536923 0.25749491  -73.37618 
0.45596578  0.86734961  0.19949903  3.29782   
31 'point symmetry operation'   -0.30471124 -0.52032362 -0.79775585 133.58404 -0.48903228 0.80422167  -0.33774982 51.86382  
0.81731174  0.28721220  -0.49951043 8.90405   
32 'point symmetry operation'   0.46966344  0.30413234  -0.82880623 77.66405  -0.75486158 0.62517220  -0.19835251 65.09830  
0.45782120  0.71879290  0.52319835  -11.83013 
33 'point symmetry operation'   0.35170257  0.93004168  0.10643204  43.09053  -0.83407692 0.36295346  -0.41542807 81.01855  
-0.42499530 0.05733461  0.90337796  35.95397  
34 'point symmetry operation'   -0.49557595 0.49241897  0.71549147  77.64291  -0.61720539 0.37994284  -0.68898545 77.62332  
-0.61111536 -0.78304981 0.11563311  86.22034  
35 'point symmetry operation'   -0.90126199 -0.40395608 0.15667262  133.57097 -0.40395608 0.65266159  -0.64097764 59.60470  
0.15667262  -0.64097764 -0.75139959 69.50257  
36 'point symmetry operation'   0.08603019  0.99582065  0.03065999  66.27789  0.10944786  0.02114144  -0.99376768 37.91457  
-0.99026258 0.08884969  -0.10717163 124.62187 
37 'point symmetry operation'   -0.67599716 0.54001836  0.50140604  100.92100 0.39670953  0.84009633  -0.36994554 -12.25210 
-0.62100676 -0.05116959 -0.78213316 128.52856 
38 'point symmetry operation'   -0.96923533 -0.23783042 -0.06340005 148.79732 -0.23783042 0.83858007  0.49012259  -5.08148  
-0.06340005 0.49012259  -0.86934474 91.26540  
39 'point symmetry operation'   -0.38843914 -0.26276511 -0.88321545 143.74340 -0.91725935 0.01868808  0.39785179  49.51688  
-0.08803597 0.96467883  -0.24828294 64.32881  
40 'point symmetry operation'   0.26375083  0.49967318  -0.82508316 92.74358  -0.70262957 -0.48651678 -0.51924283 76.08990  
-0.66086851 0.71667855  0.22276595  84.94425  
41 'point symmetry operation'   0.70682509  -0.38531850 0.59323515  -5.75726  0.38040980  -0.49999501 -0.77800603 7.85249   
0.59639473  0.77558665  -0.20683008 11.71335  
42 'point symmetry operation'   0.49497837  -0.56085079 0.66365865  6.67292   0.85937175  0.42881978  -0.27855663 -50.75371 
-0.12836125 0.70820900  0.69423584  23.66766  
43 'point symmetry operation'   0.46966344  -0.75486158 0.45782120  18.08033  0.30413234  0.62517220  0.71879290  -55.81439 
-0.82880623 -0.19835251 0.52319835  83.47036  
44 'point symmetry operation'   0.66586468  -0.69923455 0.26018316  12.70032  -0.51798643 -0.18229012 0.83573941  -0.33584  
-0.53694906 -0.69126070 -0.48357456 108.47615 
45 'point symmetry operation'   0.81243864  -0.47084437 0.34387358  -2.03212  -0.47084437 -0.87768170 -0.08933320 39.01245  
0.34387358  -0.08933320 -0.93475694 64.12788  
46 'point symmetry operation'   -0.30471124 -0.48903228 0.81731174  58.79026  -0.52032362 0.80422167  0.28721220  25.23957  
-0.79775585 -0.33774982 -0.49951043 128.53210 
47 'point symmetry operation'   -0.11556897 -0.99138565 -0.06163047 85.48430  -0.99138565 0.11127433  0.06908347  70.23268  
-0.06163047 0.06908347  -0.99570536 96.98609  
48 'point symmetry operation'   0.66586468  -0.51798643 -0.53694906 49.61551  -0.69923455 -0.18229012 -0.69126070 83.80458  
0.26018316  0.83573941  -0.48357456 49.43258  
49 'point symmetry operation'   0.95967496  0.27694374  0.04823011  0.75334   -0.04761321 0.32922442  -0.94305051 47.19938  
-0.27705047 0.90272557  0.32913461  51.58891  
50 'point symmetry operation'   0.35982605  0.29483839  0.88520932  6.42364   0.06295983  0.93892223  -0.33832100 11.00421  
-0.93089273 0.17746933  0.31928571  100.47511 
51 'point symmetry operation'   0.08603019  0.10944786  -0.99026258 113.55681 0.99582065  0.02114144  0.08884969  -77.87507 
0.03065999  -0.99376768 -0.10717163 49.00213  
52 'point symmetry operation'   0.31785532  0.88147430  -0.34924355 66.69993  0.55153702  0.12771538  0.82431529  -79.02640 
0.77121652  -0.45463374 -0.44557069 9.82037   
53 'point symmetry operation'   -0.32216379 0.82964191  0.45596578  76.81691  -0.04810389 -0.49536923 0.86734961  -36.60392 
0.94546100  0.25749491  0.19949903  -32.95910 
54 'point symmetry operation'   -0.94954247 0.02558128  0.31259348  129.92641 0.02558128  -0.98703063 0.15848068  -9.23406  
0.31259348  0.15848068  0.93657311  -20.21650 
55 'point symmetry operation'   -0.69726472 -0.41952312 -0.58122480 152.63292 0.67076213  -0.66780948 -0.32265873 -34.74104 
-0.25278464 -0.61484213 0.74704021  30.43832  
56 'point symmetry operation'   -0.48814404 0.76490293  -0.42028432 129.69021 -0.85590684 -0.32536810 0.40194413  44.78298  
0.17070114  0.55593085  0.81351214  -4.00758  
57 'point symmetry operation'   -0.69726472 0.67076213  -0.25278464 137.42286 -0.41952312 -0.66780948 -0.61484213 59.54741  
-0.58122480 -0.32265873 0.74704021  54.76589  
58 'point symmetry operation'   -0.81336433 0.44320610  -0.37683793 151.76727 0.44320610  0.05248715  -0.89488181 8.61369   
-0.37683793 -0.89488181 -0.23912282 85.29616  
59 'point symmetry operation'   -0.67599716 0.39670953  -0.62100676 152.89994 0.54001836  0.84009633  -0.05116959 -37.62950 
0.50140604  -0.36994554 -0.78213316 45.39144  
60 'point symmetry operation'   -0.47499997 0.59552910  -0.64785810 139.25557 -0.26287759 0.60656895  0.75031292  -15.27565 
0.83980379  0.52670599  -0.13156898 -9.80131  
# 
_pdbx_point_symmetry.entry_id             2BUK 
_pdbx_point_symmetry.Schoenflies_symbol   I 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
2BUK 2012-01-11 4 0000 'Version format compliance' 'REMARK 4'                        
2BUK 2012-01-11 4 0000 'Biological assembly'       'REMARK 350'                      
2BUK 2012-01-11 4 0000 Other                       'MTRIX2,REMARK 525,MTRIX3,MTRIX1' 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 CA  1   1196 1196 CA  CA  A . 
C 2 CA  1   1197 1197 CA  CA  A . 
D 2 CA  1   1198 1198 CA  CA  A . 
E 3 HOH 1   2001 2001 HOH HOH A . 
E 3 HOH 2   2002 2002 HOH HOH A . 
E 3 HOH 3   2003 2003 HOH HOH A . 
E 3 HOH 4   2004 2004 HOH HOH A . 
E 3 HOH 5   2005 2005 HOH HOH A . 
E 3 HOH 6   2006 2006 HOH HOH A . 
E 3 HOH 7   2007 2007 HOH HOH A . 
E 3 HOH 8   2008 2008 HOH HOH A . 
E 3 HOH 9   2009 2009 HOH HOH A . 
E 3 HOH 10  2010 2010 HOH HOH A . 
E 3 HOH 11  2011 2011 HOH HOH A . 
E 3 HOH 12  2012 2012 HOH HOH A . 
E 3 HOH 13  2013 2013 HOH HOH A . 
E 3 HOH 14  2014 2014 HOH HOH A . 
E 3 HOH 15  2015 2015 HOH HOH A . 
E 3 HOH 16  2016 2016 HOH HOH A . 
E 3 HOH 17  2017 2017 HOH HOH A . 
E 3 HOH 18  2018 2018 HOH HOH A . 
E 3 HOH 19  2019 2019 HOH HOH A . 
E 3 HOH 20  2020 2020 HOH HOH A . 
E 3 HOH 21  2021 2021 HOH HOH A . 
E 3 HOH 22  2022 2022 HOH HOH A . 
E 3 HOH 23  2023 2023 HOH HOH A . 
E 3 HOH 24  2024 2024 HOH HOH A . 
E 3 HOH 25  2025 2025 HOH HOH A . 
E 3 HOH 26  2026 2026 HOH HOH A . 
E 3 HOH 27  2027 2027 HOH HOH A . 
E 3 HOH 28  2028 2028 HOH HOH A . 
E 3 HOH 29  2029 2029 HOH HOH A . 
E 3 HOH 30  2030 2030 HOH HOH A . 
E 3 HOH 31  2031 2031 HOH HOH A . 
E 3 HOH 32  2032 2032 HOH HOH A . 
E 3 HOH 33  2033 2033 HOH HOH A . 
E 3 HOH 34  2034 2034 HOH HOH A . 
E 3 HOH 35  2035 2035 HOH HOH A . 
E 3 HOH 36  2036 2036 HOH HOH A . 
E 3 HOH 37  2037 2037 HOH HOH A . 
E 3 HOH 38  2038 2038 HOH HOH A . 
E 3 HOH 39  2039 2039 HOH HOH A . 
E 3 HOH 40  2040 2040 HOH HOH A . 
E 3 HOH 41  2041 2041 HOH HOH A . 
E 3 HOH 42  2042 2042 HOH HOH A . 
E 3 HOH 43  2043 2043 HOH HOH A . 
E 3 HOH 44  2044 2044 HOH HOH A . 
E 3 HOH 45  2045 2045 HOH HOH A . 
E 3 HOH 46  2046 2046 HOH HOH A . 
E 3 HOH 47  2047 2047 HOH HOH A . 
E 3 HOH 48  2048 2048 HOH HOH A . 
E 3 HOH 49  2049 2049 HOH HOH A . 
E 3 HOH 50  2050 2050 HOH HOH A . 
E 3 HOH 51  2051 2051 HOH HOH A . 
E 3 HOH 52  2052 2052 HOH HOH A . 
E 3 HOH 53  2053 2053 HOH HOH A . 
E 3 HOH 54  2054 2054 HOH HOH A . 
E 3 HOH 55  2055 2055 HOH HOH A . 
E 3 HOH 56  2056 2056 HOH HOH A . 
E 3 HOH 57  2057 2057 HOH HOH A . 
E 3 HOH 58  2058 2058 HOH HOH A . 
E 3 HOH 59  2059 2059 HOH HOH A . 
E 3 HOH 60  2060 2060 HOH HOH A . 
E 3 HOH 61  2061 2061 HOH HOH A . 
E 3 HOH 62  2062 2062 HOH HOH A . 
E 3 HOH 63  2063 2063 HOH HOH A . 
E 3 HOH 64  2064 2064 HOH HOH A . 
E 3 HOH 65  2065 2065 HOH HOH A . 
E 3 HOH 66  2066 2066 HOH HOH A . 
E 3 HOH 67  2067 2067 HOH HOH A . 
E 3 HOH 68  2068 2068 HOH HOH A . 
E 3 HOH 69  2069 2069 HOH HOH A . 
E 3 HOH 70  2070 2070 HOH HOH A . 
E 3 HOH 71  2071 2071 HOH HOH A . 
E 3 HOH 72  2072 2072 HOH HOH A . 
E 3 HOH 73  2073 2073 HOH HOH A . 
E 3 HOH 74  2074 2074 HOH HOH A . 
E 3 HOH 75  2075 2075 HOH HOH A . 
E 3 HOH 76  2076 2076 HOH HOH A . 
E 3 HOH 77  2077 2077 HOH HOH A . 
E 3 HOH 78  2078 2078 HOH HOH A . 
E 3 HOH 79  2079 2079 HOH HOH A . 
E 3 HOH 80  2080 2080 HOH HOH A . 
E 3 HOH 81  2081 2081 HOH HOH A . 
E 3 HOH 82  2082 2082 HOH HOH A . 
E 3 HOH 83  2083 2083 HOH HOH A . 
E 3 HOH 84  2084 2084 HOH HOH A . 
E 3 HOH 85  2085 2085 HOH HOH A . 
E 3 HOH 86  2086 2086 HOH HOH A . 
E 3 HOH 87  2087 2087 HOH HOH A . 
E 3 HOH 88  2088 2088 HOH HOH A . 
E 3 HOH 89  2089 2089 HOH HOH A . 
E 3 HOH 90  2090 2090 HOH HOH A . 
E 3 HOH 91  2091 2091 HOH HOH A . 
E 3 HOH 92  2092 2092 HOH HOH A . 
E 3 HOH 93  2093 2093 HOH HOH A . 
E 3 HOH 94  2094 2094 HOH HOH A . 
E 3 HOH 95  2095 2095 HOH HOH A . 
E 3 HOH 96  2096 2096 HOH HOH A . 
E 3 HOH 97  2097 2097 HOH HOH A . 
E 3 HOH 98  2098 2098 HOH HOH A . 
E 3 HOH 99  2099 2099 HOH HOH A . 
E 3 HOH 100 2100 2100 HOH HOH A . 
E 3 HOH 101 2101 2101 HOH HOH A . 
E 3 HOH 102 2102 2102 HOH HOH A . 
E 3 HOH 103 2103 2103 HOH HOH A . 
E 3 HOH 104 2104 2104 HOH HOH A . 
E 3 HOH 105 2105 2105 HOH HOH A . 
E 3 HOH 106 2106 2106 HOH HOH A . 
E 3 HOH 107 2107 2107 HOH HOH A . 
E 3 HOH 108 2108 2108 HOH HOH A . 
E 3 HOH 109 2109 2109 HOH HOH A . 
E 3 HOH 110 2110 2110 HOH HOH A . 
E 3 HOH 111 2111 2111 HOH HOH A . 
E 3 HOH 112 2112 2112 HOH HOH A . 
E 3 HOH 113 2113 2113 HOH HOH A . 
E 3 HOH 114 2114 2114 HOH HOH A . 
E 3 HOH 115 2115 2115 HOH HOH A . 
E 3 HOH 116 2116 2116 HOH HOH A . 
E 3 HOH 117 2117 2117 HOH HOH A . 
E 3 HOH 118 2118 2118 HOH HOH A . 
E 3 HOH 119 2119 2119 HOH HOH A . 
E 3 HOH 120 2120 2120 HOH HOH A . 
E 3 HOH 121 2121 2121 HOH HOH A . 
E 3 HOH 122 2122 2122 HOH HOH A . 
E 3 HOH 123 2123 2123 HOH HOH A . 
E 3 HOH 124 2124 2124 HOH HOH A . 
E 3 HOH 125 2125 2125 HOH HOH A . 
E 3 HOH 126 2126 2126 HOH HOH A . 
E 3 HOH 127 2127 2127 HOH HOH A . 
E 3 HOH 128 2128 2128 HOH HOH A . 
E 3 HOH 129 2129 2129 HOH HOH A . 
E 3 HOH 130 2130 2130 HOH HOH A . 
E 3 HOH 131 2131 2131 HOH HOH A . 
E 3 HOH 132 2132 2132 HOH HOH A . 
E 3 HOH 133 2133 2133 HOH HOH A . 
E 3 HOH 134 2134 2134 HOH HOH A . 
E 3 HOH 135 2135 2135 HOH HOH A . 
E 3 HOH 136 2136 2136 HOH HOH A . 
E 3 HOH 137 2137 2137 HOH HOH A . 
E 3 HOH 138 2138 2138 HOH HOH A . 
E 3 HOH 139 2139 2139 HOH HOH A . 
E 3 HOH 140 2140 2140 HOH HOH A . 
E 3 HOH 141 2141 2141 HOH HOH A . 
E 3 HOH 142 2142 2142 HOH HOH A . 
E 3 HOH 143 2143 2143 HOH HOH A . 
E 3 HOH 144 2144 2144 HOH HOH A . 
E 3 HOH 145 2145 2145 HOH HOH A . 
E 3 HOH 146 2146 2146 HOH HOH A . 
E 3 HOH 147 2147 2147 HOH HOH A . 
E 3 HOH 148 2148 2148 HOH HOH A . 
E 3 HOH 149 2149 2149 HOH HOH A . 
E 3 HOH 150 2150 2150 HOH HOH A . 
E 3 HOH 151 2151 2151 HOH HOH A . 
E 3 HOH 152 2152 2152 HOH HOH A . 
E 3 HOH 153 2153 2153 HOH HOH A . 
E 3 HOH 154 2154 2154 HOH HOH A . 
E 3 HOH 155 2155 2155 HOH HOH A . 
E 3 HOH 156 2156 2156 HOH HOH A . 
E 3 HOH 157 2157 2157 HOH HOH A . 
E 3 HOH 158 2158 2158 HOH HOH A . 
# 
loop_
_pdbx_validate_close_contact.id 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.dist 
1 1 O   A HOH 2071 ? ? O A HOH 2124 ? ? 1.97 
2 1 O   A HOH 2097 ? ? O A HOH 2103 ? ? 1.98 
3 1 OG  A SER 34   ? ? O A HOH 2022 ? ? 2.01 
4 1 OE1 A GLN 152  ? ? O A HOH 2133 ? ? 2.04 
# 
_pdbx_validate_rmsd_bond.id               1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_model_num    1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_1   CA 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_1   A 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_1   MET 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_1    13 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_1   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_1   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_2   CB 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_2   A 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_2   MET 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2    13 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_2   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_2   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation   0.196 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1  1 CG A MET 13  ? ? SD A MET 13  ? ? CE  A MET 13  ? ? 9.9 
2  1 NE A ARG 14  ? ? CZ A ARG 14  ? ? NH2 A ARG 14  ? ? 3.7 
3  1 NE A ARG 18  ? ? CZ A ARG 18  ? ? NH2 A ARG 18  ? ? 3.7 
4  1 CG A MET 19  ? ? SD A MET 19  ? ? CE  A MET 19  ? ? 9.8 
5  1 NE A ARG 28  ? ? CZ A ARG 28  ? ? NH2 A ARG 28  ? ? 3.8 
6  1 NE A ARG 60  ? ? CZ A ARG 60  ? ? NH2 A ARG 60  ? ? 3.8 
7  1 NE A ARG 66  ? ? CZ A ARG 66  ? ? NH2 A ARG 66  ? ? 3.7 
8  1 NE A ARG 75  ? ? CZ A ARG 75  ? ? NH2 A ARG 75  ? ? 3.7 
9  1 NE A ARG 86  ? ? CZ A ARG 86  ? ? NH2 A ARG 86  ? ? 3.7 
10 1 NE A ARG 91  ? ? CZ A ARG 91  ? ? NH2 A ARG 91  ? ? 3.7 
11 1 CG A MET 94  ? ? SD A MET 94  ? ? CE  A MET 94  ? ? 9.8 
12 1 NE A ARG 96  ? ? CZ A ARG 96  ? ? NH2 A ARG 96  ? ? 3.7 
13 1 CG A MET 112 ? ? SD A MET 112 ? ? CE  A MET 112 ? ? 9.8 
14 1 NE A ARG 124 ? ? CZ A ARG 124 ? ? NH2 A ARG 124 ? ? 3.6 
15 1 NE A ARG 145 ? ? CZ A ARG 145 ? ? NH2 A ARG 145 ? ? 3.7 
16 1 CG A MET 173 ? ? SD A MET 173 ? ? CE  A MET 173 ? ? 9.8 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1 1 THR A 80  ? 74.53   -54.87 
2 1 ASP A 194 ? -147.32 46.95  
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 'CALCIUM ION' CA  
3 water         HOH 
# 
